Qué son los aminoácidos y cómo tomarlos correctamente. Aminoácidos y biosíntesis de proteínas Las principales propiedades de los aminoácidos están determinadas por la presencia

En un ambiente ácido, los α-aminoácidos actúan como bases (según el grupo amino), y en un ambiente alcalino actúan como ácidos (según el grupo carboxilo). En algunos aminoácidos, el radical (R) también se puede ionizar, por lo que todos los aminoácidos se pueden dividir en cargados y no cargados (con un valor de pH fisiológico de 6,0 - 8,0) (ver Tabla 4). Como ejemplo de lo anterior se puede dar el ácido aspártico y la lisina:

Si los radicales de aminoácidos son neutros, no afectan la disociación del grupo α-carboxilo o α-amino, y los valores de pK (el logaritmo negativo que indica el valor de pH en el que estos grupos están medio disociados) permanecen relativamente constantes .

Los valores de pK para el grupo α-carboxi (pK 1) y α-amino (pK 2) difieren mucho. a pH< pK 1 почти все молекулы аминокислоты протежированы и заряжены положительно. Напротив, при рН >pK 2 Casi todas las moléculas de aminoácidos están cargadas negativamente, ya que el grupo α-carboxilo se encuentra en un estado disociado.

Por lo tanto, dependiendo del pH del medio, los aminoácidos tienen una carga positiva o negativa total nula. El valor de pH en el que la carga total de la molécula es cero y no se mueve en el campo eléctrico ni hacia el cátodo ni hacia el ánodo, se denomina punto isoeléctrico y se denota por pI.

Para los α-aminoácidos neutros, el valor de pI se encuentra como la media aritmética entre dos valores de pK:

Cuando el pH de la solución es inferior a pI, los aminoácidos se protonan y, al estar cargados positivamente, se desplazan en el campo eléctrico hacia el cátodo. La imagen inversa se observa a pH > pI.

Para los aminoácidos que contienen radicales cargados (ácidos o básicos), el punto isoeléctrico depende de la acidez o basicidad de estos radicales y su pK (pK 3). El valor de pI para ellos se encuentra mediante las siguientes fórmulas:

para aminoácidos ácidos:

para aminoácidos básicos:

En las células y el fluido intercelular del cuerpo humano y animal, el pH del medio ambiente es casi neutro, por lo que los aminoácidos básicos (lisina, arginina) tienen carga positiva (cationes), los aminoácidos ácidos (aspártico, glutamina) tienen una carga negativa (aniones), y el resto existe en forma de zwitterión bipolar.

Estereoquímica de aminoácidos

Una característica importante de los α-aminoácidos de las proteínas es su actividad óptica. A excepción de la glicina, todos ellos están construidos asimétricamente y, por lo tanto, al estar disueltos en agua o ácido clorhídrico, son capaces de girar el plano de polarización de la luz. Los aminoácidos existen como isómeros espaciales que pertenecen a la serie D o L. La configuración L o D está determinada por el tipo de estructura del compuesto en relación con el átomo de carbono asimétrico (un átomo de carbono unido a cuatro átomos o grupos de átomos diferentes). En las fórmulas, un átomo de carbono asimétrico se indica con un asterisco. La Figura 3 muestra modelos de proyección de configuraciones L y D de aminoácidos, que son, por así decirlo, una imagen especular entre sí. Los 18 aminoácidos proteicos ópticamente activos pertenecen a la serie L. Sin embargo, se han encontrado D-aminoácidos en las células de muchos microorganismos y en los antibióticos producidos por algunos de ellos.

Arroz. 3. Configuración de L- y D- aminoácidos

La estructura de las proteínas

Basado en los resultados del estudio de los productos de hidrólisis de proteínas y presentado por A.Ya. A partir de las ideas de Danilevsky sobre el papel de los enlaces peptídicos -CO-NH- en la construcción de una molécula proteica, el científico alemán E. Fischer propuso a principios del siglo XX la teoría peptídica de la estructura de las proteínas. Según esta teoría, las proteínas son polímeros lineales de α-aminoácidos unidos por un enlace peptídico - polipéptidos:

En cada péptido, un residuo de aminoácido terminal tiene un grupo α-amino libre (terminal N) y el otro tiene un grupo α-carboxilo libre (terminal C). La estructura de los péptidos generalmente se representa a partir del aminoácido N-terminal. En este caso, los residuos de aminoácidos se indican mediante símbolos. Por ejemplo: Ala-Tyr-Leu-Ser-Tyr- - Cis. Esta entrada denota un péptido en el que el α-aminoácido N-terminal es ­ lyatsya alanina, y el C-terminal - cisteína Al leer tal registro, las terminaciones de los nombres de todos los ácidos, excepto los últimos, cambian a - "il": alanil-tirosil-leucil-seril-tirosil-cisteína. La longitud de la cadena peptídica en péptidos y proteínas que se encuentran en el cuerpo oscila entre dos y cientos y miles de residuos de aminoácidos.

