アミノ酸とは何か、正しい摂取方法。 アミノ酸とタンパク質の生合成 アミノ酸の主な特性は存在によって決定されます

酸性環境では、α-アミノ酸は（アミノ基による）塩基として作用し、アルカリ性環境では（カルボキシル基による）酸として作用します。 一部のアミノ酸では、ラジカル (R) もイオン化され、これに関連してすべてのアミノ酸を荷電と非荷電に分けることができます (生理学的 pH 値 6.0 ～ 8.0 で) (表 4 を参照)。 前者の例として、アスパラギン酸とリジンを挙げることができます。

アミノ酸ラジカルが中性であれば、α-カルボキシル基またはα-アミノ基の解離に影響を与えず、pK値（これらの基が半分解離するpH値を示す負の対数）は比較的一定のままです。 .

α-カルボキシ（pK 1）とα-アミノ基（pK 2）のpK値は大きく異なります。 pHで< pK 1 почти все молекулы аминокислоты протежированы и заряжены положительно. Напротив, при рН >pK 2 α-カルボキシル基が解離状態にあるため、ほとんどすべてのアミノ酸分子が負に帯電しています。

したがって、培地の pH に応じて、アミノ酸の正電荷または負電荷は合計でゼロになります。 分子の全電荷がゼロで、電場内で陰極にも陽極にも移動しない pH 値は、等電点と呼ばれ、pI で表されます。

中性α-アミノ酸の場合、pI 値は 2 つの pK 値の算術平均として求められます。

溶液のpHがpI未満の場合、アミノ酸はプロトン化され、正に帯電して電界中をカソードに移動します。 逆の図は、pH > pI で観察されます。

荷電した (酸または塩基性) ラジカルを含むアミノ酸の場合、等電点はこれらのラジカルの酸性度または塩基性度とその pK (pK 3) に依存します。 それらの pI 値は、次の式で求められます。

酸性アミノ酸の場合:

塩基性アミノ酸の場合:

人間や動物の体の細胞や細胞間液では、環境の pH が中性に近いため、塩基性アミノ酸 (リジン、アルギニン) は正電荷 (陽イオン) を持ち、酸性アミノ酸 (アスパラギン酸、グルタミン) は正電荷を持っています。負電荷 (陰イオン) であり、残りは両極性双性イオンの形で存在します。

アミノ酸の立体化学

タンパク質α-アミノ酸の重要な特徴は、その光学活性です。 グリシンを除いて、それらはすべて非対称に構築されているため、水または塩酸に溶解すると、光の偏光面を回転させることができます. アミノ酸には、D 系列または L 系列に属する空間異性体が存在します。 L 配置または D 配置は、不斉炭素原子 (4 つの異なる原子または原子団に結合した炭素原子) に対する化合物の構造のタイプによって決まります。 式中、不斉炭素原子はアスタリスクで示される。 図 3 はアミノ酸の L 配置と D 配置の射影モデルを示したもので、いわば鏡像です。 18の光学活性タンパク質アミノ酸はすべてLシリーズに属します。 しかし、D-アミノ酸は、多くの微生物の細胞や、それらの微生物によって産生される抗生物質で発見されています.

米。 3. L-およびD-アミノ酸の構成

タンパク質の構造

タンパク質加水分解の生成物を研究し、A.Yaによって提案された結果に基づいています。 タンパク質分子の構築におけるペプチド結合 -CO-NH- の役割に関するダニレフスキーの考えに基づいて、ドイツの科学者 E. フィッシャーは 20 世紀の初めにタンパク質構造のペプチド理論を提案しました。 この理論によれば、タンパク質は、ペプチド結合によって結合されたα-アミノ酸の線状ポリマーである - ポリペプチド:

