ما هي الأحماض الأمينية وكيفية تناولها بشكل صحيح. الأحماض الأمينية والتخليق الحيوي للبروتين يتم تحديد الخصائص الرئيسية للأحماض الأمينية من خلال وجودها
في بيئة حمضية ، تعمل الأحماض الأمينية ألفا كقواعد (وفقًا للمجموعة الأمينية) ، وفي بيئة قلوية تعمل كأحماض (وفقًا لمجموعة الكربوكسيل). في بعض الأحماض الأمينية ، يمكن أيضًا أن يتأين الجذر (R) ، فيما يتعلق به يمكن تقسيم جميع الأحماض الأمينية إلى مشحونة وغير مشحونة (بقيمة pH فسيولوجية من 6.0 - 8.0) (انظر الجدول 4). كمثال على السابق ، يمكن إعطاء حمض الأسبارتيك والليسين:
إذا كانت جذور الأحماض الأمينية محايدة ، فإنها لا تؤثر على تفكك مجموعة α-carboxyl أو α-amino ، وتظل قيم pK (اللوغاريتم السالب الذي يشير إلى قيمة الأس الهيدروجيني التي تكون عندها هذه المجموعات نصف منفصلة) ثابتة نسبيًا .
تختلف قيم pK لمجموعة α-carboxy (pK 1) ومجموعة α-amino (pK 2) اختلافًا كبيرًا. في درجة الحموضة< pK 1 почти все молекулы аминокислоты протежированы и заряжены положительно. Напротив, при рН >pK 2 تقريبًا جميع جزيئات الأحماض الأمينية مشحونة سلبًا ، نظرًا لأن مجموعة α-carboxyl في حالة منفصلة.
لذلك ، اعتمادًا على الرقم الهيدروجيني للوسط ، يكون للأحماض الأمينية شحنة صفرية موجبة أو سالبة. تُسمى قيمة الأس الهيدروجيني التي تكون عندها الشحنة الإجمالية للجزيء صفراً ، ولا تتحرك في المجال الكهربائي سواء إلى القطب السالب أو إلى القطب الموجب ، النقطة المتساوية الكهربية ويُرمز إليها بـ pI.
بالنسبة للأحماض الأمينية ألفا المحايدة ، تم العثور على قيمة pI كمتوسط حسابي بين قيمتي pK:
عندما يكون الرقم الهيدروجيني للمحلول أقل من pI ، يتم بروتونات الأحماض الأمينية ، وتكون مشحونة إيجابياً ، تتحرك في المجال الكهربائي إلى الكاثود. يتم ملاحظة الصورة العكسية عند pH> pI.
بالنسبة للأحماض الأمينية التي تحتوي على جذور مشحونة (حمضية أو قاعدية) ، تعتمد النقطة الكهربية على حموضة أو قاعدية هذه الجذور و pK (pK 3). تم العثور على قيمة pI لها من خلال الصيغ التالية:
للأحماض الأمينية الحمضية:
للأحماض الأمينية الأساسية:
في الخلايا والسوائل بين الخلايا في جسم الإنسان والحيوان ، يكون الرقم الهيدروجيني للبيئة قريبًا من المحايد ، لذا فإن الأحماض الأمينية الأساسية (ليسين ، أرجينين) لها شحنة موجبة (كاتيونات) ، والأحماض الأمينية الحمضية (الأسبارتيك ، الجلوتامين) شحنة سالبة (الأنيونات) ، والباقي موجود في شكل zwitterion ثنائي القطب.
الكيمياء الستيرويدية للأحماض الأمينية
سمة مهمة من سمات البروتين α- الأحماض الأمينية هي نشاطها البصري. باستثناء الجلايسين ، فكلها مبنية بشكل غير متماثل ، وبالتالي ، عند إذابتها في الماء أو حمض الهيدروكلوريك ، فإنها قادرة على تدوير مستوى استقطاب الضوء. توجد الأحماض الأمينية كأيزومرات مكانية تنتمي إلى سلسلة D- أو L-series. يتم تحديد التكوين L- أو D حسب نوع بنية المركب بالنسبة لذرة الكربون غير المتماثلة (ذرة كربون مرتبطة بأربع ذرات أو مجموعات ذرات مختلفة). في الصيغ ، يتم الإشارة إلى ذرة الكربون غير المتماثلة بعلامة النجمة. يوضح الشكل 3 نماذج الإسقاط لتكوينات L و D للأحماض الأمينية ، والتي هي ، كما كانت ، صورة معكوسة لبعضها البعض. تنتمي جميع الأحماض الأمينية المكونة من 18 بروتينًا نشطًا بصريًا إلى سلسلة L-series. ومع ذلك ، تم العثور على الأحماض الأمينية D في خلايا العديد من الكائنات الحية الدقيقة وفي المضادات الحيوية التي ينتجها بعضها.
