Što su aminokiseline i kako ih pravilno uzimati. Aminokiseline i biosinteza proteina Glavna svojstva aminokiselina određena su prisutnošću
U kiseloj sredini α-aminokiseline djeluju kao baze (prema amino skupini), a u lužnatoj sredini djeluju kao kiseline (prema karboksilnoj skupini). U nekim aminokiselinama radikal (R) također može biti ioniziran, s tim u vezi sve aminokiseline možemo podijeliti na nabijene i nenabijene (pri fiziološkoj pH vrijednosti od 6,0 - 8,0) (vidi tablicu 4). Kao primjer prvog mogu se navesti asparaginska kiselina i lizin:
Ako su radikali aminokiselina neutralni, oni ne utječu na disocijaciju α-karboksilne ili α-amino skupine, a pK vrijednosti (negativni logaritam koji pokazuje pH vrijednost pri kojoj su te skupine napola disocirane) ostaju relativno konstantne .
Vrijednosti pK za α-karboksi (pK 1) i α-amino skupinu (pK 2) jako se razlikuju. Na pH< pK 1 почти все молекулы аминокислоты протежированы и заряжены положительно. Напротив, при рН >pK 2 gotovo sve molekule aminokiselina su negativno nabijene, budući da je α-karboksilna skupina u disociranom stanju.
Stoga, ovisno o pH medija, aminokiseline imaju ukupno nula pozitivan ili negativan naboj. pH vrijednost pri kojoj je ukupni naboj molekule jednak nuli, te se ona u električnom polju ne giba ni prema katodi ni prema anodi, naziva se izoelektrična točka i označava se s pI.
Za neutralne α-aminokiseline, vrijednost pI nalazi se kao aritmetička sredina između dvije pK vrijednosti:
Kada je pH otopine manji od pI, aminokiseline se protoniraju i, budući da su pozitivno nabijene, kreću se u električnom polju do katode. Obrnuta slika se opaža pri pH > pI.
Za aminokiseline koje sadrže nabijene (kisele ili bazične) radikale, izoelektrična točka ovisi o kiselosti ili bazičnosti tih radikala i njihovom pK (pK 3). Vrijednost pI za njih nalazi se prema sljedećim formulama:
za kisele aminokiseline:
za bazične aminokiseline:
U stanicama i međustaničnoj tekućini ljudskog i životinjskog tijela pH okoliša je blizu neutralnog, pa bazične aminokiseline (lizin, arginin) imaju pozitivan naboj (kationi), kisele aminokiseline (asparaginska, glutaminska) imaju negativni naboj (anioni), a ostatak postoji u obliku bipolarnog zwitteriona.
Stereokemija aminokiselina
Važna značajka proteina α-aminokiselina je njihova optička aktivnost. S izuzetkom glicina, svi su građeni asimetrično, te stoga, otopljeni u vodi ili klorovodičnoj kiselini, mogu rotirati ravninu polarizacije svjetlosti. Aminokiseline postoje kao prostorni izomeri koji pripadaju D- ili L-seriji. L- ili D-konfiguracija određena je vrstom strukture spoja u odnosu na asimetrični ugljikov atom (ugljikov atom vezan na četiri različita atoma ili skupine atoma). U formulama se asimetrični atom ugljika označava zvjezdicom. Slika 3 prikazuje projekcijske modele L- i D-konfiguracija aminokiselina koje su, takoreći, zrcalna slika jedna druge. Svih 18 optički aktivnih proteinskih aminokiselina pripadaju L-seriji. Međutim, D-aminokiseline su pronađene u stanicama mnogih mikroorganizama iu antibioticima koje neki od njih proizvode.
Riža. 3. Konfiguracija L- i D- aminokiselina
Struktura proteina
Na temelju rezultata proučavanja produkata hidrolize proteina koje je iznio A.Ya. Ideje Danilevskog o ulozi peptidnih veza -CO-NH- u izgradnji proteinske molekule, njemački znanstvenik E. Fischer predložio je početkom 20. stoljeća peptidnu teoriju strukture proteina. Prema ovoj teoriji, proteini su linearni polimeri α-aminokiselina povezanih peptidnom vezom - polipeptidi:
U svakom peptidu, jedan krajnji aminokiselinski ostatak ima slobodnu α-amino skupinu (N-kraj), a drugi ima slobodnu α-karboksilnu skupinu (C-kraj). Struktura peptida obično se prikazuje počevši od N-terminalne aminokiseline. U ovom slučaju, aminokiselinski ostaci su označeni simbolima. Na primjer: Ala-Tyr-Leu-Ser-Tyr- - Cys. Ovaj unos označava peptid u kojem je N-terminalna α-aminokiselina lyatsya alanin, i C-terminal - cistein. Prilikom čitanja takvog zapisa, završeci naziva svih kiselina, osim posljednjih, mijenjaju se u - "il": alanil-tirozil-leucil-seril-tirozil--cistein. Duljina peptidnog lanca u peptidima i proteinima koji se nalaze u tijelu kreće se od dvije do stotine i tisuće aminokiselinskih ostataka.
