Ce sunt aminoacizii și cum să-i luați corect. Biosinteza aminoacizilor și proteinelor Principalele proprietăți ale aminoacizilor sunt determinate de prezență

Într-un mediu acid, α-aminoacizii acționează ca baze (după grupa amino), iar în mediu alcalin acţionează ca acizi (după gruparea carboxil). La unii aminoacizi, radicalul (R) poate fi de asemenea ionizat, în legătură cu care toți aminoacizii pot fi împărțiți în încărcați și neîncărcați (la o valoare a pH-ului fiziologic de 6,0 - 8,0) (vezi Tabelul 4). Ca exemplu al primului, se pot da acid aspartic și lizina:

Dacă radicalii de aminoacizi sunt neutri, ei nu afectează disocierea grupării α-carboxil sau α-amino, iar valorile pK (logaritmul negativ care indică valoarea pH-ului la care aceste grupări sunt pe jumătate disociate) rămân relativ constante. .

Valorile pK pentru gruparea α-carboxy (pK 1) și α-amino (pK 2) diferă foarte mult. La pH< pK 1 почти все молекулы аминокислоты протежированы и заряжены положительно. Напротив, при рН >pK 2 aproape toate moleculele de aminoacizi sunt încărcate negativ, deoarece gruparea α-carboxil este într-o stare disociată.

Prin urmare, în funcție de pH-ul mediului, aminoacizii au o sarcină totală zero pozitivă sau negativă. Valoarea pH-ului la care sarcina totală a moleculei este zero și nu se deplasează în câmpul electric nici la catod, nici la anod, se numește punct izoelectric și se notează cu pI.

Pentru α-aminoacizi neutri, valoarea pI se găsește ca medie aritmetică între două valori pK:

Când pH-ul soluției este mai mic decât pI, aminoacizii sunt protonați și, fiind încărcați pozitiv, se deplasează în câmpul electric către catod. Imaginea inversă se observă la pH > pI.

Pentru aminoacizii care conțin radicali încărcați (acizi sau bazici), punctul izoelectric depinde de aciditatea sau bazicitatea acestor radicali și de pK (pK 3) a acestora. Valoarea pI pentru ele se găsește prin următoarele formule:

pentru aminoacizi acizi:

pentru aminoacizi bazici:

În celulele și fluidul intercelular al corpului uman și animal, pH-ul mediului este aproape de neutru, astfel încât aminoacizii de bază (lizină, arginina) au o sarcină pozitivă (cationi), aminoacizii acizi (aspartic, glutamina) au o sarcină negativă (anioni), iar restul există sub forma unui zwitterion bipolar.

Stereochimia aminoacizilor

O caracteristică importantă a proteinei α-aminoacizi este activitatea lor optică. Cu excepția glicinei, toate sunt construite asimetric și, prin urmare, fiind dizolvate în apă sau acid clorhidric, sunt capabile să rotească planul de polarizare a luminii. Aminoacizii există ca izomeri spațiali aparținând seriei D sau L. Configurația L sau D este determinată de tipul de structură a compusului în raport cu atomul de carbon asimetric (un atom de carbon legat la patru atomi sau grupuri diferite de atomi). În formule, un atom de carbon asimetric este notat cu un asterisc. Figura 3 prezintă modele de proiecție ale configurațiilor L și D ale aminoacizilor, care sunt, parcă, o imagine în oglindă unul a celuilalt. Toți cei 18 aminoacizi proteici optic activi aparțin seriei L. Cu toate acestea, D-aminoacizii au fost găsiți în celulele multor microorganisme și în antibioticele produse de unele dintre ele.

Orez. 3. Configurația aminoacizilor L- și D-

Structura proteinelor

Pe baza rezultatelor studierii produselor hidrolizei proteinelor și prezentate de A.Ya. Ideile lui Danilevsky despre rolul legăturilor peptidice -CO-NH- în construcția unei molecule proteice, omul de știință german E. Fischer a propus la începutul secolului al XX-lea teoria peptidică a structurii proteinelor. Conform acestei teorii, proteinele sunt polimeri liniari de α-aminoacizi legați printr-o legătură peptidică - polipeptide:

În fiecare peptidă, un rest de aminoacid terminal are o grupare a-amino liberă (N-terminal) iar celălalt are o grupare a-carboxil liberă (capitul C-terminal). Structura peptidelor este de obicei descrisă pornind de la aminoacidul N-terminal. În acest caz, reziduurile de aminoacizi sunt indicate prin simboluri. De exemplu: Ala-Tyr-Leu-Ser-Tyr- - Cys. Această intrare denotă o peptidă în care se află α-aminoacidul N-terminal ­ lyatsya alanina și C-terminal - cisteină. Când citiți o astfel de înregistrare, terminațiile numelor tuturor acizilor, cu excepția ultimilor, se schimbă în - "il": alanil-tirosil-leucil-seril-tirosil--cisteină. Lungimea lanțului peptidic în peptidele și proteinele găsite în organism variază de la două la sute și mii de reziduuri de aminoacizi.