Para determinar la composición de aminoácidos, las proteínas (péptidos) se someten a hidrólisis:

En un ambiente neutro, esta reacción procede muy lentamente, pero se acelera en presencia de ácidos o álcalis. La hidrólisis de proteínas generalmente se lleva a cabo en una ampolla sellada en una solución de ácido clorhídrico 6M a 105°C; en tales condiciones, la desintegración completa se produce en aproximadamente un día. En algunos casos, la proteína se hidroliza en condiciones más suaves (a una temperatura de 37-40 °C) bajo la acción de catalizadores enzimáticos biológicos durante varias horas.

Luego se separan los aminoácidos del hidrolizado por cromatografía sobre resinas de intercambio iónico (intercambiador catiónico de sulfopoliestireno), aislando por separado la fracción de cada aminoácido. Para lavar los aminoácidos de la columna de intercambio iónico, se utilizan tampones con pH creciente. El aspartato, que tiene una cadena lateral ácida, se elimina primero; la arginina con la cadena lateral principal se lava en último lugar. La secuencia de eliminación de aminoácidos de la columna está determinada por el perfil de lavado de los aminoácidos estándar. Los aminoácidos fraccionados están determinados por el color que se forma cuando se calienta con ninhidrina:

En esta reacción, se convierte ninhidrina incolora; a un producto azul-violeta cuya intensidad de color (a 570 nm) es proporcional a la cantidad de aminoácido (sólo la prolina da un color amarillo). Midiendo la intensidad de la tinción, es posible calcular la concentración de cada aminoácido en el hidrolizado y el número de residuos de cada uno de ellos en la proteína en estudio.

Actualmente, dicho análisis se lleva a cabo con la ayuda de dispositivos automáticos: analizadores de aminoácidos (ver Fig. Diagrama del dispositivo a continuación). El dispositivo da el resultado del análisis en forma de un gráfico de las concentraciones de aminoácidos individuales. Este método ha encontrado una amplia aplicación en el estudio de la composición de nutrientes, práctica clínica; con su ayuda, en 2-3 horas, puede obtener una imagen completa de la composición cualitativa de los aminoácidos en productos y fluidos biológicos.

Arroz. Esquema de un analizador de aminoácidos: 1 - solución de lavado (tampón con pH variable); 2 - columna cromatográfica (se agrega hidrolizado de proteína en la parte superior de la columna, luego comienza la lixiviación); 3 - solución de ninhidrina; 4 - baño de agua (es necesario calentar para acelerar la reacción de la ninhidrina con los aminoácidos); 5 - espectrofotómetro y dispositivo de registro; 6 - cromatograma, cada pico del cual corresponde a un aminoácido, y el área del pico es proporcional a la concentración de aminoácidos en el hidrolizado.

Los aminoácidos son el principal material de construcción de cualquier organismo vivo. Por su naturaleza, son las sustancias nitrogenadas primarias de las plantas, que se sintetizan a partir del suelo. La estructura de los aminoácidos y depende de su composición.

Estructura de aminoácidos

Cada una de sus moléculas tiene grupos carboxilo y amina, que están conectados al radical. Si un aminoácido contiene 1 grupo carboxilo y 1 amino, su estructura se puede indicar mediante la siguiente fórmula.

Los aminoácidos que tienen 1 grupo ácido y 1 alcalino se llaman monoaminomonocarboxílicos. En los organismos también se sintetizan y cuyas funciones determinan 2 grupos carboxilo o 2 grupos amina. Los aminoácidos que contienen 2 grupos carboxilo y 1 amino se denominan monoaminodicarboxílicos, y los que contienen 2 grupos amina y 1 carboxilo se denominan diaminomonocarboxílicos.