Da bi se odredio sastav aminokiselina, proteini (peptidi) se podvrgavaju hidrolizi:
U neutralnom okruženju ova reakcija se odvija vrlo sporo, ali se ubrzava u prisutnosti kiselina ili lužina. Hidroliza proteina obično se provodi u zatvorenoj ampuli u 6M otopini klorovodične kiseline na 105°C; u takvim uvjetima, potpuni raspad događa se za otprilike jedan dan. U nekim slučajevima, protein se hidrolizira u blažim uvjetima (na temperaturi od 37-40 °C) pod djelovanjem bioloških enzimskih katalizatora nekoliko sati.
Zatim se aminokiseline hidrolizata odvajaju kromatografijom na smolama za ionsku izmjenu (sulfopolistirenski kationski izmjenjivač), odvojeno izolirajući frakciju svake aminokiseline. Za ispiranje aminokiselina iz kolone ionske izmjene koriste se puferi s rastućim pH. Prvo se uklanja aspartat, koji ima kiseli bočni lanac; arginin s glavnim bočnim lancem ispire se posljednji. Redoslijed uklanjanja aminokiselina iz kolone određen je profilom ispiranja standardnih aminokiselina. Frakcionirane aminokiseline određuju se bojom koja nastaje zagrijavanjem s ninhidrinom:
U ovoj se reakciji pretvara bezbojni ninhidrin; do plavoljubičastog produkta čiji je intenzitet boje (na 570 nm) proporcionalan količini aminokiseline (samo prolin daje žutu boju). Mjerenjem intenziteta bojenja moguće je izračunati koncentraciju svake aminokiseline u hidrolizatu i broj ostataka svake od njih u proteinu koji se proučava.
Trenutno se takva analiza provodi uz pomoć automatskih uređaja - analizatora aminokiselina (vidi sl. Dijagram uređaja u nastavku). Uređaj daje rezultat analize u obliku grafikona koncentracija pojedinih aminokiselina. Ova je metoda našla široku primjenu u proučavanju sastava hranjivih tvari, kliničkoj praksi; uz njegovu pomoć, za 2-3 sata, možete dobiti potpunu sliku kvalitativnog sastava aminokiselina u proizvodima i biološkim tekućinama.
Riža. Shema analizatora aminokiselina: 1 - otopina za pranje (pufer s promjenjivim pH); 2 - kromatografska kolona (proteinski hidrolizat se dodaje u gornji dio kolone, zatim počinje ispiranje); 3 - otopina ninhidrina; 4 - vodena kupelj (zagrijavanje je neophodno za ubrzavanje reakcije ninhidrina s aminokiselinama); 5 - spektrofotometar i uređaj za snimanje; 6 - kromatogram, čiji vrh odgovara jednoj aminokiselini, a površina vrha proporcionalna je koncentraciji aminokiselina u hidrolizatu.
Aminokiseline su glavni građevinski materijal svakog živog organizma. Po svojoj prirodi oni su primarne dušične tvari biljaka koje se sintetiziraju iz tla. Struktura i i aminokiselina ovisi o njihovom sastavu.
Struktura aminokiselina
Svaka njegova molekula ima karboksilne i aminske skupine, koje su povezane s radikalom. Ako aminokiselina sadrži 1 karboksilnu i 1 amino skupinu, njezina se struktura može označiti donjom formulom.
Aminokiseline koje imaju 1 kiselinsku i 1 alkalnu skupinu nazivaju se monoaminomonokarboksilne. U organizmima se također sintetiziraju i čije funkcije određuju 2 karboksilne skupine ili 2 aminske skupine. Aminokiseline koje sadrže 2 karboksilne i 1 amino skupine nazivaju se monoaminodikarboksilne, a one koje sadrže 2 aminske i 1 karboksilnu skupinu diaminomonokarboksilne.
