Hvad er aminosyrer, og hvordan man tager dem korrekt. Aminosyrer og proteinbiosyntese Aminosyrernes hovedegenskaber bestemmes af tilstedeværelsen

I et surt miljø fungerer α-aminosyrer som baser (ifølge aminogruppen), og i et alkalisk miljø fungerer de som syrer (ifølge carboxylgruppen). I nogle aminosyrer kan radikalet (R) også ioniseres, i forbindelse med det kan alle aminosyrer opdeles i ladede og uladede (ved en fysiologisk pH-værdi på 6,0 - 8,0) (se tabel 4). Som et eksempel på førstnævnte kan asparaginsyre og lysin gives:

Hvis aminosyreradikalerne er neutrale, påvirker de ikke dissociationen af ​​α-carboxyl- eller α-aminogruppen, og pK-værdierne (den negative logaritme, der angiver pH-værdien, ved hvilken disse grupper er halvt dissocierede) forbliver relativt konstante .

pK-værdierne for α-carboxy (pK 1) og α-aminogruppen (pK 2) er meget forskellige. Ved pH< pK 1 почти все молекулы аминокислоты протежированы и заряжены положительно. Напротив, при рН >pK2 er næsten alle aminosyremolekyler negativt ladede, da a-carboxylgruppen er i en dissocieret tilstand.

Derfor, afhængigt af mediets pH, har aminosyrer en total nul positiv eller negativ ladning. Den pH-værdi, hvor molekylets samlede ladning er nul, og det ikke bevæger sig i det elektriske felt hverken til katoden eller til anoden, kaldes det isoelektriske punkt og betegnes med pI.

For neutrale α-aminosyrer findes pI-værdien som det aritmetiske middel mellem to pK-værdier:

Når opløsningens pH er mindre end pI, protoneres aminosyrerne og, idet de er positivt ladede, bevæger de sig i det elektriske felt til katoden. Det omvendte billede ses ved pH > pI.

For aminosyrer, der indeholder ladede (sure eller basiske) radikaler, afhænger det isoelektriske punkt af surheden eller basiciteten af ​​disse radikaler og deres pK (pK 3). pI-værdien for dem findes ved hjælp af følgende formler:

for sure aminosyrer:

for basiske aminosyrer:

I cellerne og den intercellulære væske i menneske- og dyrekroppen er miljøets pH-værdi tæt på neutral, så de basiske aminosyrer (lysin, arginin) har en positiv ladning (kationer), sure aminosyrer (asparaginsyre, glutamin) har en negativ ladning (anioner), og resten eksisterer i form af en bipolær zwitterion.

Stereokemi af aminosyrer

Et vigtigt træk ved protein-a-aminosyrer er deres optiske aktivitet. Med undtagelse af glycin er de alle bygget asymmetrisk, og derfor er de opløst i vand eller saltsyre i stand til at rotere lysets polariseringsplan. Aminosyrer eksisterer som rumlige isomerer, der tilhører D- eller L-serien. L- eller D-konfigurationen bestemmes af typen af ​​struktur af forbindelsen i forhold til det asymmetriske carbonatom (et carbonatom bundet til fire forskellige atomer eller grupper af atomer). I formler er et asymmetrisk carbonatom angivet med en stjerne. Figur 3 viser projektionsmodeller af L- og D-konfigurationer af aminosyrer, som så at sige er et spejlbillede af hinanden. Alle 18 optisk aktive proteinaminosyrer tilhører L-serien. D-aminosyrer er dog blevet fundet i cellerne i mange mikroorganismer og i de antibiotika, der produceres af nogle af dem.

Ris. 3. Konfiguration af L- og D-aminosyrer

Strukturen af ​​proteiner

Baseret på resultaterne af at studere produkterne fra proteinhydrolyse og fremsat af A.Ya. Danilevskys ideer om rollen af ​​peptidbindinger -CO-NH- i konstruktionen af ​​et proteinmolekyle, foreslog den tyske videnskabsmand E. Fischer i begyndelsen af ​​det 20. århundrede peptidteorien om proteiners struktur. Ifølge denne teori er proteiner lineære polymerer af α-aminosyrer forbundet med en peptidbinding - polypeptider:

I hvert peptid har en terminal aminosyrerest en fri a-aminogruppe (N-terminal), og den anden har en fri a-carboxylgruppe (C-terminal). Strukturen af ​​peptider er sædvanligvis afbildet ud fra den N-terminale aminosyre. I dette tilfælde er aminosyrerester angivet med symboler. For eksempel: Ala-Tyr-Leu-Ser-Tyr- - Cys. Denne post betegner et peptid, hvori den N-terminale a-aminosyre er ­ lyatsya alanin, og C-terminalen - cystein. Når man læser en sådan post, ændres slutningerne af navnene på alle syrer, undtagen de sidste, til - "yl": alanyl-tyrosyl-leucyl-seryl-tyrosyl-cystein. Længden af ​​peptidkæden i peptider og proteiner, der findes i kroppen, varierer fra to til hundreder og tusindvis af aminosyrerester.