أرز. 3. تكوين L- و D- الأحماض الأمينية
هيكل البروتينات
بناءً على نتائج دراسة منتجات التحلل المائي للبروتين والمقدمة من A.Ya. أفكار Danilevsky حول دور روابط الببتيد -CO-NH- في بناء جزيء البروتين ، اقترح العالم الألماني إي.فيشر في بداية القرن العشرين نظرية الببتيد لبنية البروتينات. وفقًا لهذه النظرية ، فإن البروتينات عبارة عن بوليمرات خطية للأحماض الأمينية ألفا مرتبطة برابطة الببتيد - عديد الببتيدات:
في كل ببتيد ، يحتوي أحد بقايا الأحماض الأمينية الطرفية على مجموعة α-amino (N-terminus) والآخر يحتوي على مجموعة α-carboxyl مجانية (C-terminus). عادة ما يتم تصوير بنية الببتيدات بدءًا من الحمض الأميني N-terminal. في هذه الحالة ، يتم الإشارة إلى بقايا الأحماض الأمينية بالرموز. على سبيل المثال: Ala-Tyr-Leu-Ser-Tyr- - السيستئين. يشير هذا الإدخال إلى الببتيد الذي يكون فيه الحمض الأميني N- طرفي lyatsya alanine ، و C- المحطة - سيستين. عند قراءة مثل هذا السجل ، فإن نهايات أسماء جميع الأحماض ، باستثناء الأخيرة ، تتغير إلى - "yl": alanyl-tyrosyl-leucyl-seryl-tyrosyl - cysteine. يتراوح طول سلسلة الببتيد في الببتيدات والبروتينات الموجودة في الجسم من مائتين إلى مئات وآلاف من بقايا الأحماض الأمينية.
لتحديد تكوين الأحماض الأمينية ، تخضع البروتينات (الببتيدات) للتحلل المائي:
في بيئة محايدة ، يستمر هذا التفاعل ببطء شديد ، ولكنه يتسارع في وجود الأحماض أو القلويات. عادة ما يتم إجراء التحلل المائي للبروتين في أمبولة مختومة في محلول حمض الهيدروكلوريك 6 م عند 105 درجة مئوية ؛ في ظل هذه الظروف ، يحدث التفكك الكامل في غضون يوم تقريبًا. في بعض الحالات ، يتحلل البروتين في ظروف أكثر اعتدالًا (عند درجة حرارة 37-40 درجة مئوية) تحت تأثير محفزات الإنزيم البيولوجي لعدة ساعات.
ثم يتم فصل الأحماض الأمينية للتحلل المائي بواسطة كروماتوجرافيا على راتنجات التبادل الأيوني (مبادل كاتيون سلفوبوليسترين) ، مع عزل جزء كل حمض أميني بشكل منفصل. لغسل الأحماض الأمينية من عمود التبادل الأيوني ، يتم استخدام مخازن مع زيادة الرقم الهيدروجيني. تتم إزالة الأسبارتات ، الذي يحتوي على سلسلة جانبية حمضية ، أولاً ؛ يغسل أرجينين مع السلسلة الجانبية الرئيسية أخيرًا. يتم تحديد تسلسل إزالة الأحماض الأمينية من العمود من خلال ملف التبييض للأحماض الأمينية القياسية. يتم تحديد الأحماض الأمينية المجزأة حسب اللون المتكون عند تسخينها باستخدام نينهيدرين:
في هذا التفاعل ، يتم تحويل النينهيدرين عديم اللون ؛ إلى منتج أزرق بنفسجي تتناسب كثافة لونه (عند 570 نانومتر) مع كمية الأحماض الأمينية (فقط البرولين يعطي اللون الأصفر). من خلال قياس كثافة التلوين ، يمكن حساب تركيز كل حمض أميني في التحلل المائي وعدد بقايا كل منها في البروتين قيد الدراسة.
حاليًا ، يتم إجراء مثل هذا التحليل بمساعدة الأجهزة الآلية - محللات الأحماض الأمينية (انظر الشكل التخطيطي للجهاز أدناه). يعطي الجهاز نتيجة التحليل على شكل رسم بياني لتركيزات الأحماض الأمينية الفردية. وجدت هذه الطريقة تطبيقًا واسعًا في دراسة تكوين العناصر الغذائية والممارسة السريرية ؛ بمساعدتها ، في غضون 2-3 ساعات ، يمكنك الحصول على صورة كاملة للتركيب النوعي للأحماض الأمينية في المنتجات والسوائل البيولوجية.
أرز. مخطط محلل الأحماض الأمينية: 1 - محلول الغسيل (المخزن المؤقت مع درجة الحموضة المتغيرة) ؛ 2 - العمود الكروماتوغرافي (يضاف البروتين المائي إلى الجزء العلوي من العمود ، ثم يبدأ الترشيح) ؛ 3 - محلول نينهيدرين ؛ 4 - حمام مائي (التسخين ضروري لتسريع تفاعل النينهيدرين مع الأحماض الأمينية) ؛ 5 - مقياس الطيف الضوئي وجهاز التسجيل ؛ 6 - كروماتوجرام ، كل ذروة تقابل حمض أميني واحد ، ومنطقة الذروة تتناسب مع تركيز الأحماض الأمينية في التحلل المائي.
الأحماض الأمينية هي مادة البناء الرئيسية لأي كائن حي. بحكم طبيعتها ، فهي المواد النيتروجينية الأولية للنباتات ، والتي يتم تصنيعها من التربة. يعتمد هيكل والأحماض الأمينية على تكوينها.
هيكل الأحماض الأمينية
يحتوي كل جزيء من جزيئاته على مجموعات كربوكسيل وأمين مرتبطة بالجذر. إذا كان أحد الأحماض الأمينية يحتوي على 1 كربوكسيل ومجموعة أمينية واحدة ، فيمكن الإشارة إلى هيكلها بالصيغة أدناه.
الأحماض الأمينية التي تحتوي على حمض واحد ومجموعة قلوية واحدة تسمى أحادي أمينومونوكربوكسيل. يتم تصنيع الكائنات الحية أيضًا والتي تحدد وظائفها مجموعتين من الكربوكسيل أو مجموعتين أمين. الأحماض الأمينية التي تحتوي على مجموعتين من الكربوكسيل ومجموعة واحدة تسمى أحادي الكربوكسيل ، وتسمى تلك التي تحتوي على 2 أمين ومجموعة 1 كربوكسيل ديامينومونوكاربوكسيل.