Pentru a determina compoziția de aminoacizi, proteinele (peptidele) sunt supuse hidrolizei:

Într-un mediu neutru, această reacție decurge foarte lent, dar este accelerată în prezența acizilor sau alcalinelor. Hidroliza proteinelor se realizează de obicei într-o fiolă sigilată într-o soluție de acid clorhidric 6M la 105°C; în astfel de condiții, dezintegrarea completă are loc în aproximativ o zi. În unele cazuri, proteina este hidrolizată în condiții mai blânde (la o temperatură de 37-40 °C) sub acțiunea catalizatorilor enzimatici biologici timp de câteva ore.

Apoi aminoacizii hidrolizatului sunt separați prin cromatografie pe rășini schimbătoare de ioni (schimbător de cationi sulfopolistiren), izolând separat fracția fiecărui aminoacid. Pentru a spăla aminoacizii din coloana schimbătoare de ioni, se folosesc tampoane cu pH crescător. Aspartatul, care are o catenă laterală acidă, este îndepărtat mai întâi; arginina cu lanțul lateral principal este spălată ultima. Secvența de îndepărtare a aminoacizilor din coloană este determinată de profilul de spălare al aminoacizilor standard. Aminoacizii fracționați sunt determinați de culoarea formată când sunt încălzite cu ninhidrina:

În această reacție, ninhidrina incoloră este transformată; la un produs albastru-violet a cărui intensitate a culorii (la 570 nm) este proporțională cu cantitatea de aminoacid (doar prolina dă culoare galbenă). Măsurând intensitatea colorării, se poate calcula concentrația fiecărui aminoacid din hidrolizat și numărul de reziduuri ale fiecăruia dintre aceștia în proteina studiată.

În prezent, o astfel de analiză se realizează cu ajutorul dispozitivelor automate - analizoare de aminoacizi (vezi Fig. Diagrama dispozitivului de mai jos). Dispozitivul oferă rezultatul analizei sub forma unui grafic al concentrațiilor de aminoacizi individuali. Această metodă și-a găsit o largă aplicație în studiul compoziției nutrienților, practica clinică; cu ajutorul lui, în 2-3 ore, puteți obține o imagine completă a compoziției calitative a aminoacizilor din produse și fluide biologice.

Orez. Schema unui analizor de aminoacizi: 1 - solutie de spalare (tampon cu pH variabil); 2 - coloană cromatografică (se adaugă hidrolizat proteic în partea superioară a coloanei, apoi începe levigarea); 3 - soluție de ninhidrin; 4 - baie de apă (încălzirea este necesară pentru a accelera reacția ninhidrinei cu aminoacizii); 5 - spectrofotometru și dispozitiv de înregistrare; 6 - cromatograma, fiecare vârf din care corespunde unui aminoacid, iar aria vârfului este proporțională cu concentrația de aminoacizi din hidrolizat.

Aminoacizii sunt principalul material de construcție al oricărui organism viu. Prin natura lor, ele sunt substanțele azotate primare ale plantelor, care sunt sintetizate din sol. Structura și și aminoacizilor depinde de compoziția lor.

Structura aminoacizilor

Fiecare dintre moleculele sale are grupări carboxil și amină, care sunt conectate la radical. Dacă un aminoacid conține 1 carboxil și 1 grupă amino, structura sa poate fi desemnată prin formula de mai jos.

Aminoacizii care au 1 acid și 1 grup alcalin se numesc monoaminomonocarboxilici. În organisme sunt de asemenea sintetizate și ale căror funcții determină 2 grupări carboxil sau 2 grupări amine. Aminoacizii care conțin 2 grupe carboxil și 1 amino se numesc monoaminodicarboxilici, iar cei care conțin 2 amine și 1 grupă carboxil se numesc diaminomonocarboxilici.