For at bestemme aminosyresammensætningen udsættes proteiner (peptider) for hydrolyse:

I et neutralt miljø forløber denne reaktion meget langsomt, men accelereres i nærvær af syrer eller baser. Proteinhydrolyse udføres sædvanligvis i en forseglet ampul i en 6M saltsyreopløsning ved 105°C; under sådanne forhold sker fuldstændig opløsning på omkring et døgn. I nogle tilfælde hydrolyseres proteinet under mildere forhold (ved en temperatur på 37-40 °C) under påvirkning af biologiske enzymkatalysatorer i flere timer.

Derefter adskilles aminosyrerne i hydrolysatet ved kromatografi på ionbytterharpikser (sulfopolystyren-kationbytter), idet fraktionen af ​​hver aminosyre isoleres separat. For at udvaske aminosyrer fra ionbytterkolonnen anvendes buffere med stigende pH. Aspartat, som har en sur sidekæde, fjernes først; arginin med hovedsidekæden udvaskes sidst. Sekvensen for fjernelse af aminosyrer fra søjlen bestemmes af udvaskningsprofilen for standardaminosyrer. Fraktionerede aminosyrer bestemmes af den farve, der dannes ved opvarmning med ninhydrin:

I denne reaktion omdannes farveløst ninhydrin; til et blåviolet produkt, hvis farveintensitet (ved 570 nm) er proportional med mængden af ​​aminosyre (kun prolin giver en gul farve). Ved at måle farvningsintensiteten er det muligt at beregne koncentrationen af ​​hver aminosyre i hydrolysatet og antallet af rester af hver af dem i det undersøgte protein.

I øjeblikket udføres en sådan analyse ved hjælp af automatiske enheder - aminosyreanalysatorer (se fig. Diagram af enheden nedenfor). Enheden giver resultatet af analysen i form af en graf over koncentrationerne af individuelle aminosyrer. Denne metode har fundet bred anvendelse i studiet af sammensætningen af ​​næringsstoffer, klinisk praksis; med dens hjælp kan du på 2-3 timer få et komplet billede af den kvalitative sammensætning af aminosyrer i produkter og biologiske væsker.

Ris. Skema for en aminosyreanalysator: 1 - vaskeopløsning (buffer med variabel pH); 2 - kromatografisk søjle (proteinhydrolysat tilsættes til den øverste del af søjlen, derefter begynder udvaskningen); 3 - ninhydrinopløsning; 4 - vandbad (opvarmning er nødvendig for at accelerere reaktionen af ​​ninhydrin med aminosyrer); 5 - spektrofotometer og optageanordning; 6 - kromatogram, hvor hver top svarer til én aminosyre, og toparealet er proportionalt med aminosyrekoncentrationen i hydrolysatet.

Aminosyrer er det vigtigste byggemateriale i enhver levende organisme. I sagens natur er de de primære nitrogenholdige stoffer i planter, som syntetiseres fra jorden. Strukturen af ​​og og aminosyrer afhænger af deres sammensætning.

Aminosyre struktur

Hvert af dets molekyle har carboxyl- og amingrupper, som er forbundet med radikalet. Hvis en aminosyre indeholder 1 carboxyl- og 1 aminogruppe, kan dens struktur angives med formlen nedenfor.

Aminosyrer, der har 1 syre og 1 alkalisk gruppe, kaldes monoaminomonocarboxylsyre. I organismer syntetiseres også, og hvis funktioner bestemmer 2 carboxylgrupper eller 2 amingrupper. Aminosyrer, der indeholder 2 carboxyl- og 1 aminogrupper, kaldes monoaminodicarboxylsyre, og dem, der indeholder 2 aminer og 1 carboxylgruppe, kaldes diaminomonocarboxylsyre.

