아미노산이란 무엇이며 올바르게 섭취하는 방법. 아미노산 및 단백질 생합성 아미노산의 주요 특성은 존재 여부에 따라 결정됩니다.

산성 환경에서 α-아미노산은 염기로 작용하고(아미노기에 따라), 알칼리성 환경에서는 산으로 작용합니다(카르복실기에 따라). 일부 아미노산에서 라디칼(R)은 또한 이온화될 수 있으며, 이와 관련하여 모든 아미노산은 하전된 아미노산과 하전되지 않은 아미노산으로 나눌 수 있습니다(생리학적 pH 값 6.0 - 8.0에서)(표 4 참조). 전자의 예로 아스파르트산과 라이신을 들 수 있습니다.

아미노산 라디칼이 중성이면 α-카르복실 또는 α-아미노기의 해리에 영향을 미치지 않고 pK 값(이러한 기가 반 해리되는 pH 값을 나타내는 음의 로그)은 비교적 일정하게 유지됩니다 .

α-카르복시(pK 1) 및 α-아미노기(pK 2)에 대한 pK 값은 크게 다릅니다. pH에서< pK 1 почти все молекулы аминокислоты протежированы и заряжены положительно. Напротив, при рН >pK 2 거의 모든 아미노산 분자는 α-카르복실기가 해리된 상태에 있기 때문에 음전하를 띤다.

따라서 배지의 pH에 ​​따라 아미노산은 총 0의 양전하 또는 음전하를 띠게 됩니다. 분자의 총 전하가 0이고 전기장에서 음극이나 양극으로 이동하지 않는 pH 값을 등전점이라고 하며 pI로 표시됩니다.

중성 α-아미노산의 경우 pI 값은 두 pK 값 사이의 산술 평균으로 나타납니다.

용액의 pH가 pI보다 낮으면 아미노산이 양성자화되고 양전하를 띠고 전기장에서 음극으로 이동합니다. 반대 그림은 pH > pI에서 관찰됩니다.

하전된(산성 또는 염기성) 라디칼을 포함하는 아미노산의 경우 등전점은 이러한 라디칼의 산도 또는 염기도 및 이들의 pK(pK 3)에 따라 달라집니다. 이들에 대한 pI 값은 다음 공식으로 찾을 수 있습니다.

산성 아미노산의 경우:

염기성 아미노산의 경우:

인간과 동물의 몸의 세포와 세포간액은 환경의 pH가 중성에 가깝기 때문에 염기성 아미노산(라이신, 아르기닌)은 양전하(양이온)를, 산성 아미노산(아스파라긴산, 글루타민)은 음전하(음이온)이고 나머지는 양극성 양쪽성 이온의 형태로 존재한다.

아미노산의 입체화학

단백질 α-아미노산의 중요한 특징은 광학 활성입니다. 글리신을 제외하고 모두 비대칭 구조로 되어 있어 물이나 염산에 용해되어 빛의 편광면을 회전시킬 수 있습니다. 아미노산은 D- 또는 L-계열에 속하는 공간 이성질체로 존재합니다. L- 또는 D-배열은 비대칭 탄소 원자(4개의 다른 원자 또는 원자 그룹에 결합된 탄소 원자)에 대한 화합물의 구조 유형에 따라 결정됩니다. 공식에서 비대칭 탄소 원자는 별표로 표시됩니다. 그림 3은 아미노산의 L- 및 D-배열의 투영 모델을 보여주며, 이는 서로의 거울상입니다. 18개의 광학 활성 단백질 아미노산은 모두 L 시리즈에 속합니다. 그러나 D-아미노산은 많은 미생물의 세포와 이들 중 일부가 생산하는 항생제에서 발견되었습니다.

쌀. 3. L- 및 D- 아미노산의 구성

단백질의 구조

A.Ya가 제시한 단백질 가수분해 산물 연구 결과를 바탕으로 단백질 분자의 구성에서 펩타이드 결합 -CO-NH-의 역할에 대한 Danilevsky의 아이디어, 독일 과학자 E. Fischer는 20세기 초 단백질 구조의 펩타이드 이론을 제안했습니다. 이 이론에 따르면 단백질은 펩타이드 결합으로 연결된 α-아미노산의 선형 중합체입니다.