Razlikuju se i po strukturi organskog radikala R. Svaki od njih ima svoje ime i strukturu. Otuda različite funkcije aminokiselina. Visoku reaktivnost osigurava prisutnost kiselih i alkalnih skupina. Te skupine povezuju aminokiseline i tvore polimer – protein. Proteini se zbog svoje strukture nazivaju i polipeptidi.
Aminokiseline kao gradivni materijal
Molekula proteina je lanac od desetaka ili stotina aminokiselina. Proteini se razlikuju po sastavu, količini i redoslijedu aminokiselina, jer je broj kombinacija 20 komponenti gotovo beskonačan. Neki od njih imaju cijeli sastav esencijalnih aminokiselina, dok drugi rade bez jedne ili više njih. Odvojene aminokiseline, strukture, čije su funkcije slične proteinima ljudskog tijela, ne koriste se kao hrana, jer su slabo topljive i ne razgrađuju gastrointestinalni trakt. To uključuje proteine noktiju, kose, vune ili perja.
Funkcije aminokiselina ne mogu se precijeniti. Ove tvari su glavna hrana u prehrani ljudi. Koja je funkcija aminokiselina? Pospješuju rast mišićne mase, jačaju zglobove i ligamente, obnavljaju oštećena tjelesna tkiva i sudjeluju u svim procesima koji se odvijaju u ljudskom tijelu.
Esencijalne aminokiseline
Mogu se dobiti samo suplementi ili hrana Funkcije u formiranju zdravih zglobova, jakih mišića, lijepe kose su vrlo značajne. Ove aminokiseline uključuju:
- fenilalanin;
- lizin;
- treonin;
- metionin;
- valin;
- leucin;
- triptofan;
- histidin;
- izoleucin.
Funkcije esencijalnih aminokiselina
Ove cigle obavljaju najvažnije funkcije u radu svake stanice ljudskog tijela. Oni su neprimjetni sve dok u organizam ulaze u dovoljnim količinama, ali njihov nedostatak značajno oštećuje funkcioniranje cijelog organizma.
- Valin obnavlja mišiće, služi kao izvrstan izvor energije.
- Histidin poboljšava sastav krvi, potiče oporavak i rast mišića, poboljšava funkciju zglobova.
- Izoleucin pomaže u proizvodnji hemoglobina. Kontrolira količinu šećera u krvi, povećava energiju, izdržljivost osobe.
- Leucin jača imunološki sustav, prati razinu šećera i leukocita u krvi. Ako je razina leukocita previsoka: snižava ih i povezuje tjelesne rezerve za uklanjanje upale.
- Lizin pomaže apsorpciju kalcija, koji formira i jača kosti. Pomaže proizvodnju kolagena, poboljšava strukturu kose. Za muškarce, ovo je izvrstan anabolik, jer gradi mišiće i povećava mušku snagu.
- Metionin normalizira rad probavnog sustava i jetre. Sudjeluje u razgradnji masti, uklanja toksikozu kod trudnica, blagotvorno djeluje na kosu.
- Treonin poboljšava rad probavnog trakta. Povećava imunitet, sudjeluje u stvaranju elastina i kolagena. Treonin sprječava taloženje masti u jetri.
- Triptofan je odgovoran za ljudske emocije. Proizvodi serotonin - hormon sreće, čime se normalizira san, poboljšava raspoloženje. Ukroćuje apetit, blagotvorno djeluje na srčani mišić i arterije.
- Fenilalanin služi kao prijenosnik signala od živčanih stanica do mozga glave. Poboljšava raspoloženje, suzbija nezdravi apetit, poboljšava pamćenje, povećava osjetljivost, smanjuje bol.
Nedostatak esencijalnih aminokiselina dovodi do zastoja u rastu, metaboličkih poremećaja i smanjenja mišićne mase.
Neesencijalne aminokiseline
To su aminokiseline čija se struktura i funkcije proizvode u tijelu:
- arginin;
- alanin;
- asparagin;
- glicin;
- prolin;
- taurin;
- tirozin;
- glutamat;
- serin;
- glutamin;
- ornitin;
- cistein;
- karnitin.
Funkcije neesencijalnih aminokiselina
- Cistein eliminira toksične tvari, sudjeluje u stvaranju kože i mišićnog tkiva te je prirodni antioksidans.
- Tirozin smanjuje fizički umor, ubrzava metabolizam, otklanja stres i depresiju.