各ペプチドでは、一方の末端アミノ酸残基には遊離のα-アミノ基（N末端）があり、もう一方の末端アミノ酸残基には遊離のα-カルボキシル基（C末端）があります。 ペプチドの構造は通常、N末端アミノ酸から始まるように描かれます。 この場合、アミノ酸残基は記号で示される。 例: Ala-Tyr-Leu-Ser-Tyr- - シス。 このエントリは、N 末端の α-アミノ酸が ­ lyatsya アラニン、および C 末端 - システイン。 このようなレコードを読み取ると、最後のものを除くすべての酸の名前の末尾が「yl」に変わります: アラニル-チロシル-ロイシル-セリル-チロシル--システイン。 体内に見られるペプチドやタンパク質のペプチド鎖の長さは、2 から数百、数千のアミノ酸残基の範囲です。

アミノ酸組成を決定するために、タンパク質 (ペプチド) を加水分解します。

中性環境では、この反応は非常にゆっくりと進行しますが、酸またはアルカリの存在下では加速されます。 タンパク質の加水分解は、通常、105°C の 6M 塩酸溶液中の密閉アンプルで行われます。 このような条件下では、約 1 日で完全に崩壊します。 場合によっては、生物学的酵素触媒の作用下で、より穏やかな条件 (37 ～ 40 °C の温度) でタンパク質を数時間加水分解します。

次いで、加水分解物のアミノ酸をイオン交換樹脂（スルホポリスチレン陽イオン交換体）でのクロマトグラフィーによって分離し、各アミノ酸の画分を別々に単離する。 イオン交換カラムからアミノ酸を洗い流すために、pH が上昇するバッファーが使用されます。 酸性側鎖を持つアスパラギン酸が最初に除去されます。 主な側鎖を持つアルギニンは最後に洗い流されます. カラムからアミノ酸を除去する順序は、標準アミノ酸のウォッシュアウト プロファイルによって決定されます。 分別されたアミノ酸は、ニンヒドリンと加熱したときに形成される色によって決まります。

この反応では、無色のニンヒドリンが変換されます。 その色強度 (570 nm) はアミノ酸の量に比例します (プロリンのみが黄色になります)。 染色強度を測定することにより、加水分解物中の各アミノ酸の濃度と、研究中のタンパク質中の各アミノ酸の残基数を計算することができます。

現在、このような分析は自動装置 - アミノ酸分析装置 - を使用して行われています（下の装置の図を参照）。 この装置は、個々のアミノ酸の濃度のグラフの形で分析結果を示します。 この方法は、栄養素の組成の研究、臨床診療に広く応用されています。 その助けを借りて、2〜3時間で、製品および体液中のアミノ酸の定性的組成の全体像を得ることができます.

米。 アミノ酸分析装置のスキーム: 1 - 洗浄液 (可変 pH のバッファー)。 2 - クロマトグラフィーカラム（タンパク質加水分解物がカラムの上部に追加され、その後浸出が始まります）; 3 - ニンヒドリン溶液; 4 - ウォーターバス（ニンヒドリンとアミノ酸の反応を促進するには加熱が必要です）; 5 - 分光光度計と記録装置。 6 - クロマトグラム。各ピークは 1 つのアミノ酸に対応し、ピーク面積は加水分解物中のアミノ酸濃度に比例します。

アミノ酸は、あらゆる生物の主要な構成材料です。 その性質上、それらは土壌から合成される植物の主要な窒素物質です。 と および アミノ酸の構造は、それらの組成に依存します。

アミノ酸構造

その分子のそれぞれは、ラジカルに接続されているカルボキシル基とアミン基を持っています。 アミノ酸が1つのカルボキシル基と1つのアミノ基を含む場合、その構造は次の式で表すことができます.

1つの酸性基と1つのアルカリ性基を持つアミノ酸は、モノアミノモノカルボン酸と呼ばれます。 生体内でも合成され、その機能によって 2 つのカルボキシル基または 2 つのアミン基が決定されます。 2つのカルボキシル基と1つのアミノ基を含むアミノ酸はモノアミノジカルボン酸と呼ばれ、2つのアミンと1つのカルボキシル基を含むアミノ酸はジアミノモノカルボン酸と呼ばれます.