각 펩타이드에서 하나의 말단 아미노산 잔기는 자유 α-아미노기(N-말단)를 갖고 다른 하나는 자유 α-카르복실기(C-말단)를 갖는다. 펩타이드의 구조는 일반적으로 N-말단 아미노산에서 시작하여 묘사됩니다. 이 경우 아미노산 잔기는 기호로 표시한다. 예: Ala-Tyr-Leu-Ser-Tyr- - 시스. 이 항목은 N-말단 α-아미노산이 ­ lyatsya 알라닌, 및 C-말단 - 시스테인. 그러한 기록을 읽을 때 마지막 산을 제외한 모든 산 이름의 끝은 "yl": alanyl-tyrosyl-leucyl-seryl-tyrosyl--cysteine으로 바뀝니다. 체내에서 발견되는 펩타이드와 단백질의 펩타이드 사슬의 길이는 2개에서 수백, 수천 개의 아미노산 잔기로 이루어져 있습니다.

아미노산 조성을 결정하기 위해 단백질(펩티드)은 가수분해됩니다.

중성 환경에서 이 반응은 매우 느리게 진행되지만 산이나 알칼리가 있는 경우 가속됩니다. 단백질 가수분해는 일반적으로 105°C의 6M 염산 용액에 밀봉된 앰플에서 수행됩니다. 이러한 조건에서 완전한 붕괴는 약 하루 만에 발생합니다. 어떤 경우에는 단백질이 생물학적 효소 촉매의 작용 하에 몇 시간 동안 온화한 조건(37-40°C의 온도)에서 가수분해됩니다.

그런 다음 가수분해물의 아미노산은 이온 교환 수지(설포폴리스티렌 양이온 교환기)에서 크로마토그래피에 의해 분리되어 각 아미노산의 분획을 별도로 분리합니다. 이온 교환 컬럼에서 아미노산을 씻어내기 위해 pH가 증가하는 버퍼가 사용됩니다. 산성 측쇄가 있는 아스파테이트가 먼저 제거됩니다. 주 측쇄가 있는 아르기닌이 마지막으로 씻겨 나옵니다. 컬럼에서 아미노산을 제거하는 순서는 표준 아미노산의 세척 프로파일에 의해 결정됩니다. 분획화된 아미노산은 닌히드린으로 가열할 때 형성된 색상에 의해 결정됩니다.

이 반응에서 무색의 닌히드린이 전환됩니다. 색상 강도(570 nm에서)가 아미노산의 양에 비례하는 청자색 제품(프롤린만 노란색을 나타냄). 염색 강도를 측정함으로써 가수분해물의 각 아미노산 농도와 연구 대상 단백질의 각 아미노산 잔기의 수를 계산할 수 있습니다.

현재 이러한 분석은 자동 장치인 아미노산 분석기의 도움으로 수행됩니다(아래 장치 다이어그램 참조). 이 장치는 개별 아미노산 농도의 그래프 형태로 분석 결과를 제공합니다. 이 방법은 영양소 구성 연구, 임상 실습에 널리 적용되었습니다. 그것의 도움으로 2-3 시간 안에 제품 및 생물학적 유체에서 아미노산의 정성적 구성에 대한 완전한 그림을 얻을 수 있습니다.

쌀. 아미노산 분석기의 계획: 1 - 세척 용액(가변 pH의 완충액); 2 - 크로마토그래피 컬럼(단백질 가수분해물을 컬럼 상부에 첨가한 후 침출 시작); 3 - 닌히드린 용액; 4 - 수조 (닌히드린과 아미노산의 반응을 촉진하기 위해 가열이 필요함); 5 - 분광 광도계 및 기록 장치; 6 - 크로마토그램, 각 피크는 하나의 아미노산에 해당하고 피크 면적은 가수분해물의 아미노산 농도에 비례합니다.

아미노산은 모든 살아있는 유기체의 주요 건축 자재입니다. 본질적으로 토양에서 합성되는 식물의 주요 질소 물질입니다. 및 및 아미노산의 구조는 구성에 따라 다릅니다.

아미노산 구조

각 분자에는 라디칼에 연결된 카르복실기와 아민기가 있습니다. 아미노산이 1개의 카르복실기와 1개의 아미노기를 포함하는 경우, 그 구조는 아래 식으로 나타낼 수 있습니다.

1개의 산과 1개의 알칼리성 그룹을 갖는 아미노산을 모노아미노모노카르복실산이라고 합니다. 유기체에서도 합성되며 기능에 따라 2개의 카르복실기 또는 2개의 아민기가 결정됩니다. 2개의 카르복실기와 1개의 아미노기를 포함하는 아미노산을 모노아미노디카르복실산이라고 하고 2개의 아민과 1개의 카르복실기를 포함하는 아미노산을 디아미노모노카르복실산이라고 합니다.