De asemenea, diferă în structura radicalului organic R. Fiecare dintre ele are propriul nume și structură. De aici diferitele funcții ale aminoacizilor. Prezența grupărilor acide și alcaline este cea care îi asigură reactivitatea ridicată. Aceste grupuri conectează aminoacizii și formează un polimer - o proteină. Proteinele sunt numite și polipeptide datorită structurii lor.

Aminoacizii ca material de construcție

O moleculă proteică este un lanț de zeci sau sute de aminoacizi. Proteinele diferă în compoziție, cantitate și ordinea aminoacizilor, deoarece numărul de combinații a 20 de componente este aproape infinit. Unii dintre ei au întreaga compoziție de aminoacizi esențiali, în timp ce alții se descurcă fără unul sau mai mulți. Aminoacizii separați, a căror structură, ale căror funcții sunt similare cu proteinele corpului uman, nu sunt utilizați ca hrană, deoarece sunt slab solubili și nu descompun tractul gastrointestinal. Acestea includ proteinele unghiilor, părului, lânii sau pene.

Funcțiile aminoacizilor nu pot fi supraestimate. Aceste substanțe sunt principalul aliment din dieta oamenilor. Care este funcția aminoacizilor? Ele măresc creșterea masei musculare, ajută la întărirea articulațiilor și ligamentelor, reface țesuturile deteriorate ale corpului și participă la toate procesele care au loc în corpul uman.

Aminoacizi esentiali

Se pot obține doar suplimente sau alimente Funcțiile în formarea articulațiilor sănătoase, mușchii puternici, părul frumos sunt foarte semnificative. Acești aminoacizi includ:

• Fenilalanină;
• lizină;
• treonina;
• metionină;
• valină;
• leucină;
• triptofan;
• histidină;
• izoleucina.

Funcțiile aminoacizilor esențiali

Aceste cărămizi îndeplinesc cele mai importante funcții în activitatea fiecărei celule a corpului uman. Sunt imperceptibile atâta timp cât intră în cantități suficiente în organism, dar deficiența lor afectează semnificativ funcționarea întregului organism.

1. Valina reînnoiește mușchii, servește ca o sursă excelentă de energie.
2. Histidina îmbunătățește compoziția sângelui, promovează recuperarea și creșterea mușchilor, îmbunătățește funcția articulațiilor.
3. Isoleucina ajută la producerea hemoglobinei. Controlează cantitatea de zahăr din sânge, crește energia și rezistența unei persoane.
4. Leucina întărește sistemul imunitar, monitorizează nivelul zahărului și al leucocitelor din sânge. Dacă nivelul leucocitelor este prea mare: le scade și conectează rezervele organismului pentru a elimina inflamația.
5. Lizina ajută la absorbția calciului, care formează și întărește oasele. Ajută la producerea de colagen, îmbunătățește structura părului. Pentru bărbați, acesta este un anabolic excelent, deoarece construiește mușchi și crește puterea masculină.
6. Metionina normalizează funcționarea sistemului digestiv și a ficatului. Participă la descompunerea grăsimilor, elimină toxicoza la femeile însărcinate și are un efect benefic asupra părului.
7. Treonina îmbunătățește funcționarea tractului digestiv. Crește imunitatea, participă la crearea de elastină și colagen. Treonina previne depunerea grăsimilor în ficat.
8. Triptofanul este responsabil pentru emoțiile umane. Produce serotonină - hormonul fericirii, normalizează astfel somnul, îmbunătățește starea de spirit. Îmblanzează pofta de mâncare, are un efect benefic asupra mușchiului inimii și arterelor.
9. Fenilalanina servește ca transmițător de semnale de la celulele nervoase către creierul capului. Îmbunătățește starea de spirit, suprimă apetitul nesănătos, îmbunătățește memoria, crește susceptibilitatea, reduce durerea.

O deficiență de aminoacizi esențiali duce la pipernicie, tulburări metabolice și scăderea masei musculare.

Aminoacizi neesențiali

Aceștia sunt aminoacizi, a căror structură și funcții sunt produse în organism:

• arginină;
• alanină;
• asparagină;
• glicină;
• prolină;
• taurină;
• tirozină;
• glutamat;
• serină;
• glutamina;
• ornitina;
• cisteină;
• carnitina.