また、有機ラジカルRの構造も異なります。それぞれに独自の名前と構造があります。 したがって、アミノ酸のさまざまな機能. その高い反応性を保証するのは、酸性基とアルカリ性基の存在です。 これらのグループはアミノ酸を結合し、ポリマー、つまりタンパク質を形成します。 タンパク質は、その構造からポリペプチドとも呼ばれます。

建材としてのアミノ酸

タンパク質分子は、数十または数百のアミノ酸の鎖です。 タンパク質は、アミノ酸の組成、量、順序が異なります。これは、20 成分の組み合わせの数がほぼ無限であるためです。 それらのいくつかは必須アミノ酸の全組成を持っていますが、他のものは1つ以上を含まない. 構造が人体のタンパク質に似ている個別のアミノ酸は、溶解性が低く、胃腸管を分解しないため、食品として使用されません。 これらには、爪、髪、羊毛または羽毛のタンパク質が含まれます。

アミノ酸の機能は過大評価することはできません。 これらの物質は、人々の食事の主な食物です。 アミノ酸の働きとは？ それらは筋肉量の成長を促進し、関節と靭帯を強化し、損傷した体組織を回復し、人体で発生するすべてのプロセスに参加します.

必須アミノ酸

サプリメントや食べ物でしか手に入らない健康な関節、強い筋肉、美しい髪を作る機能はとても重要です。 これらのアミノ酸には以下が含まれます：

• フェニルアラニン;
• リジン;
• トレオニン;
• メチオニン;
• バリン;
• ロイシン;
• トリプトファン;
• ヒスチジン;
• イソロイシン。

必須アミノ酸のはたらき

これらのレンガは、人体のすべての細胞の働きにおいて最も重要な機能を果たします。 それらが十分な量で体内に入る限り、それらは感知できませんが、それらの欠乏は生物全体の機能を著しく損ないます.

1. バリンは筋肉を再生し、優れたエネルギー源として機能します。
2. ヒスチジンは血液組成を改善し、筋肉の回復と成長を促進し、関節機能を改善します。
3. イソロイシンはヘモグロビンの生成を助けます。 血中の糖の量を制御し、人のエネルギーと持久力を高めます。
4. ロイシンは免疫システムを強化し、血中の糖と白血球のレベルを監視します。 白血球のレベルが高すぎる場合：白血球を下げ、体の貯蔵庫に接続して炎症を取り除きます.
5. リジンはカルシウムの吸収を助け、骨を形成し強化します。 コラーゲンの生成を助け、髪の構造を改善します。 男性にとって、これは筋肉を構築し、男性の強さを増加させるため、優れたアナボリックです.
6. メチオニンは、消化器系と肝臓の機能を正常化します。 脂肪の分解に参加し、妊婦の中毒を取り除き、髪に有益な効果をもたらします。
7. トレオニンは消化管の機能を改善します。 免疫力を高め、エラスチンとコラーゲンの生成に関与します。 スレオニンは、肝臓に脂肪が沈着するのを防ぎます。
8. トリプトファンは人間の感情を司っています。 幸福のホルモンであるセロトニンを生成し、それによって睡眠を正常化し、気分を改善します。 食欲を抑え、心筋と動脈に有益な効果をもたらします。
9. フェニルアラニンは、神経細胞から頭脳への信号の伝達物質として機能します。 気分を改善し、不健康な食欲を抑え、記憶力を改善し、感受性を高め、痛みを軽減します。

必須アミノ酸の欠乏は、発育阻害、代謝障害、および筋肉量の減少につながります.