وهي تختلف أيضًا في بنية الجذر العضوي R. لكل منها اسمها وبنيتها الخاصة. ومن هنا تأتي الوظائف المختلفة للأحماض الأمينية. إن وجود مجموعات حمضية وقلوية يضمن تفاعلها العالي. تربط هذه المجموعات الأحماض الأمينية وتشكل بوليمر - بروتين. تسمى البروتينات أيضًا بالببتيدات بسبب بنيتها.
الأحماض الأمينية كمادة بناء
جزيء البروتين هو سلسلة من عشرات أو مئات من الأحماض الأمينية. تختلف البروتينات في تكوين وكمية وترتيب الأحماض الأمينية ، لأن عدد التوليفات المكونة من 20 مكونًا لا حصر له تقريبًا. يحتوي بعضها على التركيب الكامل للأحماض الأمينية الأساسية ، بينما يستغني البعض الآخر عن واحد أو أكثر. لا تُستخدم الأحماض الأمينية المنفصلة ، التي يتشابه تركيبها مع بروتينات جسم الإنسان ، كغذاء ، لأنها ضعيفة الذوبان ولا تكسر الجهاز الهضمي. وتشمل بروتينات الأظافر أو الشعر أو الصوف أو الريش.
لا يمكن المبالغة في تقدير وظائف الأحماض الأمينية. هذه المواد هي الغذاء الرئيسي في النظام الغذائي للناس. ما هي وظيفة الاحماض الامينية؟ فهي تزيد من نمو كتلة العضلات وتساعد على تقوية المفاصل والأربطة واستعادة أنسجة الجسم التالفة والمشاركة في جميع العمليات التي تحدث في جسم الإنسان.
الأحماض الأمينية الأساسية
يمكن الحصول على المكملات الغذائية أو الأطعمة فقط. الوظائف في تكوين المفاصل الصحية والعضلات القوية والشعر الجميل مهمة جدًا. تشمل هذه الأحماض الأمينية:
- فينيل ألانين.
- ليسين.
- ثريونين.
- ميثيونين.
- فالين.
- ليسين.
- التربتوفان.
- الهيستيدين.
- ايزولوسين.
وظائف الأحماض الأمينية الأساسية
تؤدي هذه الآجر أهم الوظائف في عمل كل خلية من خلايا جسم الإنسان. إنها غير محسوسة طالما أنها تدخل الجسم بكميات كافية ، لكن نقصها يضعف بشكل كبير أداء الكائن الحي بأكمله.
- يجدد Valine العضلات ، ويعمل كمصدر ممتاز للطاقة.
- يحسن الهيستيدين تكوين الدم ، ويعزز تعافي العضلات ونموها ، ويحسن وظائف المفاصل.
- يساعد Isoleucine على إنتاج الهيموجلوبين. يتحكم في كمية السكر في الدم ، ويزيد من طاقة الشخص وقدرته على التحمل.
- يقوي Leucine جهاز المناعة ، ويراقب مستوى السكر والكريات البيض في الدم. إذا كان مستوى الكريات البيض مرتفعًا جدًا: فهو يخفضها ويربط احتياطيات الجسم للقضاء على الالتهاب.
- يساعد اللايسين على امتصاص الكالسيوم ، مما يؤدي إلى تكوين العظام وتقويتها. يساعد في إنتاج الكولاجين ويحسن بنية الشعر. بالنسبة للرجال ، يعتبر هذا الابتنائية ممتازًا ، لأنه يبني العضلات ويزيد من قوة الذكور.
- يقوم الميثيونين بتطبيع عمل الجهاز الهضمي والكبد. يساهم في تكسير الدهون ، ويزيل التسمم عند النساء الحوامل ، وله تأثير مفيد على الشعر.
- يحسن ثريونين أداء الجهاز الهضمي. يقوي المناعة ويشارك في تكوين الإيلاستين والكولاجين. يمنع ثريونين ترسب الدهون في الكبد.
- التربتوفان مسؤول عن المشاعر البشرية. يفرز مادة السيروتونين - هرمون السعادة ، وبالتالي تطبيع النوم ، ويحسن الحالة المزاجية. يعمل على ترويض الشهية ، وله تأثير مفيد على عضلة القلب والشرايين.
- يعمل فينيل ألانين كمرسل للإشارات من الخلايا العصبية إلى دماغ الرأس. يحسن المزاج ، يقمع الشهية غير الصحية ، يحسن الذاكرة ، يزيد القابلية للإصابة ، يقلل الألم.
يؤدي نقص الأحماض الأمينية الأساسية إلى التقزم واضطرابات التمثيل الغذائي وانخفاض كتلة العضلات.
الأحماض الأمينية غير الأساسية
هذه هي الأحماض الأمينية التي ينتج الجسم تركيبها ووظائفها:
- أرجينين.
- ألانين.
- الهليون.
- جليكاين.
- البرولين.
- التورين؛
- التيروزين.
- الغلوتامات.
- سيرين.
- الجلوتامين.
- أورنيثين.
- سيستين.
- كارنيتين.
وظائف الأحماض الأمينية غير الأساسية
- يزيل السيستين المواد السامة ، ويشارك في تكوين أنسجة الجلد والعضلات ، وهو مضاد طبيعي للأكسدة.
- يقلل التيروزين من التعب الجسدي ، ويسرع الأيض ، ويزيل التوتر والاكتئاب.
- يعمل Alanine على نمو العضلات ، وهو مصدر للطاقة.