Funcțiile aminoacizilor neesențiali

1. Cisteina elimină substanțele toxice, este implicată în formarea țesuturilor pielii și musculare și este un antioxidant natural.
2. Tirozina reduce oboseala fizică, accelerează metabolismul, elimină stresul și depresia.
3. Alanina servește la creșterea mușchilor, este o sursă de energie.
4. crește metabolismul și reduce formarea de amoniac la sarcini mari.
5. Cistina elimină durerea în caz de leziune a ligamentelor și articulațiilor.
6. este responsabil de activitatea creierului, în timpul efortului fizic prelungit trece în glucoză, producând energie.
7. Glutamina reface mușchii, îmbunătățește imunitatea, accelerează metabolismul, îmbunătățește funcția creierului și creează hormonul de creștere.
8. Glicina este esențială pentru funcția musculară, descompunerea grăsimilor, tensiunea arterială și stabilizarea zahărului din sânge.
9. Carnitina mută acizii grași în celule unde sunt descompusi pentru a elibera energie, ceea ce duce la arderea excesului de grăsime și la generarea de energie.
10. Ornitina produce hormon de creștere, participă la procesul de urinare, descompune acizii grași și ajută la producerea de insulină.
11. Proline asigură producerea de colagen, este necesar pentru ligamente și articulații.
12. Serina îmbunătățește imunitatea și produce energie, este necesară pentru metabolismul rapid al acizilor grași și creșterea musculară.
13. Taurina descompune grăsimea, crește rezistența organismului, sintetizează săruri biliare.

Proteinele și proprietățile sale

Proteinele, sau proteinele, sunt compuși macromoleculari care conțin azot. Conceptul de „proteină”, desemnat pentru prima dată de Berzelius în 1838, provine din cuvântul grecesc și înseamnă „primar”, care reflectă valoarea principală a proteinelor în natură. O varietate de proteine ​​face posibilă existența unui număr mare de ființe vii: de la bacterii la corpul uman. Există semnificativ mai multe dintre ele decât alte macromolecule, deoarece proteinele sunt fundația unei celule vii. Ele reprezintă aproximativ 20% din masa corpului uman, mai mult de 50% din masa uscată a celulei. O astfel de varietate de proteine ​​se datorează proprietăților a douăzeci de aminoacizi diferiți care interacționează între ei și creează molecule de polimer.

O proprietate remarcabilă a proteinelor este capacitatea de a crea în mod independent o structură spațială specifică caracteristică unei anumite proteine. Proteinele sunt biopolimeri cu legături peptidice. Pentru compoziția chimică a proteinelor, este caracteristic un conținut mediu constant de azot - aproximativ 16%.

Viața, precum și creșterea și dezvoltarea corpului, este imposibilă fără funcția aminoacizilor proteici de a construi noi celule. Proteinele nu pot fi înlocuite cu alte elemente, rolul lor în organismul uman este extrem de important.

Funcțiile proteinelor

Nevoia de proteine ​​constă în următoarele funcții:

• este necesar pentru creștere și dezvoltare, deoarece acționează ca principalul material de construcție pentru crearea de noi celule;
• controlează metabolismul, în timpul căruia se eliberează energie. După masă, rata metabolică crește, de exemplu, dacă hrana constă din carbohidrați, metabolismul se accelerează cu 4%, dacă din proteine ​​- cu 30%;
• reglează în organism, datorită hidrofilității sale - capacitatea de a atrage apa;
• întărește sistemul imunitar prin sintetizarea anticorpilor care protejează împotriva infecțiilor și elimină amenințarea bolii.

Produse - surse de proteine

Mușchii și scheletul uman constau din țesuturi vii care nu numai că funcționează, ci sunt și actualizate de-a lungul vieții. Se recuperează după daune, își păstrează rezistența și durabilitatea. Pentru a face acest lucru, au nevoie de nutrienți bine definiti. Alimentele furnizează organismului energia necesară pentru toate procesele, inclusiv funcția musculară, creșterea și repararea țesuturilor. Și proteinele din organism sunt folosite atât ca sursă de energie, cât și ca material de construcție.

Prin urmare, este foarte important să se observe utilizarea lui zilnică în alimente. Alimente bogate in proteine: pui, curcan, sunca slaba, porc, vita, peste, creveti, fasole, linte, bacon, oua, nuci. Toate aceste alimente furnizează organismului proteine ​​și asigură energia necesară vieții.