非必須アミノ酸

これらはアミノ酸であり、その構造と機能は体内で生成されます。

• アルギニン;
• アラニン;
• アスパラギン;
• グリシン;
• プロリン;
• タウリン;
• チロシン;
• グルタミン酸;
• セリン;
• グルタミン;
• オルニチン;
• システイン;
• カルニチン。

非必須アミノ酸の働き

1. システインは有毒物質を排除し、皮膚や筋肉組織の生成に関与し、天然の抗酸化物質です。
2. チロシンは肉体疲労を軽減し、新陳代謝を促進し、ストレスやうつ病を解消します。
3. アラニンは筋肉の成長に役立ち、エネルギー源です。
4. 代謝を高め、高負荷でのアンモニアの形成を減らします。
5. シスチンは、靭帯や関節が損傷した場合の痛みを取り除きます。
6. 脳の活動に関与しており、長時間の運動中にグルコースに変換され、エネルギーを生成します.
7. グルタミンは筋肉を回復させ、免疫力を高め、新陳代謝を促進し、脳機能を高め、成長ホルモンを作り出します.
8. グリシンは、筋肉機能、脂肪分解、血圧、血糖値の安定に不可欠です。
9. カルニチンは脂肪酸を細胞内に移動させ、そこで分解してエネルギーを放出し、余分な脂肪を燃焼させてエネルギーを生成します。
10. オルニチンは成長ホルモンを生成し、排尿のプロセスに関与し、脂肪酸を分解し、インスリンの生成を助けます.
11. プロリンはコラーゲンの生成を提供し、靭帯や関節に必要です.
12. セリンは免疫力を高め、エネルギーを生成し、脂肪酸の急速な代謝と筋肉の成長に必要です.
13. タウリンは脂肪を分解し、体の抵抗力を高め、胆汁塩を合成します。

タンパク質とその性質

タンパク質、またはタンパク質は、窒素を含む高分子化合物です。 1838年にBerzeliusによって最初に指定された「タンパク質」の概念は、ギリシャ語に由来し、「主要な」を意味し、自然界におけるタンパク質の主要な価値を反映しています. さまざまなタンパク質が、バクテリアから人体まで、膨大な数の生物の存在を可能にしています。 タンパク質は生きている細胞の基盤であるため、他の高分子よりもはるかに多く存在します。 それらは、人体の質量の約 20%、細胞の乾燥質量の 50% 以上を占めています。 このような多様なタンパク質は、互いに相互作用してポリマー分子を作成する 20 種類のアミノ酸の特性によるものです。

タンパク質の優れた特性は、特定のタンパク質に特徴的な特定の空間構造を独立して作成する能力です。 タンパク質は、ペプチド結合を持つ生体高分子です。 タンパク質の化学組成については、一定の平均窒素含有量が特徴的です - 約16％。

生命は、体の成長と発達と同様に、新しい細胞を構築するタンパク質アミノ酸の機能なしには不可能です. タンパク質は他の元素に置き換えることはできません。人体におけるタンパク質の役割は非常に重要です。

タンパク質の機能

タンパク質の必要性は、次の機能にあります。

• 新しい細胞を作るための主要な建築材料として機能するため、成長と発達に必要です。
• 代謝を制御し、その間にエネルギーが放出されます。 食べた後、代謝率は増加します。たとえば、食品が炭水化物で構成されている場合、代謝は4％加速し、タンパク質からの場合は30％加速します。
• その親水性 - 水を引き付ける能力のために、体内で調節します。
• 感染から保護し、病気の脅威を排除する抗体を合成することにより、免疫システムを強化します。

製品 - タンパク源

筋肉と人間の骨格は、機能するだけでなく、生涯を通じて更新される生きた組織で構成されています。 それらは損傷から回復し、強度と耐久性を保持します。 これを行うには、明確に定義された栄養素が必要です。 食事は、筋肉の機能、組織の成長、修復など、すべてのプロセスに必要なエネルギーを体に提供します。 また、体内のタンパク質は、エネルギー源としても建築材料としても使用されます.

したがって、食品での毎日の使用を観察することが非常に重要です。 タンパク質が豊富な食品：鶏肉、七面鳥肉、赤身のハム、豚肉、牛肉、魚、エビ、豆、レンズ豆、ベーコン、卵、ナッツ. これらの食品はすべて体にタンパク質を提供し、生命に必要なエネルギーを提供します.