그들은 또한 유기 라디칼 R의 구조가 다릅니다. 각각은 고유 한 이름과 구조를 가지고 있습니다. 따라서 아미노산의 다른 기능. 높은 반응성을 보장하는 것은 산성 및 알칼리성 그룹의 존재입니다. 이 그룹은 아미노산을 연결하고 폴리머 - 단백질을 형성합니다. 단백질은 그 구조 때문에 폴리펩타이드라고도 합니다.

건축 자재로서의 아미노산

단백질 분자는 수십 또는 수백 개의 아미노산 사슬입니다. 단백질은 20가지 구성 요소의 조합 수가 거의 무한하기 때문에 구성, 양 및 아미노산의 순서가 다릅니다. 그들 중 일부는 필수 아미노산의 전체 구성을 가지고 있는 반면, 다른 것들은 하나 이상이 없습니다. 구조가 인체의 단백질과 유사한 별도의 아미노산은 난용성이며 위장관을 분해하지 않기 때문에 식품으로 사용되지 않습니다. 여기에는 손톱, 머리카락, 양모 또는 깃털의 단백질이 포함됩니다.

아미노산의 기능은 과대평가될 수 없습니다. 이 물질은 사람들의 식단에서 주요 식품입니다. 아미노산의 기능은 무엇입니까? 그들은 근육량의 성장을 증가시키고 관절과 인대를 강화하고 손상된 신체 조직을 복원하고 인체에서 발생하는 모든 과정에 참여합니다.

필수 아미노산

보충제나 음식만 섭취할 수 있습니다. 건강한 관절, 강한 근육, 아름다운 모발 형성 기능은 매우 중요합니다. 이러한 아미노산에는 다음이 포함됩니다.

• 페닐알라닌;
• 라이신;
• 트레오닌;
• 메티오닌;
• 발린;
• 류신;
• 트립토판;
• 히스티딘;
• 이소류신.

필수 아미노산의 기능

이 벽돌은 인체의 모든 세포에서 가장 중요한 기능을 수행합니다. 충분한 양이 체내에 들어오면 감지할 수 없지만 결핍되면 전체 유기체의 기능이 크게 손상됩니다.

1. 발린은 근육을 재생하고 훌륭한 에너지원으로 작용합니다.
2. 히스티딘은 혈액 구성을 개선하고 근육 회복과 성장을 촉진하며 관절 기능을 향상시킵니다.
3. 이소류신은 헤모글로빈 생성을 돕습니다. 혈액 내 설탕의 양을 조절하고 사람의 에너지, 지구력을 증가시킵니다.
4. 류신은 면역 체계를 강화하고 혈액의 설탕과 백혈구 수치를 모니터링합니다. 백혈구 수치가 너무 높으면 백혈구 수치를 낮추고 신체의 저장고를 연결하여 염증을 제거합니다.
5. 라이신은 뼈를 형성하고 강화하는 칼슘 흡수를 돕습니다. 콜라겐 생성을 돕고 모발 구조를 개선합니다. 남성의 경우 이것은 근육을 만들고 남성의 힘을 증가시키기 때문에 훌륭한 동화 작용입니다.
6. 메티오닌은 소화 시스템과 간 기능을 정상화합니다. 지방 분해에 참여하고 임산부의 독성을 제거하며 모발에 유익한 효과가 있습니다.
7. 트레오닌은 소화관의 기능을 향상시킵니다. 면역력을 높이고 엘라스틴과 콜라겐 생성에 참여합니다. 트레오닌은 간에 지방이 축적되는 것을 방지합니다.
8. 트립토판은 인간의 감정을 담당합니다. 행복의 호르몬 인 세로토닌을 생성하여 수면을 정상화하고 기분을 개선합니다. 식욕을 길들이고 심장 근육과 동맥에 유익한 효과가 있습니다.
9. 페닐알라닌은 신경 세포에서 머리의 뇌로 신호를 전달하는 역할을 합니다. 기분 개선, 건강에 해로운 식욕 억제, 기억력 향상, 감수성 증가, 통증 감소.

필수 아미노산의 결핍은 발육부진, 대사 장애 및 근육량 감소로 이어집니다.

비필수 아미노산

이들은 아미노산이며, 그 구조와 기능은 신체에서 생성됩니다.

• 아르기닌;
• 알라닌;
• 아스파라긴;
• 글리신;
• 프롤린;
• 타우린;
• 티로신;
• 글루타메이트;
• 세린;
• 글루타민;
• 오르니틴;
• 시스테인;
• 카르니틴.