- يزيد من التمثيل الغذائي ويقلل من تكوين الأمونيا عند الأحمال العالية.
- يزيل السيستين الألم في حالة إصابة الأربطة والمفاصل.
- هو المسؤول عن نشاط الدماغ ، أثناء المجهود البدني المطول ينتقل إلى الجلوكوز ، لإنتاج الطاقة.
- يعيد الجلوتامين العضلات ويحسن المناعة ويسرع عملية التمثيل الغذائي ويعزز وظائف المخ ويخلق هرمون النمو.
- الجليسين ضروري لوظيفة العضلات ، وانهيار الدهون ، وضغط الدم واستقرار نسبة السكر في الدم.
- ينقل الكارنيتين الأحماض الدهنية إلى الخلايا حيث يتم تكسيرها لإطلاق الطاقة ، مما يؤدي إلى حرق الدهون الزائدة وتوليد الطاقة.
- ينتج Ornithine هرمون النمو ، ويشارك في عملية التبول ، ويفكك الأحماض الدهنية ، ويساعد على إنتاج الأنسولين.
- يوفر البرولين إنتاج الكولاجين الضروري للأربطة والمفاصل.
- سيرين يحسن المناعة وينتج الطاقة ، وهو ضروري لعملية التمثيل الغذائي السريع للأحماض الدهنية ونمو العضلات.
- يعمل التورين على تكسير الدهون ، ويزيد من مقاومة الجسم ، ويصنع الأملاح الصفراوية.
البروتين وخصائصه
البروتينات ، أو البروتينات ، هي مركبات جزيئية كبيرة تحتوي على النيتروجين. يأتي مفهوم "البروتين" ، الذي حدده Berzelius لأول مرة في عام 1838 ، من الكلمة اليونانية وتعني "أساسي" ، مما يعكس القيمة الرئيسية للبروتينات في الطبيعة. تتيح مجموعة متنوعة من البروتينات وجود عدد كبير من الكائنات الحية: من البكتيريا إلى جسم الإنسان. يوجد الكثير منها بشكل ملحوظ أكثر من الجزيئات الكبيرة الأخرى ، لأن البروتينات هي أساس الخلية الحية. تشكل حوالي 20٪ من كتلة جسم الإنسان ، وأكثر من 50٪ من الكتلة الجافة للخلية. يرجع هذا التنوع في البروتينات إلى خصائص عشرين نوعًا من الأحماض الأمينية المختلفة التي تتفاعل مع بعضها البعض وتنتج جزيئات بوليمر.
تتمثل الخاصية البارزة للبروتينات في القدرة على إنشاء خاصية بنية مكانية محددة لبروتين معين بشكل مستقل. البروتينات عبارة عن بوليمرات حيوية ذات روابط ببتيدية. بالنسبة للتركيب الكيميائي للبروتينات ، يتميز متوسط محتوى النيتروجين الثابت - حوالي 16 ٪.
الحياة ، وكذلك نمو وتطور الجسم ، مستحيلة بدون وظيفة البروتين الأحماض الأمينية لبناء خلايا جديدة. لا يمكن استبدال البروتينات بعناصر أخرى ، فدورها في جسم الإنسان مهم للغاية.
وظائف البروتينات
تكمن الحاجة إلى البروتينات في الوظائف التالية:
- إنه ضروري للنمو والتطور ، حيث يعمل كمواد البناء الرئيسية لإنشاء خلايا جديدة ؛
- يتحكم في التمثيل الغذائي ، حيث يتم إطلاق الطاقة. بعد الأكل ، يزيد معدل الأيض ، على سبيل المثال ، إذا كان الطعام يتكون من الكربوهيدرات ، فإن عملية التمثيل الغذائي تتسارع بنسبة 4 ٪ ، إذا كانت من البروتينات - بنسبة 30 ٪ ؛
- تنظيم في الجسم ، بسبب الماء - القدرة على جذب الماء ؛
- تقوية جهاز المناعة عن طريق تصنيع الأجسام المضادة التي تحمي من العدوى وتقضي على خطر المرض.
المنتجات - مصادر البروتين
تتكون العضلات والهيكل العظمي البشري من أنسجة حية لا تعمل فقط ، بل يتم تحديثها أيضًا طوال الحياة. تتعافى من التلف ، وتحتفظ بقوتها ومتانتها. للقيام بذلك ، يحتاجون إلى مغذيات محددة جيدًا. يوفر الغذاء للجسم الطاقة اللازمة لجميع العمليات ، بما في ذلك وظيفة العضلات ونمو الأنسجة وإصلاحها. ويستخدم البروتين في الجسم كمصدر للطاقة وكمواد بناء.
لذلك ، من المهم جدًا مراقبة استخدامه اليومي في الطعام. الأطعمة الغنية بالبروتين: الدجاج والديك الرومي ولحم الخنزير قليل الدهن ولحم الخنزير ولحم البقر والسمك والروبيان والفول والعدس ولحم الخنزير المقدد والبيض والمكسرات. كل هذه الأطعمة تمد الجسم بالبروتين وتوفر الطاقة اللازمة للحياة.
وفقًا لطبيعة بدائل الهيدروكربون ، يتم تقسيم الأمينات إلى
السمات الهيكلية العامة للأمينات
كما هو الحال في جزيء الأمونيا ، في جزيء أي أمين ، تحتوي ذرة النيتروجين على زوج إلكترون غير مشترك موجه إلى أحد رؤوس رباعي السطوح المشوه:
لهذا السبب ، فإن الأمينات ، مثل الأمونيا ، لها خصائص أساسية واضحة بشكل ملحوظ.