De adskiller sig også i strukturen af ​​den organiske radikal R. Hver af dem har sit eget navn og struktur. Derfor de forskellige funktioner af aminosyrer. Det er tilstedeværelsen af ​​sure og alkaliske grupper, der sikrer dens høje reaktivitet. Disse grupper forbinder aminosyrer og danner en polymer - et protein. Proteiner kaldes også polypeptider på grund af deres struktur.

Aminosyrer som byggemateriale

Et proteinmolekyle er en kæde af titusinder eller hundreder af aminosyrer. Proteiner er forskellige i sammensætning, mængde og rækkefølge af aminosyrer, fordi antallet af kombinationer af 20 komponenter er næsten uendeligt. Nogle af dem har hele sammensætningen af ​​essentielle aminosyrer, mens andre klarer sig uden en eller flere. Separate aminosyrer, hvis struktur ligner proteinerne i den menneskelige krop, bruges ikke som mad, da de er dårligt opløselige og ikke nedbryder mave-tarmkanalen. Disse omfatter proteinerne fra negle, hår, uld eller fjer.

Aminosyrernes funktioner kan ikke overvurderes. Disse stoffer er den vigtigste føde i menneskers kost. Hvad er aminosyrernes funktion? De øger væksten af ​​muskelmasse, hjælper med at styrke led og ledbånd, genoprette beskadigede kropsvæv og deltager i alle processer, der forekommer i den menneskelige krop.

Essentielle aminosyrer

Kun kosttilskud eller fødevarer kan opnås Funktioner i dannelsen af ​​sunde led, stærke muskler, smukt hår er meget betydningsfulde. Disse aminosyrer omfatter:

• phenylalanin;
• lysin;
• threonin;
• methionin;
• valin;
• leucin;
• tryptofan;
• histidin;
• isoleucin.

Funktioner af essentielle aminosyrer

Disse mursten udfører de vigtigste funktioner i arbejdet i hver celle i menneskekroppen. De er umærkelige, så længe de kommer ind i kroppen i tilstrækkelige mængder, men deres mangel forringer væsentligt hele organismens funktion.

1. Valine fornyer musklerne, fungerer som en fremragende energikilde.
2. Histidin forbedrer blodsammensætningen, fremmer muskelgendannelse og vækst, forbedrer ledfunktionen.
3. Isoleucin hjælper med at producere hæmoglobin. Styrer mængden af ​​sukker i blodet, øger en persons energi, udholdenhed.
4. Leucin styrker immunforsvaret, overvåger niveauet af sukker og leukocytter i blodet. Hvis niveauet af leukocytter er for højt: det sænker dem og forbinder kroppens reserver for at eliminere betændelse.
5. Lysin hjælper med optagelsen af ​​calcium, som danner og styrker knoglerne. Hjælper produktionen af ​​kollagen, forbedrer hårets struktur. For mænd er dette en fremragende anabolsk, da den opbygger muskler og øger mandlig styrke.
6. Methionin normaliserer funktionen af ​​fordøjelsessystemet og leveren. Deltager i nedbrydningen af ​​fedtstoffer, fjerner toksikose hos gravide kvinder og har en gavnlig effekt på håret.
7. Threonin forbedrer funktionen af ​​fordøjelseskanalen. Øger immuniteten, deltager i dannelsen af ​​elastin og kollagen. Threonin forhindrer aflejring af fedt i leveren.
8. Tryptofan er ansvarlig for menneskelige følelser. Producerer serotonin - lykkehormonet, derved normaliserer søvn, forbedrer humøret. Det tæmmer appetitten, har en gavnlig effekt på hjertemusklen og arterierne.
9. Phenylalanin fungerer som en transmitter af signaler fra nerveceller til hovedets hjerne. Forbedrer humør, undertrykker usund appetit, forbedrer hukommelsen, øger modtageligheden, reducerer smerte.

En mangel på essentielle aminosyrer fører til hæmning, stofskifteforstyrrelser og et fald i muskelmasse.

Ikke-essentielle aminosyrer

Disse er aminosyrer, hvis struktur og funktioner produceres i kroppen:

• arginin;
• alanin;
• asparagin;
• glycin;
• prolin;
• taurin;
• tyrosin;
• glutamat;
• serin;
• glutamin;
• ornithin;
• cystein;
• carnitin.