炭化水素置換基の性質に応じて、アミンは次のように分類されます。

アミンの一般的な構造的特徴

アンモニア分子と同様に、任意のアミン分子では、窒素原子は歪んだ四面体の頂点の 1 つに向けられた非共有電子対を持っています。

このため、アンモニアのようなアミンは、非常に顕著な基本特性を持っています。

したがって、アンモニアのようなアミンは水と可逆的に反応し、弱塩基を形成します。

アミン分子中の窒素原子との水素カチオンの結合は、窒素原子の非共有電子対によるドナーアクセプターメカニズムを使用して実現されます。 制限アミンは、アンモニアに比べてより強い塩基です。 このようなアミンでは、炭化水素置換基は正の誘導 (+I) 効果を持っています。 この点で、窒素原子上の電子密度が増加し、H + カチオンとの相互作用が促進されます。

芳香族アミンは、アミノ基が芳香族核に直接結合している場合、アンモニアと比較して弱い塩基性を示します。 これは、窒素原子の孤立電子対がベンゼン環の芳香族π系に向かってシフトし、その結果、窒素原子の電子密度が減少するためです。 次に、これは基本的な特性、特に水と相互作用する能力の低下につながります。 したがって、たとえば、アニリンは強酸とのみ反応し、実際には水とは反応しません。

飽和アミンの化学的性質

すでに述べたように、アミンは水と可逆的に反応します。

アミンの水溶液は、結果として生じる塩基の解離により、環境のアルカリ反応を起こします。

飽和アミンは、塩基性が強いため、アンモニアよりも水とよく反応します。

飽和アミンの主な特性は、シリーズで増加します。

2 級制限アミンは、1 級制限アミンよりも強い塩基であり、これはアンモニアよりも強い塩基です。 第三級アミンの基本的性質については、水溶液中での反応に関しては、第三級アミンの基本的性質は第二級アミンよりもはるかに悪く、第一級アミンよりもわずかに悪いです. これは立体障害によるもので、アミンのプロトン化速度に大きく影響します。 言い換えると、3 つの置換基が窒素原子を「ブロック」し、H + カチオンとの相互作用を防ぎます。

酸との相互作用

遊離飽和アミンとその水溶液の両方が酸と相互作用します。 この場合、塩が形成されます。

飽和アミンの基本的な性質はアンモニアよりも顕著であるため、このようなアミンは炭酸などの弱酸と反応します。

アミン塩は、水によく溶け、非極性有機溶媒にはほとんど溶けない固体です。 アミン塩とアルカリとの相互作用により、アンモニウム塩に対するアルカリの作用によってアンモニアが置換されるのと同様に、遊離アミンが放出されます。

2. 第一級制限アミンは亜硝酸と反応して、対応するアルコール、窒素 N 2 および水を形成します。 例えば：

この反応の特徴は、ガス状窒素の形成です。これに関連して、それは第一級アミンの定性的であり、それらを第二級および第三級から区別するために使用されます。 ほとんどの場合、この反応はアミンを亜硝酸自体の溶液と混合するのではなく、亜硝​​酸の塩（亜硝酸塩）の溶液と混合し、次にこの混合物に強い鉱酸を加えることによって行われることに注意してください。 亜硝酸塩が強い鉱酸と相互作用すると、亜硝酸が形成され、それがアミンと反応します。

2 級アミンは同様の条件下で油状の液体、いわゆる N-ニトロソアミンを生成しますが、この反応は化学の実際の使用タスクでは発生しません。 第三級アミンは亜硝酸と反応しません。

アミンが完全に燃焼すると、二酸化炭素、水、窒素が生成されます。

ハロアルカンとの相互作用

より置換されたアミンに塩化水素を作用させると、まったく同じ塩が得られることは注目に値します。 私たちの場合、塩化水素とジメチルアミンとの相互作用中に：

アミンの取得:

1) ハロアルカンによるアンモニアのアルキル化:

アンモニアが不足している場合、アミンの代わりにその塩が得られます。

2) 酸性媒体中での金属による還元 (活性系列の水素への還元):

続いて、溶液をアルカリで処理して、遊離アミンを放出します。

3) 混合物を加熱した酸化アルミニウムに通すことによるアンモニアとアルコールの反応。 アルコール/アミンの割合に応じて、第一級、第二級、または第三級アミンが形成されます。

アニリンの化学的性質

アニリン - 式を持つアミノベンゼンの平凡な名前:

図からわかるように、アニリン分子では、アミノ基が芳香環に直接結合しています。 そのようなアミンでは、すでに述べたように、基本的な特性はアンモニアよりもはるかに顕著ではありません。 したがって、特にアニリンは、水や炭酸などの弱酸とはほとんど反応しません。

アニリンと酸の相互作用

アニリンは、強い無機酸と適度に強い無機酸と反応します。 この場合、フェニルアンモニウム塩が形成されます。

アニリンとハロゲンの反応

この章の冒頭ですでに述べたように、芳香族アミンのアミノ基は芳香環に引き込まれ、窒素原子の電子密度が減少し、結果として芳香族核の電子密度が増加します。 芳香族核の電子密度の増加は、求電子置換反応、特にハロゲンとの反応が、特にアミノ基に対してオルトおよびパラの位置で、はるかに容易に進行するという事実につながります。 したがって、アニリンは臭素水と容易に相互作用し、2,4,6-トリブロマニリンの白い沈殿物を形成します。

この反応はアニリンの定性的なものであり、多くの場合、他の有機化合物の中でアニリンを決定することができます.

アニリンと亜硝酸の相互作用

アニリンは亜硝酸と反応しますが、この反応の特異性と複雑さのために、化学の実際の試験では発生しません。

アニリンアルキル化反応

炭化水素のハロゲン誘導体による窒素原子でのアニリンの逐次アルキル化の助けを借りて、第二級および第三級アミンを得ることができます。

アニリンの入手

1. 強力な非酸化性酸の存在下での金属によるニトロベンゼンの還元:

C 6 H 5 -NO 2 + 3Fe + 7HCl = + Cl- + 3FeCl 2 + 2H 2 O

Cl - + NaOH \u003d C 6 H 5 -NH 2 + NaCl + H 2 O

金属としては、活性系列が水素までの任意の金属を使用することができる。

クロロベンゼンとアンモニアの反応：

C 6 H 5 -Cl + 2NH 3 → C 6 H 5 NH 2 + NH 4 Cl

アミノ酸の化学的性質

アミノ酸 アミノ（-NH 2）基とカルボキシ-（-COOH）基の2種類の官能基が分子内にある化合物を呼び出します。

言い換えれば、アミノ酸は、分子内の1つ以上の水素原子がアミノ基で置き換えられたカルボン酸の誘導体と見なすことができます。

したがって、アミノ酸の一般式は (NH 2) x R(COOH) y と書くことができます。ここで、x と y はほとんどの場合 1 または 2 に等しくなります。

アミノ酸はアミノ基とカルボキシル基の両方を持っているため、アミンとカルボン酸の両方に似た化学的性質を示します。

アミノ酸の酸性特性

アルカリおよびアルカリ金属炭酸塩との塩の形成

アミノ酸のエステル化

アミノ酸は、アルコールとのエステル化反応に入ることができます。

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

アミノ酸の基本的な性質

1. 酸との相互作用による塩の形成

NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl -

2. 亜硝酸との相互作用

NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → HO-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O

注: 亜硝酸との相互作用は、第一級アミンと同じように進行します

3. アルキル化

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I -

4. アミノ酸同士の相互作用

アミノ酸は互いに反応してペプチドを形成する - 分子内にペプチド結合 -C (O) -NH- を含む化合物

同時に、2つの異なるアミノ酸間の反応の場合、いくつかの特定の合成条件を観察しなくても、異なるジペプチドの形成が同時に起こることに注意する必要があります。 したがって、たとえば、上記のグリシンとアラニンの反応の代わりに、グリシラニンが生成される代わりに、アラニルグリシンが生成される反応が発生する可能性があります。