También difieren en la estructura del radical orgánico R. Cada uno de ellos tiene su propio nombre y estructura. De ahí las diferentes funciones de los aminoácidos. Es la presencia de grupos ácidos y alcalinos lo que asegura su alta reactividad. Estos grupos conectan aminoácidos y forman un polímero, una proteína. Las proteínas también se llaman polipéptidos debido a su estructura.

Los aminoácidos como material de construcción.

Una molécula de proteína es una cadena de decenas o cientos de aminoácidos. Las proteínas difieren en composición, cantidad y orden de aminoácidos, porque el número de combinaciones de 20 componentes es casi infinito. Algunos de ellos tienen toda la composición de aminoácidos esenciales, mientras que otros prescinden de uno o más. Los aminoácidos separados, cuya estructura, cuyas funciones son similares a las proteínas del cuerpo humano, no se utilizan como alimento, ya que son poco solubles y no se descomponen en el tracto gastrointestinal. Estos incluyen las proteínas de las uñas, el cabello, la lana o las plumas.

Las funciones de los aminoácidos no pueden sobreestimarse. Estas sustancias son el alimento principal en la dieta de las personas. ¿Cuál es la función de los aminoácidos? Aumentan el crecimiento de la masa muscular, ayudan a fortalecer las articulaciones y los ligamentos, restauran los tejidos corporales dañados y participan en todos los procesos que ocurren en el cuerpo humano.

Aminoácidos esenciales

Solo se pueden obtener suplementos o alimentos Las funciones en la formación de articulaciones sanas, músculos fuertes, cabello hermoso son muy importantes. Estos aminoácidos incluyen:

• fenilalanina;
• lisina;
• treonina;
• metionina;
• valina;
• leucina;
• triptófano;
• histidina;
• isoleucina.

Funciones de los aminoácidos esenciales

Estos ladrillos realizan las funciones más importantes en el trabajo de cada célula del cuerpo humano. Son imperceptibles siempre que entren en el cuerpo en cantidades suficientes, pero su deficiencia perjudica significativamente el funcionamiento de todo el organismo.

1. Valina renueva los músculos, sirve como una excelente fuente de energía.
2. La histidina mejora la composición de la sangre, promueve la recuperación y el crecimiento muscular, mejora la función articular.
3. La isoleucina ayuda a producir hemoglobina. Controla la cantidad de azúcar en la sangre, aumenta la energía y la resistencia de una persona.
4. La leucina fortalece el sistema inmunológico, controla el nivel de azúcar y leucocitos en la sangre. Si el nivel de leucocitos es demasiado alto: los baja y conecta las reservas del cuerpo para eliminar la inflamación.
5. La lisina ayuda a la absorción de calcio, que forma y fortalece los huesos. Ayuda a la producción de colágeno, mejora la estructura del cabello. Para los hombres, este es un excelente anabólico, ya que desarrolla músculos y aumenta la fuerza masculina.
6. La metionina normaliza el funcionamiento del sistema digestivo y el hígado. Participa en la descomposición de las grasas, elimina la toxicosis en mujeres embarazadas y tiene un efecto beneficioso sobre el cabello.
7. La treonina mejora el funcionamiento del tracto digestivo. Aumenta la inmunidad, participa en la creación de elastina y colágeno. La treonina previene la deposición de grasa en el hígado.
8. El triptófano es responsable de las emociones humanas. Produce serotonina, la hormona de la felicidad, por lo que normaliza el sueño y mejora el estado de ánimo. Doma el apetito, tiene un efecto beneficioso sobre el músculo cardíaco y las arterias.
9. La fenilalanina sirve como transmisor de señales de las células nerviosas al cerebro de la cabeza. Mejora el estado de ánimo, suprime el apetito no saludable, mejora la memoria, aumenta la susceptibilidad, reduce el dolor.

Una deficiencia de aminoácidos esenciales provoca retraso en el crecimiento, trastornos metabólicos y una disminución de la masa muscular.