Funktioner af ikke-essentielle aminosyrer

1. Cystein eliminerer giftige stoffer, er involveret i dannelsen af ​​hud- og muskelvæv og er en naturlig antioxidant.
2. Tyrosin reducerer fysisk træthed, fremskynder stofskiftet, eliminerer stress og depression.
3. Alanin tjener til muskelvækst, er en kilde til energi.
4. øger stofskiftet og reducerer dannelsen af ​​ammoniak ved høje belastninger.
5. Cystin eliminerer smerter i tilfælde af skade på ledbånd og led.
6. er ansvarlig for hjerneaktivitet, under længerevarende fysisk anstrengelse går den over i glukose, der producerer energi.
7. Glutamin genopretter musklerne, forbedrer immuniteten, fremskynder stofskiftet, forbedrer hjernens funktion og skaber væksthormon.
8. Glycin er afgørende for muskelfunktion, fedtnedbrydning, blodtryk og blodsukkerstabilisering.
9. Carnitin flytter fedtsyrer ind i cellerne, hvor de nedbrydes for at frigive energi, hvilket resulterer i, at overskydende fedt forbrændes og energi genereres.
10. Ornithin producerer væksthormon, deltager i vandladningsprocessen, nedbryder fedtsyrer og hjælper med produktionen af ​​insulin.
11. Proline giver produktionen af ​​kollagen, det er nødvendigt for ledbånd og led.
12. Serin forbedrer immuniteten og producerer energi, er nødvendig for hurtig metabolisme af fedtsyrer og muskelvækst.
13. Taurin nedbryder fedt, øger kroppens modstand, syntetiserer galdesalte.

Protein og dets egenskaber

Proteiner eller proteiner er makromolekylære forbindelser, der indeholder nitrogen. Begrebet "protein", som først blev udpeget af Berzelius i 1838, kommer fra det græske ord og betyder "primært", hvilket afspejler den førende værdi af proteiner i naturen. En række proteiner gør det muligt for eksistensen af ​​et stort antal levende væsener: fra bakterier til menneskekroppen. Der er betydeligt flere af dem end andre makromolekyler, fordi proteiner er grundlaget for en levende celle. De udgør cirka 20% af massen af ​​den menneskelige krop, mere end 50% af cellens tørre masse. En sådan variation af proteiner skyldes egenskaberne af tyve forskellige aminosyrer, der interagerer med hinanden og skaber polymermolekyler.

En fremragende egenskab ved proteiner er evnen til selvstændigt at skabe en specifik rumlig struktur, der er karakteristisk for et bestemt protein. Proteiner er biopolymerer med peptidbindinger. For den kemiske sammensætning af proteiner er et konstant gennemsnitligt nitrogenindhold karakteristisk - cirka 16%.

Livet, såvel som kroppens vækst og udvikling, er umuligt uden proteinaminosyrernes funktion til at bygge nye celler. Proteiner kan ikke erstattes af andre elementer, deres rolle i den menneskelige krop er ekstremt vigtig.

Funktioner af proteiner

Behovet for proteiner ligger i følgende funktioner:

• det er nødvendigt for vækst og udvikling, da det fungerer som det vigtigste byggemateriale til skabelsen af ​​nye celler;
• styrer stofskiftet, hvor der frigives energi. Efter at have spist stiger stofskiftet, for eksempel hvis maden består af kulhydrater, accelererer stofskiftet med 4%, hvis fra proteiner - med 30%;
• regulere i kroppen på grund af dens hydrofilicitet - evnen til at tiltrække vand;
• styrke immunsystemet ved at syntetisere antistoffer, der beskytter mod infektion og eliminerer truslen om sygdom.

Produkter - proteinkilder

Muskler og det menneskelige skelet består af levende væv, der ikke kun fungerer, men også opdateres gennem hele livet. De kommer sig efter skader, bevarer deres styrke og holdbarhed. For at gøre dette kræver de veldefinerede næringsstoffer. Mad giver kroppen den nødvendige energi til alle processer, herunder muskelfunktion, vævsvækst og reparation. Og protein i kroppen bruges både som energikilde og som byggemateriale.

Derfor er det meget vigtigt at observere dets daglige brug i mad. Proteinrige fødevarer: kylling, kalkun, magert skinke, svinekød, oksekød, fisk, rejer, bønner, linser, bacon, æg, nødder. Alle disse fødevarer giver kroppen protein og giver den energi, der er nødvendig for livet.