- Alanin služi za rast mišića, izvor je energije.
- povećava metabolizam i smanjuje stvaranje amonijaka pri velikim opterećenjima.
- Cistin otklanja bolove kod ozljeda ligamenata i zglobova.
- je odgovoran za aktivnost mozga, tijekom dugotrajnog tjelesnog napora prelazi u glukozu, stvarajući energiju.
- Glutamin obnavlja mišiće, jača imunitet, ubrzava metabolizam, poboljšava rad mozga i stvara hormon rasta.
- Glicin je neophodan za rad mišića, razgradnju masti, krvni tlak i stabilizaciju šećera u krvi.
- Karnitin prenosi masne kiseline u stanice gdje se one razgrađuju i oslobađaju energiju, što rezultira sagorijevanjem viška masnoće i stvaranjem energije.
- Ornitin proizvodi hormon rasta, sudjeluje u procesu mokrenja, razgrađuje masne kiseline i pomaže proizvodnju inzulina.
- Prolin osigurava proizvodnju kolagena, neophodan je za ligamente i zglobove.
- Serin poboljšava imunitet i proizvodi energiju, potreban je za brzi metabolizam masnih kiselina i rast mišića.
- Taurin razgrađuje masti, podiže otpornost organizma, sintetizira žučne soli.
Protein i njegova svojstva
Proteini ili proteini su makromolekularni spojevi koji sadrže dušik. Pojam "protein", koji je prvi označio Berzelius 1838. godine, dolazi od grčke riječi i znači "primarni", što odražava vodeću vrijednost proteina u prirodi. Raznolikost proteina omogućuje postojanje ogromnog broja živih bića: od bakterija do ljudskog tijela. Ima ih znatno više od ostalih makromolekula, jer su proteini temelj žive stanice. Oni čine približno 20% mase ljudskog tijela, više od 50% suhe mase stanice. Takva raznolikost proteina posljedica je svojstava dvadeset različitih aminokiselina koje međusobno djeluju i stvaraju polimerne molekule.
Izuzetno svojstvo proteina je sposobnost samostalnog stvaranja specifične prostorne strukture karakteristične za određeni protein. Proteini su biopolimeri s peptidnim vezama. Za kemijski sastav proteina karakterističan je konstantan prosječni sadržaj dušika - približno 16%.
Život, kao i rast i razvoj tijela, nemogući su bez funkcije proteinskih aminokiselina za izgradnju novih stanica. Proteini se ne mogu nadomjestiti drugim elementima, njihova je uloga u ljudskom organizmu izuzetno važna.
Funkcije proteina
Potreba za proteinima leži u sljedećim funkcijama:
- neophodan je za rast i razvoj, jer djeluje kao glavni građevni materijal za stvaranje novih stanica;
- kontrolira metabolizam, tijekom kojeg se oslobađa energija. Nakon jela, metabolizam se povećava, na primjer, ako se hrana sastoji od ugljikohidrata, metabolizam se ubrzava za 4%, ako je od proteina - za 30%;
- reguliraju u tijelu, zbog svoje hidrofilnosti - sposobnosti privlačenja vode;
- ojačati imunološki sustav sintetizirajući antitijela koja štite od infekcija i otklanjaju opasnost od bolesti.
Proizvodi - izvori proteina
Mišići i ljudski kostur sastoje se od živih tkiva koja ne samo da funkcioniraju, već se i ažuriraju tijekom života. Oporavljaju se od oštećenja, zadržavaju snagu i trajnost. Za to su im potrebne dobro definirane hranjive tvari. Hrana daje tijelu energiju potrebnu za sve procese, uključujući rad mišića, rast i obnovu tkiva. A protein se u tijelu koristi i kao izvor energije i kao građevni materijal.
Stoga je vrlo važno promatrati njegovu svakodnevnu upotrebu u hrani. Hrana bogata proteinima: piletina, puretina, nemasna šunka, svinjetina, govedina, riba, škampi, grah, leća, slanina, jaja, orasi. Sve te namirnice opskrbljuju tijelo proteinima i daju energiju potrebnu za život.
Prema prirodi ugljikovodičnih supstituenata amini se dijele na
Opće strukturne značajke amina
Kao i u molekuli amonijaka, u molekuli bilo kojeg amina, atom dušika ima nepodijeljeni elektronski par usmjeren na jedan od vrhova iskrivljenog tetraedra:
Zbog toga amini, kao i amonijak, imaju značajno izražena bazična svojstva.