În funcție de natura substituenților hidrocarburi, aminele sunt împărțite în

Caracteristicile structurale generale ale aminelor

Ca și în molecula de amoniac, în molecula oricărei amine, atomul de azot are o pereche de electroni neîmpărtășită direcționată către unul dintre vârfurile tetraedrului distorsionat:

Din acest motiv, aminele, precum amoniacul, au proprietăți de bază semnificativ pronunțate.

Deci, aminele, precum amoniacul, reacţionează reversibil cu apa, formând baze slabe:

Legătura cationului de hidrogen cu atomul de azot din molecula de amină se realizează folosind mecanismul donor-acceptor datorită perechii de electroni singure a atomului de azot. Aminele limită sunt baze mai puternice în comparație cu amoniacul, deoarece. în astfel de amine, substituenții hidrocarburi au un efect inductiv pozitiv (+I). În acest sens, densitatea electronilor pe atomul de azot crește, ceea ce facilitează interacțiunea acestuia cu cationul H +.

Aminele aromatice, dacă gruparea amino este direct legată de nucleul aromatic, prezintă proprietăți de bază mai slabe în comparație cu amoniacul. Acest lucru se datorează faptului că perechea de electroni singuratică a atomului de azot este deplasată către sistemul π aromatic al inelului benzenic, în urma căruia densitatea electronilor pe atomul de azot scade. La rândul său, acest lucru duce la o scădere a proprietăților de bază, în special a capacității de a interacționa cu apa. Deci, de exemplu, anilina reacționează numai cu acizi puternici și practic nu reacționează cu apa.

Proprietățile chimice ale aminelor saturate

După cum sa menționat deja, aminele reacționează reversibil cu apa:

Soluțiile apoase de amine au o reacție alcalină a mediului, datorită disocierii bazelor rezultate:

Aminele saturate reacţionează cu apa mai bine decât amoniacul datorită proprietăţilor lor de bază mai puternice.

Principalele proprietăți ale aminelor saturate cresc în serie.

Aminele limitatoare secundare sunt baze mai puternice decât aminele limitatoare primare, care la rândul lor sunt baze mai puternice decât amoniacul. În ceea ce privește proprietățile de bază ale aminelor terțiare, când vine vorba de reacții în soluții apoase, proprietățile de bază ale aminelor terțiare sunt mult mai proaste decât cele ale aminelor secundare, și chiar puțin mai slabe decât ale celor primare. Acest lucru se datorează obstacolelor sterice, care afectează semnificativ rata de protonare a aminei. Cu alte cuvinte, trei substituenți „blochează” atomul de azot și împiedică interacțiunea acestuia cu cationii H +.

Interacțiunea cu acizii

Atât aminele saturate libere, cât și soluțiile lor apoase interacționează cu acizii. În acest caz, se formează săruri:

Deoarece proprietățile de bază ale aminelor saturate sunt mai pronunțate decât cele ale amoniacului, astfel de amine reacționează chiar și cu acizi slabi, cum ar fi carbonic:

Sărurile de amine sunt solide care sunt foarte solubile în apă și slab solubile în solvenți organici nepolari. Interacțiunea sărurilor de amine cu alcalii duce la eliberarea de amine libere, similar modului în care amoniacul este înlocuit prin acțiunea alcalinelor asupra sărurilor de amoniu:

2. Aminele limitatoare primare reacţionează cu acidul azot pentru a forma alcoolii corespunzători, azot N2 şi apă. De exemplu:

O trăsătură caracteristică a acestei reacții este formarea azotului gazos, în legătură cu care este calitativ pentru aminele primare și este folosit pentru a le distinge de secundare și terțiare. Trebuie remarcat faptul că, cel mai adesea, această reacție este efectuată prin amestecarea aminei nu cu o soluție de acid azotic în sine, ci cu o soluție de sare de acid azot (nitrit) și apoi adăugarea unui acid mineral puternic la acest amestec. Când nitriții interacționează cu acizi minerali puternici, se formează acid azot, care reacţionează apoi cu o amină:

Aminele secundare dau lichide uleioase în condiții similare, așa-numitele N-nitrozamine, dar această reacție nu are loc în sarcinile reale de USE în chimie. Aminele terțiare nu reacţionează cu acidul azot.