Aminoácidos no esenciales

Estos son aminoácidos, cuya estructura y funciones se producen en el cuerpo:

• arginina;
• alanina;
• asparagina;
• glicina;
• prolina;
• taurina;
• tirosina;
• glutamato;
• serina;
• glutamina;
• ornitina;
• cisteína;
• carnitina

Funciones de los aminoácidos no esenciales

1. La cisteína elimina sustancias tóxicas, interviene en la creación de tejidos cutáneos y musculares, y es un antioxidante natural.
2. La tirosina reduce la fatiga física, acelera el metabolismo, elimina el estrés y la depresión.
3. La alanina sirve para el crecimiento muscular, es una fuente de energía.
4. aumenta el metabolismo y reduce la formación de amoníaco en altas cargas.
5. La cistina elimina el dolor en caso de lesión de los ligamentos y las articulaciones.
6. es responsable de la actividad cerebral, durante el esfuerzo físico prolongado pasa a la glucosa, produciendo energía.
7. La glutamina restaura los músculos, mejora la inmunidad, acelera el metabolismo, mejora la función cerebral y crea la hormona del crecimiento.
8. La glicina es esencial para la función muscular, la descomposición de las grasas, la presión arterial y la estabilización del azúcar en la sangre.
9. La carnitina mueve los ácidos grasos a las células donde se descomponen para liberar energía, lo que da como resultado que se queme el exceso de grasa y se genere energía.
10. La ornitina produce la hormona del crecimiento, participa en el proceso de orinar, descompone los ácidos grasos y ayuda a la producción de insulina.
11. Proline proporciona la producción de colágeno, es necesario para los ligamentos y las articulaciones.
12. La serina mejora la inmunidad y produce energía, es necesaria para el rápido metabolismo de los ácidos grasos y el crecimiento muscular.
13. La taurina descompone la grasa, aumenta la resistencia del cuerpo, sintetiza sales biliares.

Proteínas y sus propiedades.

Las proteínas, o proteínas, son compuestos macromoleculares que contienen nitrógeno. El concepto de "proteína", designado por primera vez por Berzelius en 1838, proviene de la palabra griega y significa "primario", lo que refleja el valor principal de las proteínas en la naturaleza. Una variedad de proteínas hace posible la existencia de una gran cantidad de seres vivos: desde las bacterias hasta el cuerpo humano. Hay significativamente más de ellos que otras macromoléculas, porque las proteínas son la base de una célula viva. Constituyen aproximadamente el 20% de la masa del cuerpo humano, más del 50% de la masa seca de la célula. Tal variedad de proteínas se debe a las propiedades de veinte aminoácidos diferentes que interactúan entre sí y crean moléculas poliméricas.

Una propiedad destacada de las proteínas es la capacidad de crear de forma independiente una estructura espacial específica característica de una proteína en particular. Las proteínas son biopolímeros con enlaces peptídicos. Para la composición química de las proteínas, es característico un contenido promedio constante de nitrógeno, aproximadamente 16%.

La vida, así como el crecimiento y desarrollo del cuerpo, es imposible sin la función de los aminoácidos de las proteínas para construir nuevas células. Las proteínas no pueden ser reemplazadas por otros elementos, su papel en el cuerpo humano es extremadamente importante.

funciones de las proteinas

La necesidad de proteínas radica en las siguientes funciones:

• es necesario para el crecimiento y desarrollo, ya que actúa como el principal material de construcción para la creación de nuevas células;
• controla el metabolismo, durante el cual se libera energía. Después de comer, la tasa metabólica aumenta, por ejemplo, si la comida consiste en carbohidratos, el metabolismo se acelera en un 4%, si se trata de proteínas, en un 30%;
• regular en el cuerpo, debido a su hidrofilia, la capacidad de atraer agua;
• fortalecer el sistema inmunológico mediante la síntesis de anticuerpos que protegen contra la infección y eliminan la amenaza de la enfermedad.

Productos - fuentes de proteína

Los músculos y el esqueleto humano consisten en tejidos vivos que no solo funcionan, sino que también se actualizan a lo largo de la vida. Se recuperan del daño, conservan su fuerza y ​​durabilidad. Para ello, requieren nutrientes bien definidos. Los alimentos proporcionan al cuerpo la energía necesaria para todos los procesos, incluida la función muscular, el crecimiento y la reparación de tejidos. Y la proteína en el cuerpo se usa como fuente de energía y como material de construcción.

Por ello, es muy importante observar su uso diario en la alimentación. Alimentos ricos en proteínas: pollo, pavo, jamón magro, cerdo, res, pescado, camarones, frijoles, lentejas, tocino, huevos, nueces. Todos estos alimentos aportan proteínas al organismo y aportan la energía necesaria para la vida.

De acuerdo con la naturaleza de los sustituyentes hidrocarbonados, las aminas se dividen en

Características estructurales generales de las aminas.