また、グリシン分子は必ずしもアラニン分子と反応するとは限りません。 ペプチゼーション反応は、グリシン分子間でも起こります。

そしてアラニン：

さらに、得られたペプチドの分子は、アミノ酸の元の分子と同様に、アミノ基とカルボキシル基を含むため、ペプチド自体が新しいペプチド結合の形成により、アミノ酸や他のペプチドと反応することができます.

個々のアミノ酸は、合成ポリペプチドまたはいわゆるポリアミド繊維を生成するために使用されます。 したがって、特に、6-アミノヘキサン酸 (ε-アミノカプロン酸) の重縮合を使用して、ナイロンは工業的に合成されます。

この反応の結果として得られるナイロン樹脂は、繊維やプラスチックの製造に使用されます。

水溶液中でのアミノ酸分子内塩の形成

水溶液では、アミノ酸は主に分子内塩の形で存在します - バイポーライオン (両性イオン):

アミノ酸を摂取する

1) 塩素化カルボン酸とアンモニアとの反応:

Cl-CH 2 -COOH + 2NH 3 \u003d NH 2 -CH 2 -COOH + NH 4 Cl

2) 強い鉱酸とアルカリの溶液の作用下でのタンパク質の分解 (加水分解)。

アミノ酸の性質化学と物理の 2 つのグループに分けることができます。

アミノ酸の化学的性質

化合物に応じて、アミノ酸は異なる特性を示すことができます。

アミノ酸相互作用:

両性化合物であるアミノ酸は、酸とアルカリの両方と塩を形成します。

カルボン酸として、アミノ酸は機能的誘導体を形成します：塩、エステル、アミド。

アミノ酸の相互作用と性質 根拠:
塩が形成される:

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

ナトリウム塩＋2-アミノ酢酸 アミノ酢酸（グリシン）のナトリウム塩＋水

との相互作用 アルコール:

アミノ酸は、塩化水素ガスの存在下でアルコールと反応し、 エステル. アミノ酸のエステルはバイポーラ構造を持たず、揮発性化合物です。

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.

メチルエステル・2-アミノ酢酸・

交流 アンモニア:

アミドが形成される:

NH 2 -CH (R) -COOH + H-NH 2 \u003d NH 2 -CH (R) -CONH 2 + H 2 O

アミノ酸との相互作用 強酸:

塩の入手:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (または HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

これらは、アミノ酸の基本的な化学的性質です。

アミノ酸の物性

アミノ酸の物性一覧:

• 無色
• 結晶形を持っている
• ほとんどのアミノ酸は甘い味がしますが、ラジカル (R) によっては苦味または無味になる場合があります。
• 水によく溶けるが、多くの有機溶媒には溶けにくい
• アミノ酸には光学活性の性質があります
• 200℃以上で分解溶融
• 不揮発性
• 酸性およびアルカリ性媒体中のアミノ酸の水溶液は電気を伝導します

アミノ酸。

アミノ酸（アミノカルボン酸） - 分子が同時に含む有機化合物 カルボキシル (-COOH） と アミン基 (-NH2).

アミノ酸の構造は、次の一般式で表すことができます。
（どこ R- さまざまな官能基を含む可能性がある炭化水素ラジカル)。

アミノ酸派生物と見なすことができます カルボン酸、1 つまたは複数の水素原子が アミン基 (-NH2).

例は最も簡単です: アミノ酢酸、または グリシン、およびアミノプロピオン酸または アラニン:

アミノ酸の化学的性質

アミノ酸 - 両性化合物、つまり 条件によっては、塩基性と酸性の両方の特性を示すことができます。

カルボキシル基（ -COOH) 塩基と塩を形成します。
アミノ基（ -NH2) 酸と塩を形成します。

水素イオンは、カルボキシルからの解離中に分裂します ( -彼) アミノ酸、アンモニウム基の形成によりそのアミノ基に渡すことができます ( NH3+).