Arderea completă a oricăror amine duce la formarea de dioxid de carbon, apă și azot:

Interacțiunea cu haloalcanii

Este de remarcat faptul că exact aceeași sare se obține prin acțiunea clorurii de hidrogen asupra unei amine mai substituite. În cazul nostru, în timpul interacțiunii clorurii de hidrogen cu dimetilamină:

Obținerea de amine:

1) Alchilarea amoniacului cu haloalcani:

În cazul lipsei de amoniac, în locul unei amine, se obține sarea acestuia:

2) Reducerea prin metale (la hidrogen din seria de activitate) într-un mediu acid:

urmat de tratarea soluției cu alcali pentru a elibera amina liberă:

3) Reacția amoniacului cu alcoolii prin trecerea amestecului lor prin oxid de aluminiu încălzit. În funcție de proporțiile de alcool/amină, se formează amine primare, secundare sau terțiare:

Proprietățile chimice ale anilinei

Anilină - denumirea banală de aminobenzen, care are formula:

După cum se poate vedea din ilustrație, în molecula de anilină gruparea amino este direct legată de inelul aromatic. În astfel de amine, așa cum sa menționat deja, proprietățile de bază sunt mult mai puțin pronunțate decât în ​​amoniac. Deci, în special, anilina practic nu reacționează cu apa și acizii slabi, cum ar fi carbonicul.

Interacțiunea anilinei cu acizii

Anilina reacționează cu acizii anorganici puternici și moderat puternici. În acest caz, se formează săruri de fenilamoniu:

Reacția anilinei cu halogenii

După cum sa menționat deja la începutul acestui capitol, gruparea amino din aminele aromatice este atrasă în inelul aromatic, care, la rândul său, reduce densitatea electronilor pe atomul de azot și, ca urmare, o crește în nucleul aromatic. O creștere a densității electronilor în nucleul aromatic duce la faptul că reacțiile de substituție electrofilă, în special, reacțiile cu halogeni, au loc mult mai ușor, în special în pozițiile orto și para față de grupa amino. Deci, anilina interacționează ușor cu apa cu brom, formând un precipitat alb de 2,4,6-tribromanilină:

Această reacție este calitativă pentru anilină și adesea vă permite să o determinați printre alți compuși organici.

Interacțiunea anilinei cu acidul azotat

Anilina reacționează cu acidul azot, dar datorită specificității și complexității acestei reacții, nu apare la examenul real de chimie.

Reacții de alchilare a anilinei

Cu ajutorul alchilării secvenţiale a anilinei la atomul de azot cu derivaţi de halogen ai hidrocarburilor se pot obţine amine secundare şi terţiare:

Obținerea anilinei

1. Reducerea nitrobenzenului cu metale în prezența acizilor puternici neoxidanți:

C 6 H 5 -NO 2 + 3Fe + 7HCl = + Cl- + 3FeCl 2 + 2H 2 O

Cl - + NaOH \u003d C 6 H 5 -NH 2 + NaCl + H 2 O

Ca metale, pot fi folosite orice metale care sunt până la hidrogen în seria de activitate.

Reacția clorobenzenului cu amoniacul:

C 6 H 5 -Cl + 2NH 3 → C 6 H 5 NH 2 + NH 4 Cl

Proprietățile chimice ale aminoacizilor

Aminoacizi numiți compuși în moleculele cărora există două tipuri de grupări funcționale - grupări amino (-NH 2) și carboxi- (-COOH).

Cu alte cuvinte, aminoacizii pot fi considerați derivați ai acizilor carboxilici, în moleculele cărora unul sau mai mulți atomi de hidrogen sunt înlocuiți cu grupări amino.

Astfel, formula generală a aminoacizilor poate fi scrisă ca (NH 2) x R(COOH) y, unde x și y sunt cel mai adesea egale cu unul sau doi.

Deoarece aminoacizii au atât o grupare amino, cât și o grupare carboxil, ei prezintă proprietăți chimice similare atât cu aminele, cât și cu acizii carboxilici.

Proprietățile acide ale aminoacizilor

Formarea sărurilor cu alcalii și carbonați de metale alcaline

Esterificarea aminoacizilor

Aminoacizii pot intra într-o reacție de esterificare cu alcooli:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

Proprietățile de bază ale aminoacizilor

1. Formarea sărurilor la interacțiunea cu acizii

NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl -

2. Interacțiunea cu acidul azotat

NH2-CH2-COOH + HNO2 → HO-CH2-COOH + N2 + H2O

Notă: interacțiunea cu acidul azot are loc în același mod ca și cu aminele primare

3. Alchilare

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I -

4. Interacțiunea aminoacizilor între ei

Aminoacizii pot reacționa între ei pentru a forma peptide - compuși care conțin în moleculele lor o legătură peptidică -C (O) -NH-