Ifølge arten af ​​carbonhydridsubstituenterne opdeles aminer i

Generelle strukturelle træk ved aminer

Som i ammoniakmolekylet, i molekylet af enhver amin, har nitrogenatomet et ikke-delt elektronpar rettet mod et af hjørnerne af det forvrængede tetraeder:

Af denne grund har aminer, ligesom ammoniak, betydeligt udtalte grundlæggende egenskaber.

Så aminer, som ammoniak, reagerer reversibelt med vand og danner svage baser:

Bindingen af ​​hydrogenkationen med nitrogenatomet i aminmolekylet realiseres ved hjælp af donor-acceptor-mekanismen på grund af det enlige elektronpar i nitrogenatomet. Limit aminer er stærkere baser sammenlignet med ammoniak, fordi. i sådanne aminer har carbonhydridsubstituenter en positiv induktiv (+I) virkning. I denne henseende øges elektrondensiteten på nitrogenatomet, hvilket letter dets interaktion med H + kationen.

Aromatiske aminer, hvis aminogruppen er direkte forbundet med den aromatiske kerne, udviser svagere grundlæggende egenskaber sammenlignet med ammoniak. Dette skyldes, at det enlige elektronpar i nitrogenatomet forskydes mod benzenringens aromatiske π-system, hvorved elektrondensiteten på nitrogenatomet falder. Til gengæld fører dette til et fald i de grundlæggende egenskaber, især evnen til at interagere med vand. Så for eksempel reagerer anilin kun med stærke syrer og reagerer praktisk talt ikke med vand.

Kemiske egenskaber af mættede aminer

Som allerede nævnt reagerer aminer reversibelt med vand:

Vandige opløsninger af aminer har en alkalisk reaktion af miljøet på grund af dissociationen af ​​de resulterende baser:

Mættede aminer reagerer bedre med vand end ammoniak på grund af deres stærkere basisegenskaber.

De vigtigste egenskaber af mættede aminer øges i serien.

Sekundære begrænsende aminer er stærkere baser end primære begrænsende aminer, som igen er stærkere baser end ammoniak. Hvad angår de grundlæggende egenskaber af tertiære aminer, når det kommer til reaktioner i vandige opløsninger, er de grundlæggende egenskaber af tertiære aminer meget værre end dem for sekundære aminer, og endda lidt værre end dem af primære. Dette skyldes steriske hindringer, som signifikant påvirker aminprotonationshastigheden. Med andre ord "blokerer" tre substituenter nitrogenatomet og forhindrer dets interaktion med H+-kationer.

Interaktion med syrer

Både frie mættede aminer og deres vandige opløsninger interagerer med syrer. I dette tilfælde dannes salte:

Da de grundlæggende egenskaber af mættede aminer er mere udtalte end ammoniak, reagerer sådanne aminer selv med svage syrer, såsom kulsyre:

Aminsalte er faste stoffer, der er meget opløselige i vand og dårligt opløselige i ikke-polære organiske opløsningsmidler. Interaktionen af ​​aminsalte med alkalier fører til frigivelse af frie aminer, svarende til hvordan ammoniak fortrænges ved virkningen af ​​alkalier på ammoniumsalte:

2. Primære begrænsende aminer reagerer med salpetersyrling og danner de tilsvarende alkoholer, nitrogen N 2 og vand. For eksempel:

Et karakteristisk træk ved denne reaktion er dannelsen af ​​gasformigt nitrogen, i forbindelse med hvilken det er kvalitativt for primære aminer og bruges til at skelne dem fra sekundære og tertiære. Det skal bemærkes, at denne reaktion oftest udføres ved at blande aminen ikke med en opløsning af salpetersyrling selv, men med en opløsning af et salt af salpetersyrling (nitrit) og derefter tilsætte en stærk mineralsyre til denne blanding. Når nitritter interagerer med stærke mineralsyrer, dannes salpetersyrling, som derefter reagerer med en amin:

Sekundære aminer giver olieholdige væsker under lignende forhold, de såkaldte N-nitrosaminer, men denne reaktion forekommer ikke i rigtige BRUG-opgaver i kemi. Tertiære aminer reagerer ikke med salpetersyre.