Dakle, amini, poput amonijaka, reverzibilno reagiraju s vodom, tvoreći slabe baze:
Veza vodikovog kationa s atomom dušika u molekuli amina ostvaruje se donorsko-akceptorskim mehanizmom zbog slobodnog elektronskog para atoma dušika. Granični amini su jače baze u usporedbi s amonijakom, jer. u takvim aminima ugljikovodični supstituenti imaju pozitivan induktivni (+I) učinak. U tom smislu povećava se gustoća elektrona na atomu dušika, što olakšava njegovu interakciju s kationom H +.
Aromatski amini, ako je amino skupina izravno povezana s aromatskom jezgrom, pokazuju slabija bazična svojstva u usporedbi s amonijakom. To je zbog činjenice da je slobodni elektronski par dušikovog atoma pomaknut prema aromatskom π-sustavu benzenskog prstena, zbog čega dolazi do smanjenja elektronske gustoće na dušikovom atomu. Zauzvrat, to dovodi do smanjenja osnovnih svojstava, posebno sposobnosti interakcije s vodom. Tako, na primjer, anilin reagira samo s jakim kiselinama, a praktički ne reagira s vodom.
Kemijska svojstva zasićenih amina
Kao što je već spomenuto, amini reverzibilno reagiraju s vodom:
Vodene otopine amina imaju alkalnu reakciju okoline, zbog disocijacije nastalih baza:
Zasićeni amini reagiraju s vodom bolje od amonijaka zbog svojih jačih bazičnih svojstava.
Glavna svojstva zasićenih amina rastu u nizu.
Sekundarni ograničavajući amini jače su baze od primarnih ograničavajućih amina, koji su pak jače baze od amonijaka. Što se tiče osnovnih svojstava tercijarnih amina, kada je riječ o reakcijama u vodenim otopinama, bazična svojstva tercijarnih amina znatno su lošija od sekundarnih, a čak i nešto lošija od primarnih. To je zbog prostornih prepreka, koje značajno utječu na brzinu protonacije amina. Drugim riječima, tri supstituenta "blokiraju" atom dušika i sprječavaju njegovu interakciju s H + kationima.
Interakcija s kiselinama
I slobodni zasićeni amini i njihove vodene otopine međusobno djeluju s kiselinama. U ovom slučaju nastaju soli:
Budući da su bazična svojstva zasićenih amina izraženija nego kod amonijaka, takvi amini reagiraju čak i sa slabim kiselinama, poput ugljične:
Aminske soli su krutine koje su visoko topive u vodi i slabo topljive u nepolarnim organskim otapalima. Interakcija soli amina s alkalijama dovodi do oslobađanja slobodnih amina, slično kao što se amonijak istiskuje djelovanjem alkalija na amonijeve soli:
2. Primarni ograničavajući amini reagiraju s dušikastom kiselinom pri čemu nastaju odgovarajući alkoholi, dušik N 2 i voda. Na primjer:
Karakteristična značajka ove reakcije je stvaranje plinovitog dušika, u vezi s kojim je kvalitativna za primarne amine i koristi se za njihovo razlikovanje od sekundarnih i tercijarnih. Treba napomenuti da se ova reakcija najčešće provodi miješanjem amina ne s otopinom same dušikove kiseline, već s otopinom soli dušične kiseline (nitrita) i zatim dodavanjem jake mineralne kiseline u tu smjesu. Kada nitriti stupaju u interakciju s jakim mineralnim kiselinama, nastaje dušična kiselina, koja zatim reagira s aminom:
Sekundarni amini pod sličnim uvjetima daju uljaste tekućine, takozvane N-nitrozamine, no ova se reakcija ne događa u stvarnim USE zadacima iz kemije. Tercijarni amini ne reagiraju s nitratnom kiselinom.