Como en la molécula de amoníaco, en la molécula de cualquier amina, el átomo de nitrógeno tiene un par de electrones no compartido dirigido a uno de los vértices del tetraedro distorsionado:

Por esta razón, las aminas, como el amoníaco, tienen propiedades básicas significativamente pronunciadas.

Entonces, las aminas, como el amoníaco, reaccionan reversiblemente con el agua, formando bases débiles:

El enlace del catión de hidrógeno con el átomo de nitrógeno en la molécula de amina se realiza utilizando el mecanismo donador-aceptor debido al par de electrones solitario del átomo de nitrógeno. Las aminas límite son bases más fuertes en comparación con el amoníaco, porque. en tales aminas, los sustituyentes hidrocarbonados tienen un efecto inductivo positivo (+I). En este sentido, aumenta la densidad electrónica sobre el átomo de nitrógeno, lo que facilita su interacción con el catión H+.

Las aminas aromáticas, si el grupo amino está conectado directamente al núcleo aromático, exhiben propiedades básicas más débiles en comparación con el amoníaco. Esto se debe al hecho de que el par de electrones solitario del átomo de nitrógeno se desplaza hacia el sistema π aromático del anillo de benceno, como resultado de lo cual disminuye la densidad de electrones en el átomo de nitrógeno. A su vez, esto conduce a una disminución de las propiedades básicas, en particular, la capacidad de interactuar con el agua. Entonces, por ejemplo, la anilina reacciona solo con ácidos fuertes y prácticamente no reacciona con el agua.

Propiedades químicas de las aminas saturadas

Como ya se mencionó, las aminas reaccionan reversiblemente con el agua:

Las soluciones acuosas de aminas tienen una reacción alcalina del ambiente, debido a la disociación de las bases resultantes:

Las aminas saturadas reaccionan con el agua mejor que el amoníaco debido a sus propiedades básicas más fuertes.

Las principales propiedades de las aminas saturadas aumentan en serie.

Las aminas limitantes secundarias son bases más fuertes que las aminas limitantes primarias, que a su vez son bases más fuertes que el amoníaco. En cuanto a las propiedades básicas de las aminas terciarias, cuando se trata de reacciones en soluciones acuosas, las propiedades básicas de las aminas terciarias son mucho peores que las de las aminas secundarias, e incluso ligeramente peores que las de las primarias. Esto se debe a obstáculos estéricos, que afectan significativamente la tasa de protonación de amina. En otras palabras, tres sustituyentes "bloquean" el átomo de nitrógeno y evitan su interacción con los cationes H+.

Interacción con ácidos

Tanto las aminas saturadas libres como sus soluciones acuosas interactúan con los ácidos. En este caso, se forman sales:

Dado que las propiedades básicas de las aminas saturadas son más pronunciadas que las del amoníaco, tales aminas reaccionan incluso con ácidos débiles, como el carbónico:

Las sales de amina son sólidos altamente solubles en agua y poco solubles en solventes orgánicos no polares. La interacción de las sales de amina con los álcalis conduce a la liberación de aminas libres, de forma similar a como el amoníaco es desplazado por la acción de los álcalis sobre las sales de amonio:

2. Las aminas limitantes primarias reaccionan con el ácido nitroso para formar los correspondientes alcoholes, nitrógeno N 2 y agua. Por ejemplo:

Un rasgo característico de esta reacción es la formación de nitrógeno gaseoso, en relación con el cual es cualitativo para las aminas primarias y se usa para distinguirlas de las secundarias y terciarias. Cabe señalar que la mayoría de las veces esta reacción se lleva a cabo mezclando la amina no con una solución de ácido nitroso en sí, sino con una solución de una sal de ácido nitroso (nitrito) y luego agregando un ácido mineral fuerte a esta mezcla. Cuando los nitritos interactúan con ácidos minerales fuertes, se forma ácido nitroso, que luego reacciona con una amina:

Las aminas secundarias dan líquidos aceitosos en condiciones similares, las denominadas N-nitrosaminas, pero esta reacción no se produce en tareas reales de USE en química. Las aminas terciarias no reaccionan con el ácido nitroso.