Totodată, trebuie menționat că în cazul unei reacții între doi aminoacizi diferiți, fără respectarea unor condiții specifice de sinteză, se produce simultan formarea diferitelor dipeptide. Deci, de exemplu, în loc de reacția glicinei cu alanină de mai sus, care duce la glicilanină, poate apărea o reacție care duce la alanilglicină:

În plus, o moleculă de glicină nu reacționează neapărat cu o moleculă de alanină. Reacțiile de peptizare au loc și între moleculele de glicină:

Si alanina:

În plus, deoarece moleculele peptidelor rezultate, ca și moleculele originale de aminoacizi, conțin grupări amino și grupări carboxil, peptidele în sine pot reacționa cu aminoacizi și alte peptide datorită formării de noi legături peptidice.

Aminoacizii individuali sunt utilizați pentru a produce polipeptide sintetice sau așa-numitele fibre de poliamidă. Deci, în special, folosind policondensarea acidului 6-aminohexanoic (ε-aminocaproic), nailonul este sintetizat în industrie:

Rășina de nailon obținută în urma acestei reacții este utilizată pentru producția de fibre textile și materiale plastice.

Formarea sărurilor interne ale aminoacizilor în soluție apoasă

În soluții apoase, aminoacizii există în principal sub formă de săruri interne - ioni bipolari (zwitterioni):

Obținerea de aminoacizi

1) Reacția acizilor carboxilici clorurati cu amoniacul:

Cl-CH 2 -COOH + 2NH 3 \u003d NH 2 -CH 2 -COOH + NH 4 Cl

2) Defalcarea (hidroliza) proteinelor sub acțiunea soluțiilor de acizi minerali puternici și alcalii.

Proprietățile aminoacizilor pot fi împărțite în două grupe: chimice și fizice.

Proprietățile chimice ale aminoacizilor

În funcție de compuși, aminoacizii pot prezenta proprietăți diferite.

Interacțiunea aminoacizilor:

Aminoacizii ca compuși amfoteri formează săruri atât cu acizi, cât și cu alcalii.

Ca acizi carboxilici, aminoacizii formează derivați funcționali: săruri, esteri, amide.

Interacțiunea și proprietățile aminoacizilor cu temeiuri:
Se formează săruri:

NH2-CH2-COOH + NaOH NH2-CH2-COONa + H2O

Sare de sodiu + acid 2-aminoacetic Sare de sodiu a acidului aminoacetic (glicină) + apă

Interacțiunea cu alcooli:

Aminoacizii pot reacționa cu alcoolii în prezența gazului clorhidric, devenind ester. Esterii aminoacizilor nu au o structură bipolară și sunt compuși volatili.

NH2-CH2-COOH + CH3OH NH2-CH2-COOCH3 + H2O.

Ester metilic / acid 2-aminoacetic /

Interacţiune amoniac:

Se formează amide:

NH2-CH(R)-COOH + H-NH2\u003d NH2-CH(R)-CONH2 + H2O

Interacțiunea aminoacizilor cu acizi tari:

Obținerea sărurilor:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (sau HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

Acestea sunt proprietățile chimice de bază ale aminoacizilor.

Proprietățile fizice ale aminoacizilor

Enumerăm proprietățile fizice ale aminoacizilor:

• Incolor
• Au o formă cristalină
• Majoritatea aminoacizilor au gust dulce, dar în funcție de radical (R) pot fi amar sau fără gust
• Foarte solubil în apă, dar slab solubil în mulți solvenți organici
• Aminoacizii au proprietatea de activitate optică
• Se topește cu descompunere la temperaturi peste 200°C
• ne volatil
• Soluțiile apoase de aminoacizi în medii acide și alcaline conduc electricitatea

Aminoacizi.

Aminoacizi(acizi aminocarboxilici) - compuși organici, a căror moleculă conține simultan carboxil (-COOH) și grupări amine (-NH2).

Structura aminoacizilor poate fi exprimată prin următoarea formulă generală:
(Unde R- radical hidrocarbură, care poate conţine diferite grupări funcţionale).

Aminoacizi poate fi considerat derivat acizi carboxilici, în care unul sau mai mulți atomi de hidrogen sunt înlocuiți cu grupări amine (-NH2).