Potpuno izgaranje bilo kojeg amina dovodi do stvaranja ugljičnog dioksida, vode i dušika:
Interakcija s haloalkanima
Važno je napomenuti da se potpuno ista sol dobiva djelovanjem klorovodika na više supstituirani amin. U našem slučaju, tijekom interakcije klorovodika s dimetilaminom:
Dobivanje amina:
1) Alkilacija amonijaka s haloalkanima:
U slučaju nedostatka amonijaka umjesto amina dobiva se njegova sol:
2) Redukcija metalima (u vodik u nizu aktivnosti) u kiselom mediju:
nakon čega slijedi obrada otopine lužinom da se oslobodi slobodni amin:
3) Reakcija amonijaka s alkoholima propuštanjem njihove smjese kroz zagrijani aluminijev oksid. Ovisno o udjelu alkohol/amin nastaju primarni, sekundarni ili tercijarni amini:
Kemijska svojstva anilina
Anilin - trivijalni naziv aminobenzena, koji ima formulu:
Kao što se može vidjeti iz ilustracije, u molekuli anilina amino skupina je izravno povezana s aromatskim prstenom. U takvim aminima, kao što je već spomenuto, osnovna svojstva su mnogo manje izražena nego u amonijaku. Dakle, posebno, anilin praktički ne reagira s vodom i slabim kiselinama poput ugljične.
Međudjelovanje anilina s kiselinama
Anilin reagira s jakim i srednje jakim anorganskim kiselinama. U ovom slučaju nastaju fenilamonijeve soli:
Reakcija anilina s halogenima
Kao što je već spomenuto na samom početku ovog poglavlja, amino skupina u aromatskim aminima je uvučena u aromatski prsten, što zauzvrat smanjuje gustoću elektrona na atomu dušika, a kao rezultat toga povećava je u aromatskoj jezgri. Povećanje gustoće elektrona u aromatskoj jezgri dovodi do činjenice da se reakcije elektrofilne supstitucije, posebno reakcije s halogenima, odvijaju mnogo lakše, posebno u orto i para položajima u odnosu na amino skupinu. Dakle, anilin lako stupa u interakciju s bromnom vodom, stvarajući bijeli talog 2,4,6-tribromanilina:
Ova reakcija je kvalitativna za anilin i često vam omogućuje da je odredite među drugim organskim spojevima.
Interakcija anilina s nitratnom kiselinom
Anilin reagira s dušikovom kiselinom, no zbog specifičnosti i složenosti te reakcije ne pojavljuje se na pravom ispitu iz kemije.
Reakcije alkilacije anilina
Uz pomoć sekvencijalnog alkiliranja anilina na atomu dušika s halogenim derivatima ugljikovodika mogu se dobiti sekundarni i tercijarni amini:
Dobivanje anilina
1. Redukcija nitrobenzena s metalima u prisutnosti jakih neoksidirajućih kiselina:
C 6 H 5 -NO 2 + 3Fe + 7HCl = + Cl- + 3FeCl 2 + 2H 2 O
Cl - + NaOH \u003d C 6 H 5 -NH 2 + NaCl + H 2 O
Kao metali mogu se koristiti svi metali koji su u nizu aktivnosti do vodika.
Reakcija klorobenzena s amonijakom:
C 6 H 5 -Cl + 2NH 3 → C 6 H 5 NH 2 + NH 4 Cl
Kemijska svojstva aminokiselina
Aminokiseline nazivamo spojeve u čijim molekulama postoje dvije vrste funkcionalnih skupina - amino (-NH 2) i karboksi-(-COOH) skupine.
Drugim riječima, aminokiseline se mogu smatrati derivatima karboksilnih kiselina u čijim je molekulama jedan ili više vodikovih atoma zamijenjeno amino skupinama.
Dakle, opća formula aminokiselina može se napisati kao (NH 2) x R(COOH) y, gdje su x i y najčešće jednaki jedan ili dva.
Budući da aminokiseline imaju i amino skupinu i karboksilnu skupinu, one pokazuju kemijska svojstva slična i aminima i karboksilnim kiselinama.
Kisela svojstva aminokiselina
Stvaranje soli s alkalijama i karbonatima alkalijskih metala
Esterifikacija aminokiselina
Aminokiseline mogu ući u reakciju esterifikacije s alkoholima:
NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O
Osnovna svojstva aminokiselina
1. Stvaranje soli u interakciji s kiselinama
NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl -
2. Interakcija s nitratnom kiselinom
NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → HO-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O
Napomena: interakcija s dušikastom kiselinom odvija se na isti način kao i s primarnim aminima
3. Alkilacija
NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I -
4. Međusobno djelovanje aminokiselina
Aminokiseline mogu reagirati jedna s drugom stvarajući peptide - spojeve koji u svojim molekulama sadrže peptidnu vezu -C (O) -NH-
Istodobno, treba napomenuti da u slučaju reakcije između dvije različite aminokiseline, bez poštivanja nekih specifičnih uvjeta sinteze, stvaranje različitih dipeptida događa se istovremeno. Tako, na primjer, umjesto gore navedene reakcije glicina s alaninom, koja dovodi do glicilanina, može doći do reakcije koja vodi do alanilglicina:
Osim toga, molekula glicina ne mora nužno reagirati s molekulom alanina. Reakcije peptizacije također se odvijaju između molekula glicina:
I alanin:
Osim toga, budući da molekule nastalih peptida, poput izvornih molekula aminokiselina, sadrže amino skupine i karboksilne skupine, sami peptidi mogu reagirati s aminokiselinama i drugim peptidima zbog stvaranja novih peptidnih veza.