비필수 아미노산의 기능

1. 시스테인은 독성 물질을 제거하고 피부와 근육 조직 생성에 관여하며 천연 항산화제입니다.
2. 티로신은 육체적 피로를 줄이고 신진 대사를 가속화하며 스트레스와 우울증을 제거합니다.
3. 알라닌은 근육 성장에 기여하고 에너지 원입니다.
4. 신진 대사를 증가시키고 고부하에서 암모니아의 형성을 감소시킵니다.
5. 시스틴은 인대와 관절이 손상된 경우 통증을 제거합니다.
6. 장기간 신체 활동 중에 뇌 활동을 담당하며 포도당으로 전달되어 에너지를 생성합니다.
7. 글루타민은 근육을 회복시키고, 면역력을 향상시키며, 신진대사를 가속화하고, 뇌 기능을 향상시키고, 성장 호르몬을 생성합니다.
8. 글리신은 근육 기능, 지방 분해, 혈압 및 혈당 안정화에 필수적입니다.
9. 카르니틴은 지방산을 세포로 이동시켜 에너지를 방출하기 위해 분해되어 과도한 지방을 태우고 에너지를 생성합니다.
10. 오르니틴은 성장 호르몬을 생성하고 배뇨 과정에 참여하며 지방산을 분해하고 인슐린 생성을 돕습니다.
11. 프롤린은 인대와 관절에 필요한 콜라겐 생성을 제공합니다.
12. 세린은 면역력을 향상시키고 에너지를 생산하며 지방산의 빠른 대사와 근육 성장에 필요합니다.
13. 타우린은 지방을 분해하고 신체의 저항력을 높이며 담즙산염을 합성합니다.

단백질과 그 특성

단백질 또는 단백질은 질소를 포함하는 고분자 화합물입니다. 1838년 Berzelius에 의해 처음 지정된 "단백질"의 개념은 자연에서 단백질의 선도적 가치를 반영하는 "일차"를 의미하는 그리스어 단어에서 유래했습니다. 다양한 단백질은 박테리아에서 인체에 이르기까지 수많은 생명체의 존재를 가능하게 합니다. 단백질은 살아있는 세포의 기초이기 때문에 다른 거대 분자보다 훨씬 더 많습니다. 그들은 인체 질량의 약 20%, 세포 건조 질량의 50% 이상을 차지합니다. 이러한 다양한 단백질은 서로 상호작용하여 고분자 분자를 생성하는 20가지 다른 아미노산의 특성 때문입니다.

단백질의 뛰어난 특성은 특정 단백질의 특정 공간 구조 특성을 독립적으로 생성하는 능력입니다. 단백질은 펩티드 결합이 있는 생체 고분자입니다. 단백질의 화학적 조성의 경우 일정한 평균 질소 함량이 특징적입니다(약 16%).

생명뿐만 아니라 신체의 성장과 발달은 새로운 세포를 만드는 단백질 아미노산의 기능 없이는 불가능합니다. 단백질은 다른 요소로 대체될 수 없으며 인체에서 단백질의 역할은 매우 중요합니다.

단백질의 기능

단백질의 필요성은 다음과 같은 기능에 있습니다.

• 그것은 새로운 세포 생성을위한 주요 건축 자재로 작용하기 때문에 성장과 발달에 필요합니다.
• 에너지가 방출되는 동안 신진 대사를 제어합니다. 식사 후 신진 대사 속도가 증가합니다. 예를 들어 음식이 탄수화물로 구성된 경우 신진 대사는 단백질에서 30 %까지 4 % 가속됩니다.
• 친수성으로 인해 신체에서 조절 - 물을 끌어들이는 능력;
• 감염으로부터 보호하고 질병의 위협을 제거하는 항체를 합성하여 면역 체계를 강화합니다.

제품 - 단백질 공급원

근육과 인간의 골격은 기능할 뿐만 아니라 일생 동안 업데이트되는 살아있는 조직으로 구성됩니다. 그들은 손상으로부터 회복하고 강도와 내구성을 유지합니다. 이를 위해서는 잘 정의된 영양소가 필요합니다. 음식은 근육 기능, 조직 성장 및 복구를 포함한 모든 과정에 필요한 에너지를 신체에 제공합니다. 그리고 신체의 단백질은 에너지 원과 건축 자재로 사용됩니다.