La combustión completa de cualquier amina conduce a la formación de dióxido de carbono, agua y nitrógeno:

Interacción con haloalcanos

Es de notar que se obtiene exactamente la misma sal por la acción del cloruro de hidrógeno sobre una amina más sustituida. En nuestro caso, durante la interacción del cloruro de hidrógeno con la dimetilamina:

Obtención de aminas:

1) Alquilación de amoníaco con haloalcanos:

En el caso de falta de amoníaco, en lugar de una amina, se obtiene su sal:

2) Reducción por metales (a hidrógeno en la serie de actividad) en medio ácido:

seguido por el tratamiento de la solución con álcali para liberar la amina libre:

3) La reacción del amoníaco con los alcoholes pasando su mezcla por óxido de aluminio calentado. Según las proporciones alcohol/amina se forman aminas primarias, secundarias o terciarias:

Propiedades químicas de la anilina.

Anilina - el nombre trivial de aminobenceno, que tiene la fórmula:

Como puede verse en la ilustración, en la molécula de anilina, el grupo amino está conectado directamente al anillo aromático. En tales aminas, como ya se mencionó, las propiedades básicas son mucho menos pronunciadas que en el amoníaco. Entonces, en particular, la anilina prácticamente no reacciona con agua y ácidos débiles como el carbónico.

La interacción de la anilina con los ácidos.

La anilina reacciona con ácidos inorgánicos fuertes y moderadamente fuertes. En este caso, se forman sales de fenilamonio:

Reacción de anilina con halógenos.

Como ya se mencionó al comienzo de este capítulo, el grupo amino en las aminas aromáticas se introduce en el anillo aromático, lo que a su vez reduce la densidad electrónica en el átomo de nitrógeno y, como resultado, la aumenta en el núcleo aromático. Un aumento en la densidad de electrones en el núcleo aromático conduce al hecho de que las reacciones de sustitución electrófila, en particular, las reacciones con halógenos, se desarrollan mucho más fácilmente, especialmente en las posiciones orto y para con respecto al grupo amino. Entonces, la anilina interactúa fácilmente con el agua de bromo, formando un precipitado blanco de 2,4,6-tribromanilina:

Esta reacción es cualitativa para la anilina y, a menudo, le permite determinarla entre otros compuestos orgánicos.

La interacción de la anilina con el ácido nitroso.

La anilina reacciona con el ácido nitroso, pero debido a la especificidad y complejidad de esta reacción, no ocurre en el examen real de química.

Reacciones de alquilación de anilina

Con la ayuda de la alquilación secuencial de la anilina en el átomo de nitrógeno con derivados halógenos de hidrocarburos, se pueden obtener aminas secundarias y terciarias:

Obtención de anilina

1. Reducción de nitrobenceno con metales en presencia de ácidos fuertes no oxidantes:

C 6 H 5 -NO 2 + 3Fe + 7HCl = + Cl- + 3FeCl 2 + 2H 2 O

Cl - + NaOH \u003d C 6 H 5 -NH 2 + NaCl + H 2 O

Como metales, se puede utilizar cualquier metal que sea hasta hidrógeno en la serie de actividad.

La reacción de clorobenceno con amoníaco:

C 6 H 5 -Cl + 2NH 3 → C 6 H 5 NH 2 + NH 4 Cl

Propiedades químicas de los aminoácidos.

Aminoácidos llame compuestos en cuyas moléculas hay dos tipos de grupos funcionales: grupos amino (-NH 2) y carboxi- (-COOH).

En otras palabras, los aminoácidos pueden considerarse como derivados de los ácidos carboxílicos, en cuyas moléculas uno o más átomos de hidrógeno están reemplazados por grupos amino.

Por lo tanto, la fórmula general de los aminoácidos se puede escribir como (NH 2) x R(COOH) y, donde x e y suelen ser iguales a uno o dos.

Dado que los aminoácidos tienen un grupo amino y un grupo carboxilo, exhiben propiedades químicas similares tanto a las aminas como a los ácidos carboxílicos.

Propiedades ácidas de los aminoácidos.

Formación de sales con álcalis y carbonatos de metales alcalinos

Esterificación de aminoácidos

Los aminoácidos pueden entrar en una reacción de esterificación con alcoholes:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

Propiedades básicas de los aminoácidos.