このように、アミノ酸はバイポーライオン（分子内塩）の形でも存在し、反応します。

これは、1 つのカルボキシル基と 1 つのアミノ基を含むアミノ酸の溶液が中性反応を示すことを説明しています。

アルファアミノ酸

分子から アミノ酸タンパク質分子が作られる タンパク質、鉱酸、アルカリ、または酵素の影響下で完全に加水分解されると分解し、アミノ酸の混合物を形成します.

天然に存在するアミノ酸の総数は 300 に達しますが、その中には非常に希少なものもあります。

アミノ酸の中で、最も重要な 20 のグループが区別されます。 それらはすべてのタンパク質に見られ、呼ばれます アルファアミノ酸.

アルファアミノ酸水に溶ける結晶性物質です。 それらの多くは甘い味がします。 この特性は、アルファアミノ酸シリーズの最初の同族体の名前に反映されています - グリシンこれは、天然素材で最初に発見されたアルファアミノ酸でもありました。

以下は、アルファアミノ酸のリストを含む表です。

名前	方式	残基名
脂肪族基を持つアミノ酸
OH基
		セル
		Thr
COOH基を含むラジカルを持つアミノ酸
		asp
		グルー
ラジカルを含むアミノ酸 NH2CO-グループ
		アスン
		グリン
ラジカルを含むアミノ酸 NH2-グループ
		リス
		引数
硫黄を含むラジカルを持つアミノ酸
		シス
		会った
芳香族基を持つアミノ酸
		フェ
		ティル
複素環基を持つアミノ酸
		trp
		彼の
		プロ

必須アミノ酸

主な情報源 アルファアミノ酸動物の有機体は食物タンパク質です。

多くのα-アミノ酸は体内で合成されますが、タンパク質合成に必要な一部のα-アミノ酸は体内で合成されず、 食べ物を持って外から来なければならない. これらのアミノ酸は呼ばれます 不可欠. ここに彼らのリストがあります：

アミノ酸名	食品名
	穀物、豆類、肉、きのこ、乳製品、ピーナッツ
	アーモンド、カシューナッツ、鶏肉、ひよこ豆、卵、魚、レンズ豆、レバー、肉、ライ麦、大部分の種子、大豆
	肉、魚、レンズ豆、ナッツ、ほとんどの種、鶏肉、卵、オート麦、玄米
	魚、肉、乳製品、小麦、ナッツ、アマランス
	牛乳、肉、魚、卵、豆、豆、レンズ豆、大豆
	乳製品、卵、ナッツ、豆類
	豆類、オーツ麦、バナナ、干しナツメヤシ、ピーナッツ、ゴマ、松の実、牛乳、ヨーグルト、カッテージ チーズ、魚、鶏肉、七面鳥肉、肉
	豆類、ナッツ類、牛肉、鶏肉、魚、卵、カッテージチーズ、牛乳
	かぼちゃの種、豚肉、牛肉、ピーナッツ、ごま、ヨーグルト、スイスチーズ
	まぐろ、サーモン、豚ヒレ肉、牛ヒレ肉、鶏ささみ、大豆、落花生、レンズ豆

いくつかの、しばしば先天性の病気では、必須酸のリストが拡大しています. たとえば、フェニルケトン尿症の場合、人体は別のα-アミノ酸を合成しません - チロシン、健康な人の体内では、フェニルアラニンのヒドロキシル化によって得られます.

医療現場でのアミノ酸の使用

アルファアミノ酸～で重要な位置を占める 窒素代謝. それらの多くは医療現場で使用されています。 薬組織代謝に影響を与えます。

そう、 グルタミン酸中枢神経系の病気の治療に使用される、 メチオニンと ヒスチジン– 肝疾患の治療と予防, システイン- 眼病。