Pojedinačne aminokiseline koriste se za proizvodnju sintetskih polipeptida ili tzv. poliamidnih vlakana. Dakle, posebno polikondenzacijom 6-aminoheksanske (ε-aminokapronske) kiseline, najlon se sintetizira u industriji:
Najlonska smola dobivena kao rezultat ove reakcije koristi se za proizvodnju tekstilnih vlakana i plastike.
Stvaranje unutarnjih soli aminokiselina u vodenoj otopini
U vodenim otopinama aminokiseline postoje uglavnom u obliku unutarnjih soli - bipolarnih iona (zwitterions):
Dobivanje aminokiselina
1) Reakcija kloriranih karboksilnih kiselina s amonijakom:
Cl-CH 2 -COOH + 2NH 3 \u003d NH 2 -CH 2 -COOH + NH 4 Cl
2) Razgradnja (hidroliza) proteina pod djelovanjem otopina jakih mineralnih kiselina i lužina.
Svojstva aminokiselina mogu se podijeliti u dvije skupine: kemijske i fizikalne.
Kemijska svojstva aminokiselina
Ovisno o spojevima, aminokiseline mogu pokazivati različita svojstva.
Interakcija aminokiselina:
Aminokiseline kao amfoterni spojevi tvore soli i s kiselinama i s lužinama.
Kao karboksilne kiseline, aminokiseline tvore funkcionalne derivate: soli, estere, amide.
Interakcija i svojstva aminokiselina sa osnove:
Nastaju soli:
NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O
Natrijeva sol + 2-aminooctena kiselina Natrijeva sol aminooctene kiseline (glicin) + voda
Interakcija sa alkoholi:
Aminokiseline mogu reagirati s alkoholima u prisutnosti plina klorovodika, postajući ester. Esteri aminokiselina nemaju bipolarnu strukturu i hlapljivi su spojevi.
NH2-CH2-COOH + CH3OH NH2-CH2-COOCH3 + H2O.
Metil ester / 2-aminooctena kiselina /
Interakcija amonijak:
Nastaju amidi:
NH 2 -CH (R) -COOH + H-NH 2 \u003d NH 2 -CH (R) -CONH 2 + H 2 O
Interakcija aminokiselina sa jake kiseline:
Dobivanje soli:
HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (ili HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)
Ovo su osnovna kemijska svojstva aminokiselina.
Fizička svojstva aminokiselina
Navodimo fizikalna svojstva aminokiselina:
- Bezbojan
- Imati kristalni oblik
- Većina aminokiselina ima sladak okus, ali ovisno o radikalu (R) može biti gorak ili bezukusan
- Vrlo topiv u vodi, ali slabo topljiv u mnogim organskim otapalima
- Aminokiseline imaju svojstvo optičke aktivnosti
- Tali se uz raspad na temperaturama iznad 200°C
- neisparljiv
- Vodene otopine aminokiselina u kiselim i lužnatim medijima provode električnu struju
Aminokiseline.
Aminokiseline(aminokarboksilne kiseline) - organski spojevi, čija molekula istodobno sadrži karboksil (-COOH) i aminske skupine (-NH2).
Struktura aminokiselina može se izraziti sljedećom općom formulom,
(gdje R- ugljikovodični radikal, koji može sadržavati različite funkcionalne skupine).
Aminokiseline može se smatrati izvedenim karboksilne kiseline, u kojem je jedan ili više atoma vodika zamijenjeno s aminske skupine (-NH2).
Primjer je najjednostavniji: aminooctena kiselina ili glicin, i aminopropionska kiselina ili alanin:
Kemijska svojstva aminokiselina
Aminokiseline – amfoterni spojevi, tj. ovisno o uvjetima, mogu pokazivati i bazična i kisela svojstva.
Zbog karboksilne skupine ( -COOH) s bazama tvore soli.
Zbog amino skupine ( -NH2) tvore soli s kiselinama.