لذلك ، تتفاعل الأمينات ، مثل الأمونيا ، بشكل عكسي مع الماء ، وتشكل قواعد ضعيفة:
تتحقق رابطة كاتيون الهيدروجين مع ذرة النيتروجين في جزيء الأمين باستخدام آلية متلقي المانح بسبب زوج الإلكترون الوحيد لذرة النيتروجين. أمينات الحد هي قواعد أقوى مقارنة بالأمونيا ، لأن. في مثل هذه الأمينات ، يكون لبدائل الهيدروكربونات تأثير حثي إيجابي (+ I). في هذا الصدد ، تزداد كثافة الإلكترون على ذرة النيتروجين ، مما يسهل تفاعلها مع الكاتيون H +.
الأمينات العطرية ، إذا كانت المجموعة الأمينية مرتبطة مباشرة بالنواة العطرية ، تظهر خصائص أساسية أضعف مقارنة بالأمونيا. هذا يرجع إلى حقيقة أن زوج الإلكترون الوحيد من ذرة النيتروجين يتحول نحو النظام العطري π لحلقة البنزين ، مما يؤدي إلى انخفاض كثافة الإلكترون على ذرة النيتروجين. وهذا بدوره يؤدي إلى انخفاض في الخصائص الأساسية ، ولا سيما القدرة على التفاعل مع الماء. لذلك ، على سبيل المثال ، يتفاعل الأنيلين فقط مع الأحماض القوية ، ولا يتفاعل عمليًا مع الماء.
الخواص الكيميائية للأمينات المشبعة
كما ذكرنا سابقًا ، تتفاعل الأمينات بشكل عكسي مع الماء:
المحاليل المائية للأمينات لها تفاعل قلوي للبيئة ، بسبب تفكك القواعد الناتجة:
تتفاعل الأمينات المشبعة مع الماء بشكل أفضل من الأمونيا بسبب خصائصها الأساسية الأقوى.
تزداد الخصائص الرئيسية للأمينات المشبعة في السلسلة.
الأمينات المحددة الثانوية هي قواعد أقوى من الأمينات المحددة الأولية ، والتي بدورها تكون قواعد أقوى من الأمونيا. بالنسبة للخصائص الأساسية للأمينات الثلاثية ، عندما يتعلق الأمر بالتفاعلات في المحاليل المائية ، فإن الخصائص الأساسية للأمينات الثلاثية أسوأ بكثير من تلك الخاصة بالأمينات الثانوية ، بل إنها أسوأ قليلاً من تلك الخاصة بالأمينات الأولية. هذا بسبب العوائق الفراغية ، والتي تؤثر بشكل كبير على معدل بروتون الأمين. بمعنى آخر ، ثلاثة بدائل "تحجب" ذرة النيتروجين وتمنع تفاعلها مع كاتيونات H +.
التفاعل مع الأحماض
تتفاعل كل من الأمينات الحرة المشبعة ومحاليلها المائية مع الأحماض. في هذه الحالة ، تتكون الأملاح:
نظرًا لأن الخصائص الأساسية للأمينات المشبعة أكثر وضوحًا من تلك الموجودة في الأمونيا ، فإن هذه الأمينات تتفاعل حتى مع الأحماض الضعيفة ، مثل الكربونيك:
أملاح الأمين هي مواد صلبة عالية الذوبان في الماء وقابلة للذوبان بشكل ضعيف في المذيبات العضوية غير القطبية. يؤدي تفاعل أملاح الأمين مع القلويات إلى إطلاق الأمينات الحرة ، على غرار الطريقة التي يتم بها إزاحة الأمونيا عن طريق عمل القلويات على أملاح الأمونيوم:
2. تتفاعل الأمينات المحددة الأولية مع حمض النيتروز لتكوين الكحولات المقابلة ، والنيتروجين N 2 والماء. فمثلا:
السمة المميزة لهذا التفاعل هي تكوين النيتروجين الغازي ، فيما يتعلق بنوعيته للأمينات الأولية ويستخدم لتمييزها عن الثانوية والثالثية. وتجدر الإشارة إلى أن هذا التفاعل يتم غالبًا عن طريق خلط الأمين ليس بمحلول حمض النيتروز نفسه ، ولكن بمحلول ملح حمض النيتروز (النتريت) ثم إضافة حمض معدني قوي إلى هذا الخليط. عندما يتفاعل النتريت مع الأحماض المعدنية القوية ، يتشكل حمض النيتروز ، والذي يتفاعل بعد ذلك مع الأمين:
تعطي الأمينات الثانوية سوائل زيتية في ظل ظروف مماثلة ، ما يسمى N- نيتروزامين ، ولكن هذا التفاعل لا يحدث في مهام الاستخدام الحقيقية في الكيمياء. لا تتفاعل الأمينات الثلاثية مع حمض النيتروز.