1. Formación de sales al interactuar con ácidos

NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl -

2. Interacción con ácido nitroso

NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → HO-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O

Nota: la interacción con el ácido nitroso procede de la misma manera que con las aminas primarias

3. Alquilación

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I -

4. Interacción de aminoácidos entre sí

Los aminoácidos pueden reaccionar entre sí para formar péptidos, compuestos que contienen en sus moléculas un enlace peptídico -C (O) -NH-

Al mismo tiempo, cabe señalar que en el caso de una reacción entre dos aminoácidos diferentes, sin observar unas condiciones de síntesis específicas, se produce simultáneamente la formación de diferentes dipéptidos. Entonces, por ejemplo, en lugar de la reacción de la glicina con la alanina anterior, que conduce a la glicilanina, puede ocurrir una reacción que conduce a la alanilglicina:

Además, una molécula de glicina no reacciona necesariamente con una molécula de alanina. Las reacciones de peptización también tienen lugar entre moléculas de glicina:

y alanina:

Además, dado que las moléculas de los péptidos resultantes, como las moléculas originales de aminoácidos, contienen grupos amino y grupos carboxilo, los péptidos mismos pueden reaccionar con aminoácidos y otros péptidos debido a la formación de nuevos enlaces peptídicos.

Los aminoácidos individuales se utilizan para producir polipéptidos sintéticos o las llamadas fibras de poliamida. Entonces, en particular, utilizando la policondensación del ácido 6-aminohexanoico (ε-aminocaproico), el nylon se sintetiza en la industria:

La resina de nylon obtenida como resultado de esta reacción se utiliza para la producción de fibras textiles y plásticos.

Formación de sales internas de aminoácidos en solución acuosa.

En soluciones acuosas, los aminoácidos existen principalmente en forma de sales internas: iones bipolares (zwitteriones):

Obtención de aminoácidos

1) La reacción de ácidos carboxílicos clorados con amoníaco:

Cl-CH 2 -COOH + 2NH 3 \u003d NH 2 -CH 2 -COOH + NH 4 Cl

2) Descomposición (hidrólisis) de proteínas bajo la acción de soluciones de ácidos minerales fuertes y álcalis.

Propiedades de los aminoácidos se pueden dividir en dos grupos: químicos y físicos.

Propiedades químicas de los aminoácidos.

Dependiendo de los compuestos, los aminoácidos pueden exhibir diferentes propiedades.

Interacción de aminoácidos:

Los aminoácidos como compuestos anfóteros forman sales tanto con ácidos como con álcalis.

Como ácidos carboxílicos, los aminoácidos forman derivados funcionales: sales, ésteres, amidas.

Interacción y propiedades de los aminoácidos con jardines:
Se forman sales:

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

Sal sódica + ácido 2-aminoacético Sal sódica de ácido aminoacético (glicina) + agua

Interacción con alcoholes:

Los aminoácidos pueden reaccionar con alcoholes en presencia de gas cloruro de hidrógeno, convirtiéndose ester. Los ésteres de aminoácidos no tienen estructura bipolar y son compuestos volátiles.

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.

Éster metílico / ácido 2-aminoacético /

Interacción amoníaco:

Las amidas se forman:

NH 2 -CH (R) -COOH + H-NH 2 \u003d NH 2 -CH (R) -CONH 2 + H 2 O

La interacción de los aminoácidos con ácidos fuertes:

Obtención de sales:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (o HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

Estas son las propiedades químicas básicas de los aminoácidos.

Propiedades físicas de los aminoácidos.

Enumeramos las propiedades físicas de los aminoácidos.:

• Incoloro
• Tener una forma cristalina.
• La mayoría de los aminoácidos tienen un sabor dulce, pero dependiendo del radical (R) pueden ser amargos o insípidos.
• Altamente soluble en agua, pero poco soluble en muchos solventes orgánicos
• Los aminoácidos tienen la propiedad de la actividad óptica.
• Fundir con descomposición a temperaturas superiores a 200°C
• No volátil
• Las soluciones acuosas de aminoácidos en medios ácidos y alcalinos conducen la electricidad.

Aminoácidos.

Aminoácidos(ácidos aminocarboxílicos) - compuestos orgánicos, cuya molécula contiene simultáneamente carboxilo (-COOH) y grupos amina (-NH2).

La estructura de los aminoácidos se puede expresar mediante la siguiente fórmula general,
(dónde R- radical hidrocarbonado, que puede contener varios grupos funcionales).

Aminoácidos se puede considerar derivado ácidos carboxílicos, en el que uno o más átomos de hidrógeno son reemplazados por grupos amina (-NH2).

Un ejemplo es el más simple: ácido aminoacético, o glicina y ácido aminopropiónico o alanina:

Propiedades químicas de los aminoácidos.