따라서 음식에서 매일 사용하는 것을 관찰하는 것이 매우 중요합니다. 단백질이 풍부한 식품: 닭고기, 칠면조, 살코기 햄, 돼지고기, 쇠고기, 생선, 새우, 콩, 렌즈콩, 베이컨, 계란, 견과류. 이 모든 음식은 몸에 단백질을 공급하고 삶에 필요한 에너지를 제공합니다.

탄화수소 치환기의 성질에 따라 아민은 다음과 같이 나뉩니다.

아민의 일반적인 구조적 특징

암모니아 분자에서와 같이 아민 분자에서 질소 원자는 왜곡된 사면체의 꼭짓점 중 하나로 향하는 비공유 전자쌍을 가지고 있습니다.

이러한 이유로 암모니아와 같은 아민은 기본 특성이 상당히 두드러집니다.

따라서 암모니아와 같은 아민은 물과 가역적으로 반응하여 약한 염기를 형성합니다.

아민 분자의 질소 원자와 수소 양이온의 결합은 질소 원자의 고독 전자쌍으로 인한 공여체-수용체 메커니즘을 사용하여 실현됩니다. 한계 아민은 암모니아에 비해 염기성이 강하기 때문입니다. 이러한 아민에서 탄화수소 치환체는 긍정적인 유도(+I) 효과를 갖습니다. 이와 관련하여 질소 원자의 전자 밀도가 증가하여 H + 양이온과의 상호 작용이 촉진됩니다.

방향족 아민은 아미노기가 방향족 핵에 직접 연결되어 있으면 암모니아에 비해 염기성이 약합니다. 이것은 질소 원자의 고립 전자 쌍이 벤젠 고리의 방향족 π-시스템으로 이동하여 결과적으로 질소 원자의 전자 밀도가 감소하기 때문입니다. 차례로 이것은 기본 특성, 특히 물과 상호 작용하는 능력의 감소로 이어집니다. 예를 들어 아닐린은 강산과만 반응하며 실제로는 물과 반응하지 않습니다.

포화 아민의 화학적 성질

이미 언급했듯이 아민은 물과 가역적으로 반응합니다.

아민 수용액은 생성되는 염기의 해리로 인해 환경의 알칼리성 반응을 보입니다.

포화 아민은 염기성이 강하기 때문에 암모니아보다 물과 더 잘 반응합니다.

포화 아민의 주요 특성은 시리즈에서 증가합니다.

2차 제한 아민은 1차 제한 아민보다 더 강한 염기이며, 이는 차례로 암모니아보다 더 강한 염기입니다. 3차 아민의 기본 성질은 수용액에서 반응할 때 3차 아민의 기본 성질이 2차 아민보다 훨씬 나쁘고 1차 아민보다 약간 더 나쁩니다. 이것은 아민 양성자화 속도에 상당한 영향을 미치는 입체 장애 때문입니다. 다시 말해, 3개의 치환기가 질소 원자를 "차단"하고 H + 양이온과의 상호 작용을 방지합니다.

산과의 상호 작용

유리 포화 아민과 수용액은 모두 산과 상호 작용합니다. 이 경우 염이 형성됩니다.

포화 아민의 기본 특성은 암모니아의 특성보다 더 뚜렷하기 때문에 이러한 아민은 탄산과 같은 약산과도 반응합니다.

아민 염은 물에 잘 녹고 비극성 유기 용매에는 잘 녹지 않는 고체입니다. 아민 염과 알칼리의 상호 작용은 암모늄 염에 대한 알칼리의 작용에 의해 암모니아가 대체되는 것과 유사한 유리 아민의 방출로 이어집니다.

2. 1차 제한 아민은 아질산과 반응하여 해당 알코올, 질소 N 2 및 물을 형성합니다. 예를 들어:

이 반응의 특징은 기체 질소의 형성과 관련하여 1차 아민에 대해 정성적이며 2차 및 3차 아민과 구별하는 데 사용됩니다. 대부분의 경우이 반응은 아민을 아질산 자체 용액이 아니라 아질산 염 (아질산염) 용액과 혼합 한 다음이 혼합물에 강한 무기산을 첨가하여 수행됩니다. 아질산염이 강한 무기산과 상호 작용하면 아질산이 형성되고 이는 아민과 반응합니다.

2차 아민은 소위 N-니트로사민이라고 하는 유사한 조건에서 유성 액체를 제공하지만 이 반응은 화학의 실제 USE 작업에서 발생하지 않습니다. 3차 아민은 아질산과 반응하지 않습니다.

아민의 완전한 연소는 이산화탄소, 물 및 질소의 형성으로 이어집니다.