Vodikov ion se odvojio tijekom disocijacije od karboksilne ( -ON) aminokiselina, može prijeći na svoju amino skupinu uz stvaranje amonijeve skupine ( NH3+).
Dakle, aminokiseline postoje i reagiraju također u obliku bipolarnih iona (unutarnje soli).
To objašnjava da otopine aminokiselina koje sadrže jednu karboksilnu i jednu amino skupinu imaju neutralnu reakciju.
Alfa aminokiseline
Od molekula aminokiseline građene su proteinske molekule bjelančevine, koji se, kada se potpuno hidroliziraju pod utjecajem mineralnih kiselina, lužina ili enzima, razgrađuju, tvoreći smjese aminokiselina.
Ukupan broj prirodnih aminokiselina doseže 300, ali neke od njih su prilično rijetke.
Među aminokiselinama izdvaja se skupina od 20 najvažnijih. Nalaze se u svim bjelančevinama i nazivaju se alfa aminokiseline.
Alfa aminokiseline su kristalne tvari topive u vodi. Mnogi od njih imaju sladak okus. Ovo se svojstvo odražava u nazivu prvog homologa u nizu alfa-aminokiselina - glicin, koja je također bila prva alfa-aminokiselina pronađena u prirodnom materijalu.
Ispod je tablica s popisom alfa aminokiselina:
Ime | Formula | Naziv ostatka |
---|---|---|
Aminokiseline s alifatskim radikalima | ||
OH skupina | ||
Ser | ||
Thr | ||
Aminokiseline s radikalima koji sadrže COOH skupinu | ||
asp | ||
Glu | ||
Aminokiseline s radikalima koji sadrže NH2CO-skupina | ||
Asn | ||
Gln | ||
Aminokiseline s radikalima koji sadrže NH2-skupina | ||
Lys | ||
Arg | ||
Aminokiseline s radikalima koji sadrže sumpor | ||
Cys | ||
Met | ||
Aminokiseline s aromatskim radikalima | ||
Phe | ||
Tyr | ||
Aminokiseline s heterocikličkim radikalima | ||
trp | ||
Njegovo | ||
profesionalac |
Esencijalne aminokiseline
glavni izvor alfa aminokiseline za životinjski organizam su proteini hrane.
Mnoge alfa-aminokiseline se sintetiziraju u tijelu, dok se neke alfa-aminokiseline neophodne za sintezu proteina ne sintetiziraju u tijelu i mora doći izvana, s hranom. Te se aminokiseline nazivaju neophodan. Evo njihovog popisa:
Naziv aminokiseline | Naziv hrane |
---|---|
žitarice, mahunarke, meso, gljive, mliječni proizvodi, kikiriki |
|
bademi, indijski orah, pileće meso, slanutak (slanutak), jaja, riba, leća, jetrica, meso, raž, većina sjemenki, soja |
|
meso, riba, leća, orasi, većina sjemenki, piletina, jaja, zob, smeđa (neoguljena) riža |
|
riba, meso, mliječni proizvodi, pšenica, orasi, amarant |
|
mlijeko, meso, riba, jaja, grah, grah, leća i soja |
|
mliječni proizvodi, jaja, orasi, grah |
|
mahunarke, zob, banane, sušene datulje, kikiriki, sezam, pinjoli, mlijeko, jogurt, svježi sir, riba, piletina, puretina, meso |
|
mahunarke, orasi, govedina, pileće meso, riba, jaja, svježi sir, mlijeko |
|
sjemenke bundeve, svinjetina, junetina, kikiriki, susam, jogurt, švicarski sir |
|
tuna, losos, svinjski file, goveđi file, pileća prsa, soja, kikiriki, leća |
Kod nekih, često urođenih, bolesti lista esencijalnih kiselina se proširuje. Na primjer, s fenilketonurijom, ljudsko tijelo ne sintetizira drugu alfa-amino kiselinu - tirozin, koji se u organizmu zdravih ljudi dobiva hidroksilacijom fenilalanina.
Primjena aminokiselina u medicinskoj praksi
Alfa aminokiseline zauzimaju ključnu poziciju u metabolizam dušika. Mnogi od njih se koriste u medicinskoj praksi kao lijekovi utječu na metabolizam tkiva.
Tako, glutaminska kiselina koristi se za liječenje bolesti središnjeg živčanog sustava, metionin i histidin– liječenje i prevencija bolesti jetre, cistein- očne bolesti.