Un exemplu este cel mai simplu: acid aminoacetic, sau glicina, și acid aminopropionic sau alanina:

Proprietățile chimice ale aminoacizilor

Aminoacizi - compuși amfoteri, adică în funcție de condiții, pot prezenta atât proprietăți bazice, cât și acide.

Datorită grupării carboxil ( -COOH) formează săruri cu baze.
Datorită grupării amino ( -NH2) formează săruri cu acizi.

Ionul de hidrogen s-a desprins în timpul disocierii de carboxil ( -EL) aminoacid, poate trece la grupa sa amino cu formarea unei grupe de amoniu ( NH3+).

Astfel, aminoacizii există și reacționează și sub formă de ioni bipolari (săruri interne).

Aceasta explică faptul că soluțiile de aminoacizi care conțin un carboxil și o grupare amino au o reacție neutră.

Alfa aminoacizi

Din molecule aminoacizi se construiesc molecule de proteine proteine, care, atunci când sunt complet hidrolizate sub influența acizilor minerali, alcalinelor sau enzimelor, se descompun, formând amestecuri de aminoacizi.

Numărul total de aminoacizi naturali ajunge la 300, dar unii dintre ei sunt destul de rari.

Dintre aminoacizi, se distinge o grupă din cei 20 cei mai importanți. Ele se găsesc în toate proteinele și sunt numite aminoacizi alfa.

Alfa aminoacizi sunt substanțe cristaline care sunt solubile în apă. Multe dintre ele au un gust dulce. Această proprietate se reflectă în numele primului omolog din seria alfa-aminoacizilor - glicina, care a fost și primul alfa-aminoacid găsit într-un material natural.

Mai jos este un tabel cu o listă de alfa aminoacizi:

Nume	Formulă	Denumirea reziduului
Aminoacizi cu radicali alifatici
grupa OH
		Ser
		Thr
Aminoacizi cu radicali care conțin o grupare COOH
		asp
		Glu
Aminoacizi cu radicali care conțin NH2CO-grup
		Asn
		Gln
Aminoacizi cu radicali care conțin NH2-grup
		Lys
		Arg
Aminoacizi cu radicali care conțin sulf
		Cys
		Întâlnit
Aminoacizi cu radicali aromatici
		Phe
		Tyr
Aminoacizi cu radicali heterociclici
		trp
		A lui
		Pro

Aminoacizi esentiali

sursa principala aminoacizi alfa pentru organismul animal sunt proteinele alimentare.

Mulți alfa-aminoacizi sunt sintetizați în organism, în timp ce unii alfa-aminoacizi necesari pentru sinteza proteinelor nu sunt sintetizați în organism și trebuie să vină din afară, cu mâncare. Acești aminoacizi se numesc indispensabil. Iată lista lor:

Denumirea aminoacizilor	Numele alimentelor
	cereale, leguminoase, carne, ciuperci, produse lactate, alune
	migdale, caju, carne de pui, naut (naut), oua, peste, linte, ficat, carne, secara, majoritatea semintelor, soia
	carne, pește, linte, nuci, majoritatea semințelor, pui, ouă, ovăz, orez brun (necurățat)
	pește, carne, produse lactate, grâu, nuci, amarant
	lapte, carne, pește, ouă, fasole, fasole, linte și soia
	produse lactate, ouă, nuci, fasole
	leguminoase, ovaz, banane, curmale uscate, arahide, seminte de susan, nuci de pin, lapte, iaurt, branza de vaci, peste, pui, curcan, carne
	leguminoase, nuci, carne de vita, carne de pui, peste, oua, branza de vaci, lapte
	seminte de dovleac, carne de porc, vita, arahide, seminte de susan, iaurt, branza elvetiana
	ton, somon, muschi de porc, file de vita, piept de pui, soia, alune, linte

În unele boli, adesea congenitale, lista acizilor esențiali se extinde. De exemplu, cu fenilcetonurie, corpul uman nu sintetizează un alt alfa-aminoacid - tirozină, care în organismul oamenilor sănătoși se obține prin hidroxilarea fenilalaninei.

Utilizarea aminoacizilor în practica medicală

Alfa aminoacizi ocupa o pozitie cheie in metabolismul azotului. Multe dintre ele sunt folosite în practica medicală ca medicamente afectând metabolismul tisular.

Asa de, acid glutamic utilizat pentru tratarea bolilor sistemului nervos central, metioninăși histidină– tratamentul și prevenirea bolilor hepatice, cisteină- boli oculare.