할로알칸과의 상호작용

더 치환된 아민에 대한 염화수소의 작용에 의해 정확히 동일한 염이 얻어진다는 것은 주목할 만하다. 우리의 경우 염화수소와 디메틸아민의 상호 작용 중에:

아민 얻기:

1) 할로알칸에 의한 암모니아의 알킬화:

아민 대신 암모니아가 부족한 경우 염이 얻어집니다.

2) 산성 매질에서 금속에 의한 환원(활성 계열에서 수소로):

다음으로 용액을 알칼리로 처리하여 유리 아민을 방출합니다.

3) 가열된 산화알루미늄에 혼합물을 통과시켜 암모니아와 알코올의 반응. 알코올/아민의 비율에 따라 1차, 2차 또는 3차 아민이 형성됩니다.

아닐린의 화학적 성질

아닐린 - 아미노벤젠의 간단한 이름은 다음과 같습니다.

그림에서 알 수 있듯이 아닐린 분자에서 아미노기는 방향족 고리에 직접 연결되어 있습니다. 이러한 아민에서 이미 언급했듯이 기본 특성은 암모니아보다 훨씬 덜 두드러집니다. 따라서 특히 아닐린은 물과 탄산과 같은 약산과 거의 반응하지 않습니다.

아닐린과 산의 상호 작용

아닐린은 강하고 적당히 강한 무기산과 반응합니다. 이 경우 페닐 암모늄 염이 형성됩니다.

아닐린과 할로겐의 반응

이 장의 맨 처음에서 이미 언급했듯이 방향족 아민의 아미노기는 방향족 고리로 끌어당겨지고 질소 원자의 전자 밀도가 감소하고 결과적으로 방향족 핵의 전자 밀도가 증가합니다. 방향족 핵에서 전자 밀도의 증가는 친전자성 치환 반응, 특히 할로겐과의 반응이 특히 아미노기에 대한 오르토 및 파라 위치에서 훨씬 더 쉽게 진행된다는 사실을 초래한다. 따라서 아닐린은 브롬수와 쉽게 상호 작용하여 2,4,6-트리브로마닐린의 흰색 침전물을 형성합니다.

이 반응은 아닐린에 대해 정성적이며 종종 다른 유기 화합물 중에서 이를 결정할 수 있습니다.

아닐린과 아질산의 상호 작용

아닐린은 아질산과 반응하지만 이 반응의 특이성과 복잡성으로 인해 실제 화학 시험에서는 발생하지 않습니다.

아닐린 알킬화 반응

탄화수소의 할로겐 유도체로 질소 원자에서 아닐린을 순차적으로 알킬화하여 2차 및 3차 아민을 얻을 수 있습니다.

아닐린 얻기

1. 강한 비산화성 산이 있는 상태에서 금속을 사용한 니트로벤젠 환원:

C 6 H 5 -NO 2 + 3Fe + 7HCl = + Cl- + 3FeCl 2 + 2H 2 O

Cl - + NaOH \u003d C 6 H 5 -NH 2 + NaCl + H 2 O

금속으로 활성 계열에서 수소까지의 모든 금속을 사용할 수 있습니다.

클로로벤젠과 암모니아의 반응:

C 6 H 5 -Cl + 2NH 3 → C 6 H 5 NH 2 + NH 4 Cl

아미노산의 화학적 성질

아미노산 아미노(-NH 2) 및 카르복시-(-COOH) 기의 두 가지 유형의 작용기가 있는 분자의 화합물을 호출합니다.

즉, 아미노산은 하나 이상의 수소 원자가 아미노기로 대체된 분자에서 카르복실산의 유도체로 간주될 수 있습니다.

따라서 아미노산의 일반식은 (NH 2 ) x R(COOH) y 로 쓸 수 있습니다. 여기서 x와 y는 대부분 1 또는 2입니다.

아미노산은 아미노기와 카르복실기를 모두 가지고 있기 때문에 아민 및 카르복실산과 유사한 화학적 특성을 나타냅니다.

아미노산의 산성 성질

알칼리 및 알칼리 금속 탄산염과 염의 형성

아미노산의 에스테르화

아미노산은 알코올과 에스테르화 반응을 일으킬 수 있습니다.

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

아미노산의 기본 성질

1. 산과의 상호작용에 따른 염의 형성

NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl -

2. 아질산과의 상호작용

NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → HO-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O

참고: 아질산과의 상호 작용은 1차 아민과 동일한 방식으로 진행됩니다.