Aminoácidos - compuestos anfóteros, es decir. dependiendo de las condiciones, pueden exhibir propiedades tanto básicas como ácidas.

Debido al grupo carboxilo ( -COOH) forman sales con bases.
Debido al grupo amino ( -NH2) forman sales con ácidos.

El ion hidrógeno se separó durante la disociación del carboxilo ( -ÉL) aminoácido, puede pasar a su grupo amino con la formación de un grupo amonio ( NH3+).

Así, los aminoácidos existen y reaccionan también en forma de iones bipolares (sales internas).

Esto explica que las soluciones de aminoácidos que contienen un grupo carboxilo y un amino tengan una reacción neutra.

Alfa aminoácidos

De moléculas aminoácidos Las moléculas de proteína se construyen proteinas, los cuales, cuando se hidrolizan completamente bajo la influencia de ácidos minerales, álcalis o enzimas, se descomponen, formando mezclas de aminoácidos.

El número total de aminoácidos naturales alcanza los 300, pero algunos de ellos son bastante raros.

Entre los aminoácidos se distingue un grupo de los 20 más importantes. Se encuentran en todas las proteínas y se denominan alfa aminoacidos.

Alfa aminoácidos Son sustancias cristalinas que son solubles en agua. Muchos de ellos tienen un sabor dulce. Esta propiedad se refleja en el nombre del primer homólogo de la serie de alfa-aminoácidos: glicina, que también fue el primer alfa-aminoácido encontrado en un material natural.

A continuación se muestra una tabla con una lista de alfa aminoácidos:

Nombre	Fórmula	Nombre del residuo
Aminoácidos con radicales alifáticos
grupo OH
		Ser
		Thr
Aminoácidos con radicales que contienen un grupo COOH
		áspid
		Glú
Aminoácidos con radicales que contienen NH2CO-grupo
		como
		gln
Aminoácidos con radicales que contienen NH2-grupo
		Lys
		Argentina
Aminoácidos con radicales que contienen azufre
		Cis
		Reunió
Aminoácidos con radicales aromáticos
		fe
		Tyr
Aminoácidos con radicales heterocíclicos
		trp
		Su
		Pro

Aminoácidos esenciales

fuente principal alfa aminoacidos para el organismo animal son las proteínas alimenticias.

Muchos alfa-aminoácidos se sintetizan en el cuerpo, mientras que algunos alfa-aminoácidos necesarios para la síntesis de proteínas no se sintetizan en el cuerpo y debe venir de afuera, con comida. Estos aminoácidos se llaman indispensable. Aquí está su lista:

Nombre del aminoácido	nombre de la comida
	cereales, legumbres, carne, champiñones, productos lácteos, cacahuetes
	almendras, anacardos, carne de pollo, garbanzos (garbanzos), huevos, pescado, lentejas, hígado, carne, centeno, la mayoría de las semillas, soja
	carne, pescado, lentejas, nueces, la mayoría de las semillas, pollo, huevos, avena, arroz integral (sin pelar)
	pescado, carne, productos lácteos, trigo, nueces, amaranto
	leche, carne, pescado, huevos, frijoles, frijoles, lentejas y soya
	productos lácteos, huevos, nueces, frijoles
	legumbres, avena, plátanos, dátiles secos, cacahuetes, semillas de sésamo, piñones, leche, yogur, requesón, pescado, pollo, pavo, carne
	legumbres, nueces, carne de res, carne de pollo, pescado, huevos, requesón, leche
	semillas de calabaza, cerdo, ternera, cacahuetes, semillas de sésamo, yogur, queso suizo
	atún, salmón, lomo de cerdo, filete de ternera, pechuga de pollo, soja, cacahuetes, lentejas

En algunas enfermedades, a menudo congénitas, la lista de ácidos esenciales se está ampliando. Por ejemplo, con la fenilcetonuria, el cuerpo humano no sintetiza otro alfa-aminoácido: tirosina, que en el organismo de las personas sanas se obtiene por hidroxilación de la fenilalanina.

El uso de aminoácidos en la práctica médica.

Alfa aminoácidos ocupar un puesto clave en metabolismo del nitrógeno. Muchos de ellos se utilizan en la práctica médica como medicamentos afectando el metabolismo de los tejidos.

Asi que, ácido glutamico utilizado para tratar enfermedades del sistema nervioso central, metionina y histidina– tratamiento y prevención de enfermedades hepáticas, cisteína- enfermedades de los ojos.