يؤدي الاحتراق الكامل لأي أمينات إلى تكوين ثاني أكسيد الكربون والماء والنيتروجين:
التفاعل مع هالو ألكانات
من الجدير بالذكر أنه يتم الحصول على نفس الملح بالضبط عن طريق عمل كلوريد الهيدروجين على أمين أكثر بدائل. في حالتنا ، أثناء تفاعل كلوريد الهيدروجين مع ثنائي ميثيل أمين:
الحصول على الأمينات:
1) ألكلة الأمونيا مع هالو ألكانات:
في حالة نقص الأمونيا ، يتم الحصول على ملحها بدلاً من الأمين:
2) الاختزال بالمعادن (إلى الهيدروجين في سلسلة النشاط) في وسط حمضي:
يليه معالجة المحلول بالقلويات لإفراز الأمين الحر:
3) تفاعل الأمونيا مع الكحوليات بتمرير خليطها عبر أكسيد الألومنيوم المسخن. اعتمادًا على نسب الكحول / الأمين ، تتشكل الأمينات الأولية والثانوية والثالثة:
الخصائص الكيميائية للأنيلين
الأنيلين - الاسم التافه للأمينوبنزين ، والذي له الصيغة:
كما يتضح من الرسم التوضيحي ، في جزيء الأنيلين ترتبط المجموعة الأمينية مباشرة بالحلقة العطرية. في مثل هذه الأمينات ، كما ذكرنا سابقًا ، تكون الخصائص الأساسية أقل وضوحًا من الأمونيا. لذلك ، على وجه الخصوص ، لا يتفاعل الأنيلين عمليًا مع الماء والأحماض الضعيفة مثل الكربونيك.
تفاعل الأنيلين مع الأحماض
يتفاعل الأنيلين مع أحماض غير عضوية قوية ومتوسطة القوة. في هذه الحالة ، تتشكل أملاح الفينيلامونيوم:
تفاعل الأنيلين مع الهالوجينات
كما ذكرنا سابقًا في بداية هذا الفصل ، يتم سحب المجموعة الأمينية في الأمينات العطرية إلى الحلقة العطرية ، والتي بدورها تقلل من كثافة الإلكترون على ذرة النيتروجين ، ونتيجة لذلك تزيدها في النواة العطرية. تؤدي الزيادة في كثافة الإلكترون في النواة العطرية إلى حقيقة أن تفاعلات الاستبدال الإلكتروفيلي ، على وجه الخصوص ، التفاعلات مع الهالوجينات ، تتقدم بسهولة أكبر ، خاصة في مواضع ortho و para المتعلقة بالمجموعة الأمينية. لذلك ، يتفاعل الأنيلين بسهولة مع ماء البروم ، مكونًا راسبًا أبيض من 2،4،6-تريبرومانيلين:
يعتبر هذا التفاعل نوعيًا للأنيلين وغالبًا ما يسمح لك بتحديده من بين المركبات العضوية الأخرى.
تفاعل الأنيلين مع حمض النيتروز
يتفاعل الأنيلين مع حمض النيتروز ، ولكن نظرًا لخصوصية وتعقيد هذا التفاعل ، فإنه لا يحدث في الاختبار الحقيقي في الكيمياء.
تفاعلات ألكلة الأنيلين
بمساعدة الألكلة المتسلسلة للأنيلين في ذرة النيتروجين مع مشتقات الهالوجين من الهيدروكربونات ، يمكن الحصول على الأمينات الثانوية والثالثية:
الحصول على الأنيلين
1. الحد من النيتروبنزين بالمعادن في وجود أحماض غير مؤكسدة قوية:
C 6 H 5 -NO 2 + 3Fe + 7HCl = + Cl- + 3FeCl 2 + 2H 2 O
Cl - + هيدروكسيد الصوديوم = C 6 H 5 -NH 2 + NaCl + H 2 O
كمعادن ، يمكن استخدام أي معادن تصل إلى الهيدروجين في سلسلة النشاط.
تفاعل كلوروبنزين مع الأمونيا:
C 6 H 5 -Cl + 2NH 3 → C 6 H 5 NH 2 + NH 4 Cl
الخواص الكيميائية للأحماض الأمينية
أحماض أمينية مركبات النداء في الجزيئات التي يوجد منها نوعان من المجموعات الوظيفية - مجموعات amino (-NH 2) و carboxy- (-COOH).
بمعنى آخر ، يمكن اعتبار الأحماض الأمينية مشتقات من الأحماض الكربوكسيلية ، في الجزيئات التي يتم فيها استبدال ذرة هيدروجين واحدة أو أكثر بمجموعات أمينية.
وبالتالي ، يمكن كتابة الصيغة العامة للأحماض الأمينية كـ (NH 2) x R (COOH) y ، حيث x و y غالبًا ما تساوي واحدًا أو اثنين.
نظرًا لأن الأحماض الأمينية تحتوي على مجموعة أمينية ومجموعة كربوكسيل ، فإنها تعرض خصائص كيميائية مشابهة لكل من الأمينات والأحماض الكربوكسيلية.
الخصائص الحمضية للأحماض الأمينية
تشكيل الأملاح مع القلويات وكربونات الفلزات القلوية
استرة الأحماض الأمينية
يمكن أن تدخل الأحماض الأمينية في تفاعل الأسترة مع الكحول:
NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O
الخصائص الأساسية للأحماض الأمينية
1. تكوين الأملاح عند التفاعل مع الأحماض
NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl -
2. التفاعل مع حامض النيتروز
NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → HO-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O
ملاحظة: التفاعل مع حمض النيتروز يستمر بنفس الطريقة كما هو الحال مع الأمينات الأولية
3. الألكلة
NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I -
4. تفاعل الأحماض الأمينية مع بعضها البعض
يمكن أن تتفاعل الأحماض الأمينية مع بعضها البعض لتشكيل الببتيدات - وهي مركبات تحتوي في جزيئاتها على رابطة ببتيدية- C (O) -NH-
في الوقت نفسه ، تجدر الإشارة إلى أنه في حالة حدوث تفاعل بين نوعين من الأحماض الأمينية المختلفة ، دون ملاحظة بعض شروط التوليف المحددة ، يحدث تكوين ثنائي الببتيدات في وقت واحد. لذلك ، على سبيل المثال ، بدلاً من تفاعل الجلايسين مع الألانين أعلاه ، مما يؤدي إلى الجلايسيلانين ، يمكن أن يحدث تفاعل يؤدي إلى Alanylglycine:
بالإضافة إلى ذلك ، لا يتفاعل جزيء الجلايسين بالضرورة مع جزيء ألانين. تحدث تفاعلات الببتلة أيضًا بين جزيئات الجلايسين:
والألانين:
بالإضافة إلى ذلك ، نظرًا لأن جزيئات الببتيدات الناتجة ، مثل الجزيئات الأصلية للأحماض الأمينية ، تحتوي على مجموعات أمينية ومجموعات كربوكسيل ، يمكن أن تتفاعل الببتيدات نفسها مع الأحماض الأمينية والببتيدات الأخرى بسبب تكوين روابط ببتيدية جديدة.