3. 알킬화

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 나 → + 나 -

4. 아미노산 상호작용

아미노산은 분자에 펩티드 결합을 포함하는 화합물 -C(O)-NH-를 형성하기 위해 서로 반응할 수 있습니다.

동시에 두 개의 다른 아미노산 사이의 반응의 경우 특정 합성 조건을 준수하지 않고 다른 디펩티드의 형성이 동시에 발생한다는 점에 유의해야 합니다. 따라서 예를 들어 위의 글리신과 알라닌의 반응 대신 글리실라닌이 생성되는 대신 알라닐글리신으로 이어지는 반응이 발생할 수 있습니다.

또한, 글리신 분자가 반드시 알라닌 분자와 반응하는 것은 아니다. 해교 반응은 또한 글리신 분자 사이에서 발생합니다.

그리고 알라닌:

또한, 생성된 펩타이드의 분자는 아미노산의 원래 분자와 마찬가지로 아미노기와 카르복실기를 포함하기 때문에 펩타이드 자체가 새로운 펩타이드 결합의 형성으로 인해 아미노산 및 다른 펩타이드와 반응할 수 있다.

개별 아미노산은 합성 폴리펩타이드 또는 소위 폴리아미드 섬유를 생산하는 데 사용됩니다. 따라서 특히 6-아미노헥산산(ε-아미노카프로산)의 중축합을 사용하여 나일론이 산업에서 합성됩니다.

이 반응의 결과로 얻은 나일론 수지는 섬유 섬유 및 플라스틱 생산에 사용됩니다.

수용액에서 아미노산의 내부 염 형성

수용액에서 아미노산은 주로 내부 염의 형태로 존재합니다 - 양극성 이온(양성 이온):

아미노산 얻기

1) 염화 카르복실산과 암모니아의 반응:

Cl-CH 2 -COOH + 2NH 3 \u003d NH 2 -CH 2 -COOH + NH 4 Cl

2) 강한 무기산 및 알칼리 용액의 작용하에 단백질의 분해(가수분해).

아미노산의 성질화학적 및 물리적 두 그룹으로 나눌 수 있습니다.

아미노산의 화학적 성질

화합물에 따라 아미노산은 다른 특성을 나타낼 수 있습니다.

아미노산 상호작용:

양쪽성 화합물인 아미노산은 산 및 알칼리 둘 다와 염을 형성합니다.

카르복실산으로서 아미노산은 염, 에스테르, 아미드와 같은 기능성 유도체를 형성합니다.

아미노산의 상호작용과 성질 근거:
염이 형성된다:

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

나트륨염 + 2-아미노아세트산 아미노아세트산(글리신)의 나트륨염 + 물

상호 작용 알코올:

아미노산은 염화수소 가스가 있는 상태에서 알코올과 반응하여 에스테르. 아미노산 에스테르는 양극성 구조가 없으며 휘발성 화합물입니다.

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.

메틸에스테르 / 2-아미노아세트산 /

상호 작용 암모니아:

아미드가 형성된다:

NH 2 -CH(R) -COOH + H-NH 2 \u003d NH 2 -CH(R) -CONH 2 + H 2 O

아미노산과의 상호작용 강산:

소금 얻기:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (또는 HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

이것들은 아미노산의 기본적인 화학적 성질입니다.

아미노산의 물리적 성질

우리는 아미노산의 물리적 특성을 나열합니다:

• 무색
• 결정형을 가짐
• 대부분의 아미노산은 단맛이 나지만 라디칼(R)에 따라 쓰거나 맛이 없을 수 있습니다.
• 물에는 잘 녹지만 많은 유기용매에는 잘 녹지 않음
• 아미노산은 광학 활성의 성질을 가지고 있습니다.
• 200°C 이상의 온도에서 분해되면서 녹습니다.
• 비휘발성
• 산성 및 알칼리성 매체의 아미노산 수용액은 전기를 전도합니다.

아미노산.

아미노산(아미노 카르복실산) - 분자가 동시에 다음을 포함하는 유기 화합물 카르복실 (-쿠) 그리고 아민기 (-NH2).

아미노산의 구조는 다음 일반식으로 나타낼 수 있습니다.
(어디 아르 자형- 다양한 작용기를 함유할 수 있는 탄화수소 라디칼).

아미노산파생 상품으로 간주 될 수 있습니다 카르복실산, 여기서 하나 이상의 수소 원자는 아민기 (-NH2).

예는 가장 간단한 것입니다: 아미노아세트산, 또는 글리신, 및 아미노프로피온산 또는 알라닌:

아미노산의 화학적 성질

아미노산 - 양쪽성 화합물, 즉. 조건에 따라 염기성 및 산성을 모두 나타낼 수 있습니다.