تستخدم الأحماض الأمينية الفردية لإنتاج بولي ببتيدات صناعية أو ما يسمى بألياف البولي أميد. لذلك ، على وجه الخصوص ، باستخدام التكثيف المتعدد لحمض 6-aminohexanoic (ε-aminocaproic) ، يتم تصنيع النايلون في الصناعة:
يتم استخدام راتينج النايلون الناتج عن هذا التفاعل لإنتاج ألياف النسيج والبلاستيك.
تكوين الأملاح الداخلية للأحماض الأمينية في محلول مائي
في المحاليل المائية ، توجد الأحماض الأمينية بشكل أساسي في شكل أملاح داخلية - أيونات ثنائية القطب (zwitterions):
الحصول على الأحماض الأمينية
1) تفاعل الأحماض الكربوكسيلية المكلورة مع الأمونيا:
Cl-CH 2 -COOH + 2NH 3 \ u003d NH 2 -CH 2 -COOH + NH 4 Cl
2) تفكك (التحلل المائي) للبروتينات تحت تأثير محاليل الأحماض والقلويات المعدنية القوية.
خصائص الأحماض الأمينيةيمكن تقسيمها إلى مجموعتين: كيميائية وفيزيائية.
الخواص الكيميائية للأحماض الأمينية
اعتمادًا على المركبات ، يمكن أن تظهر الأحماض الأمينية خصائص مختلفة.
تفاعل الأحماض الأمينية:
الأحماض الأمينية كمركبات مذبذبة تشكل الأملاح مع كل من الأحماض والقلويات.
كأحماض كربوكسيلية ، تشكل الأحماض الأمينية مشتقات وظيفية: الأملاح ، الإسترات ، الأميدات.
تفاعل وخصائص الأحماض الأمينية مع أسباب:
تتشكل الأملاح:
NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O
ملح الصوديوم + 2-حمض أمينو أسيتيك ملح الصوديوم من الأحماض الأمينية (جلايسين) + ماء
التفاعل مع كحول:
يمكن أن تتفاعل الأحماض الأمينية مع الكحول في وجود غاز كلوريد الهيدروجين ، فتصبح استر. لا تحتوي استرات الأحماض الأمينية على هيكل ثنائي القطب وهي مركبات متطايرة.
NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.
ميثيل استر / 2-حمض أمينو أسيتيك /
التفاعل الأمونيا:
تتشكل الأميدات:
NH 2 -CH (R) -COOH + H-NH 2 \ u003d NH 2 -CH (R) -CONH 2 + H 2 O
تفاعل الأحماض الأمينية مع أحماض قوية:
الحصول على الأملاح:
HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (أو HOOC-CH 2 -NH 2 * HCl)
هذه هي الخصائص الكيميائية الأساسية للأحماض الأمينية.
الخصائص الفيزيائية للأحماض الأمينية
نسرد الخصائص الفيزيائية للأحماض الأمينية:
- عديم اللون
- لها شكل بلوري
- معظم الأحماض الأمينية ذات مذاق حلو ، ولكن اعتمادًا على الجذر (R) قد يكون مرًا أو لا طعم له
- قابل للذوبان في الماء بدرجة عالية ، ولكنه ضعيف الذوبان في العديد من المذيبات العضوية
- الأحماض الأمينية لها خاصية النشاط البصري
- تذوب مع التحلل عند درجات حرارة أعلى من 200 درجة مئوية
- غير متطاير
- تقوم المحاليل المائية للأحماض الأمينية في الوسط الحمضي والقلوي بتوصيل الكهرباء
أحماض أمينية.
أحماض أمينية(أحماض aminocarboxylic) - مركبات عضوية ، يحتوي جزيءها في وقت واحد الكربوكسيل (-COOH) و مجموعات أمين (-NH2).
يمكن التعبير عن بنية الأحماض الأمينية بالصيغة العامة التالية ،
(أين ص- الشق الهيدروكربوني ، والذي قد يحتوي على مجموعات وظيفية مختلفة).
أحماض أمينيةيمكن اعتباره مشتقًا الأحماض الكربوكسيلية، حيث يتم استبدال ذرة هيدروجين واحدة أو أكثر مجموعات أمين (-NH2).
مثال على ذلك هو أبسط: aminoacetic acid ، أو جليكاين، وحمض أمينوبروبيونيك أو ألانين:
الخواص الكيميائية للأحماض الأمينية
الأحماض الأمينية - المركبات المتذبذبة، بمعنى آخر. اعتمادًا على الظروف ، يمكن أن تظهر الخصائص الأساسية والحمضية.
بسبب مجموعة الكربوكسيل ( -COOH) تشكل الأملاح مع القواعد.
بسبب المجموعة الأمينية ( -NH2) تشكل الأملاح مع الأحماض.
ينفصل أيون الهيدروجين أثناء التفكك من الكربوكسيل ( -هو) الأحماض الأمينية ، يمكن أن تنتقل إلى مجموعتها الأمينية مع تكوين مجموعة الأمونيوم ( NH3 +).
وبالتالي ، توجد الأحماض الأمينية وتتفاعل أيضًا في شكل أيونات ثنائية القطب (أملاح داخلية).
يوضح هذا أن محاليل الأحماض الأمينية التي تحتوي على مجموعة كربوكسيل واحدة ومجموعة أمينية واحدة لها تفاعل محايد.
أحماض ألفا الأمينية
من الجزيئات أحماض أمينيةجزيئات البروتين مبنية البروتينات، والتي ، عندما تتحلل تمامًا تحت تأثير الأحماض المعدنية أو القلويات أو الإنزيمات ، تتحلل ، وتشكل مخاليط من الأحماض الأمينية.
يصل العدد الإجمالي للأحماض الأمينية التي تحدث بشكل طبيعي إلى 300 ، لكن بعضها نادر جدًا.
من بين الأحماض الأمينية ، تتميز مجموعة من أهم 20 نوعًا. توجد في جميع البروتينات وتسمى أحماض ألفا الأمينية.
أحماض ألفا الأمينيةهي مواد بلورية قابلة للذوبان في الماء. كثير منهم لديهم طعم حلو. تنعكس هذه الخاصية في اسم أول متماثل في سلسلة حمض ألفا الأميني - جليكاين، والذي كان أيضًا أول حمض ألفا أميني موجود في مادة طبيعية.
يوجد أدناه جدول يحتوي على قائمة بأحماض ألفا الأمينية:
اسم | معادلة | اسم المخلفات |
|---|---|---|
| الأحماض الأمينية مع الجذور الأليفاتية | ||
| مجموعة OH | ||
| سر | ||
| Thr | ||
| الأحماض الأمينية مع الجذور التي تحتوي على مجموعة COOH | ||
| آسيا والمحيط الهادئ | ||
| غلو | ||
| الأحماض الأمينية التي تحتوي على الجذور NH2CO-مجموعة | ||
| أسن | ||
| جلن | ||
| الأحماض الأمينية التي تحتوي على الجذور NH2-مجموعة | ||
| ليس | ||
| أرج | ||
| الأحماض الأمينية مع الجذور التي تحتوي على الكبريت | ||
| السيستئين | ||
| التقى | ||
| الأحماض الأمينية ذات الجذور العطرية | ||
| Phe | ||
| صور | ||
| الأحماض الأمينية مع الجذور الحلقية غير المتجانسة | ||
| trp | ||
| له | ||
| طليعة | ||
الأحماض الأمينية الأساسية
المصدر الرئيسي أحماض ألفا الأمينيةللكائن الحي هو بروتينات غذائية.
يتم تصنيع العديد من الأحماض الأمينية ألفا في الجسم ، في حين لا يتم تصنيع بعض الأحماض الأمينية ألفا اللازمة لتخليق البروتين في الجسم و يجب أن يأتي من الخارج مع الطعام. تسمى هذه الأحماض الأمينية لا غنى عنه. ها هي قائمتهم:
اسم الأحماض الأمينية | اسم الطعام |
|---|---|
الحبوب والبقوليات واللحوم والفطر ومنتجات الألبان والفول السوداني |
|
اللوز ، الكاجو ، لحم الدجاج ، الحمص (الحمص) ، البيض ، السمك ، العدس ، الكبد ، اللحم ، الجاودار ، معظم البذور ، فول الصويا |
|
اللحوم والأسماك والعدس والمكسرات ومعظم البذور والدجاج والبيض والشوفان والأرز البني (غير المقشر) |
|
الأسماك واللحوم ومنتجات الألبان والقمح والمكسرات والقطيفة |
|
الحليب واللحوم والأسماك والبيض والفول والفول والعدس وفول الصويا |
|
منتجات الألبان والبيض والمكسرات والفول |
|
البقوليات والشوفان والموز والتمر المجفف والفول السوداني وبذور السمسم والصنوبر والحليب والزبادي والجبن والأسماك والدجاج والديك الرومي واللحوم |
|
البقوليات والمكسرات ولحم البقر ولحوم الدجاج والأسماك والبيض والجبن القريش والحليب |
|
بذور اليقطين ولحم الخنزير ولحم البقر والفول السوداني وبذور السمسم واللبن والجبن السويسري |
|
التونة ، السلمون ، لحم الخنزير المتن ، شرائح اللحم البقري ، صدور الدجاج ، فول الصويا ، الفول السوداني ، العدس |
في بعض الأمراض ، الخلقية في كثير من الأحيان ، تتوسع قائمة الأحماض الأساسية. على سبيل المثال ، مع بيلة الفينيل كيتون ، لا يصنع جسم الإنسان حمض ألفا أميني آخر - تيروزين، والتي يتم الحصول عليها في جسم الأشخاص الأصحاء عن طريق الهيدروكسيل للفينيل ألانين.
استخدام الأحماض الأمينية في الممارسة الطبية
أحماض ألفا الأمينيةشغل منصبًا رئيسيًا في التمثيل الغذائي للنيتروجين. يتم استخدام العديد منهم في الممارسة الطبية مثل أدويةتؤثر على استقلاب الأنسجة.
لذا، حمض الجلوتاميكيستخدم لعلاج أمراض الجهاز العصبي المركزي ، ميثيونينو الهيستيدين- علاج أمراض الكبد والوقاية منها ، سيستين- أمراض العيون.