카르복실기( -쿠) 염기와 염을 형성합니다.
아미노 그룹( -NH2) 산과 염을 형성한다.

수소 이온은 카르복실( -그) 아미노산은 암모늄 그룹의 형성과 함께 아미노 그룹으로 전달할 수 있습니다( NH3+).

따라서 아미노산은 양극성 이온(내부염)의 형태로도 존재하고 반응합니다.

이것은 하나의 카복실과 하나의 아미노 그룹을 포함하는 아미노산 용액이 중성 반응을 일으키고 있음을 설명합니다.

알파 아미노산

분자에서 아미노산단백질 분자가 만들어진다 단백질, 무기산, 알칼리 또는 효소의 영향으로 완전히 가수분해되면 분해되어 아미노산 혼합물을 형성합니다.

자연적으로 발생하는 아미노산의 총 수는 300에 달하지만 그 중 일부는 매우 드뭅니다.

아미노산 중에서 가장 중요한 20개의 그룹이 구별됩니다. 그들은 모든 단백질에서 발견되며 알파 아미노산.

알파 아미노산물에 녹는 결정성 물질이다. 그들 중 많은 사람들이 달콤한 맛을 가지고 있습니다. 이 속성은 알파-아미노산 계열의 첫 번째 상동체의 이름에 반영됩니다. 글리신, 천연 물질에서 발견된 최초의 알파 아미노산이기도 합니다.

다음은 알파 아미노산 목록이 있는 표입니다.

이름	공식	잔류물명
지방족 라디칼이 있는 아미노산
OH기
		세르
		시간
COOH 그룹을 포함하는 라디칼을 가진 아미노산
		ASP
		글루
다음을 포함하는 라디칼이 있는 아미노산 NH2CO-그룹
		Asn
		글른
다음을 포함하는 라디칼이 있는 아미노산 NH2-그룹
		리스
		인수
황을 포함하는 라디칼을 포함하는 아미노산
		시스
		만난
방향족 라디칼이 있는 아미노산
		페
		티르
헤테로사이클릭 라디칼이 있는 아미노산
		trp
		그의
		찬성

필수 아미노산

주 원천 알파 아미노산동물 유기체는 식품 단백질입니다.

많은 알파-아미노산은 체내에서 합성되지만 단백질 합성에 필요한 일부 알파-아미노산은 체내에서 합성되지 않아 음식과 함께 외부에서 와야합니다.. 이러한 아미노산을 없어서는 안될. 목록은 다음과 같습니다.

아미노산 이름	음식 이름
	곡물, 콩류, 고기, 버섯, 유제품, 땅콩
	아몬드, 캐슈, 닭고기, 병아리콩(chickpeas), 계란, 생선, 렌즈콩, 간, 고기, 호밀, 대부분의 씨앗, 대두
	고기, 생선, 렌즈콩, 견과류, 대부분의 씨앗, 닭고기, 계란, 귀리, 현미
	생선, 고기, 유제품, 밀, 견과류, 아마란스
	우유, 고기, 생선, 계란, 콩, 콩, 렌즈콩 및 콩
	유제품, 계란, 견과류, 콩
	콩류, 귀리, 바나나, 말린 날짜, 땅콩, 참깨, 잣, 우유, 요구르트, 코티지 치즈, 생선, 닭고기, 칠면조, 고기
	콩류, 견과류, 쇠고기, 닭고기, 생선, 계란, 코티지 치즈, 우유
	호박씨, 돼지고기, 쇠고기, 땅콩, 참깨, 요구르트, 스위스 치즈
	참치, 연어, 돼지 안심, 쇠고기 안심, 닭 가슴살, 대두, 땅콩, 렌즈 콩

일부 선천성 질병에서 필수 산 목록이 확장되고 있습니다. 예를 들어, 페닐케톤뇨증의 경우 인체는 다른 알파-아미노산을 합성하지 않습니다. 티로신, 건강한 사람들의 몸에서 페닐알라닌의 수산화에 의해 얻어진다.

의료 실습에서 아미노산의 사용

알파 아미노산에서 핵심적인 위치를 차지하다 질소 대사. 그들 중 많은 사람들이 다음과 같이 의료 행위에 사용됩니다. 약조직 대사에 영향을 미칩니다.

그래서, 글루탐산중추 신경계의 질병을 치료하는 데 사용, 메티오닌그리고 히스티딘– 간 질환의 치료 및 예방, 시스테인- 안과 질환.