Fuldstændig forbrænding af eventuelle aminer fører til dannelse af kuldioxid, vand og nitrogen:

Interaktion med haloalkaner

Det er bemærkelsesværdigt, at nøjagtig det samme salt opnås ved virkningen af ​​hydrogenchlorid på en mere substitueret amin. I vores tilfælde, under interaktionen af ​​hydrogenchlorid med dimethylamin:

Få aminer:

1) Alkylering af ammoniak med haloalkaner:

I tilfælde af mangel på ammoniak opnås dens salt i stedet for en amin:

2) Reduktion med metaller (til brint i aktivitetsserien) i et surt medium:

efterfulgt af behandling af opløsningen med alkali for at frigive den frie amin:

3) Reaktionen af ​​ammoniak med alkoholer ved at lede deres blanding gennem opvarmet aluminiumoxid. Afhængigt af andelen af ​​alkohol / amin dannes primære, sekundære eller tertiære aminer:

Kemiske egenskaber af anilin

Anilin - det trivielle navn på aminobenzen, som har formlen:

Som det kan ses af illustrationen, er aminogruppen i anilinmolekylet direkte forbundet med den aromatiske ring. I sådanne aminer, som allerede nævnt, er de grundlæggende egenskaber meget mindre udtalte end i ammoniak. Så især anilin reagerer praktisk talt ikke med vand og svage syrer som kulsyre.

Interaktionen mellem anilin og syrer

Anilin reagerer med stærke og moderat stærke uorganiske syrer. I dette tilfælde dannes phenylammoniumsalte:

Reaktion af anilin med halogener

Som allerede nævnt i begyndelsen af ​​dette kapitel, trækkes aminogruppen i aromatiske aminer ind i den aromatiske ring, hvilket igen reducerer elektrontætheden på nitrogenatomet, og som følge heraf øger den i den aromatiske kerne. En stigning i elektrondensiteten i den aromatiske kerne fører til, at elektrofile substitutionsreaktioner, især reaktioner med halogener, forløber meget lettere, især i ortho- og para-positionerne i forhold til aminogruppen. Så anilin interagerer let med bromvand og danner et hvidt bundfald af 2,4,6-tribromanilin:

Denne reaktion er kvalitativ for anilin og giver dig ofte mulighed for at bestemme den blandt andre organiske forbindelser.

Interaktionen mellem anilin og salpetersyre

Anilin reagerer med salpetersyrling, men på grund af denne reaktions specificitet og kompleksitet forekommer den ikke i den rigtige eksamen i kemi.

Anilinalkyleringsreaktioner

Ved hjælp af sekventiel alkylering af anilin ved nitrogenatomet med halogenderivater af carbonhydrider kan sekundære og tertiære aminer opnås:

Indhentning af anilin

1. Reduktion af nitrobenzen med metaller i nærvær af stærke ikke-oxiderende syrer:

C6H5-NO2 + 3Fe + 7HCl = + Cl- + 3FeCl2 + 2H2O

Cl - + NaOH \u003d C 6 H 5 -NH 2 + NaCl + H 2 O

Som metaller kan alle metaller, der er op til brint i aktivitetsrækken, anvendes.

Reaktionen af ​​chlorbenzen med ammoniak:

C6H5-Cl + 2NH3 → C6H5NH2 + NH4Cl

Aminosyrers kemiske egenskaber

Aminosyrer kalde forbindelser i molekylerne, hvoraf der er to typer funktionelle grupper - amino (-NH 2) og carboxy- (-COOH) grupper.

Aminosyrer kan med andre ord betragtes som derivater af carboxylsyrer, i hvis molekyler et eller flere brintatomer er erstattet af aminogrupper.

Således kan den generelle formel for aminosyrer skrives som (NH 2) x R(COOH) y, hvor x og y oftest er lig med en eller to.

Da aminosyrer både har en aminogruppe og en carboxylgruppe, udviser de kemiske egenskaber svarende til både aminer og carboxylsyrer.

Aminosyrers sure egenskaber

Dannelse af salte med alkalier og alkalimetalcarbonater

Esterificering af aminosyrer

Aminosyrer kan indgå i en esterificeringsreaktion med alkoholer:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

Grundlæggende egenskaber af aminosyrer

1. Dannelse af salte ved interaktion med syrer

NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl -

2. Interaktion med salpetersyre

NH2-CH2-COOH + HNO2 → HO-CH2-COOH + N2 + H2O

Bemærk: interaktion med salpetersyrling foregår på samme måde som med primære aminer

3. Alkylering

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I -

4. Interaktion af aminosyrer med hinanden

Aminosyrer kan reagere med hinanden og danne peptider - forbindelser, der i deres molekyler indeholder en peptidbinding -C (O) -NH-

Samtidig skal det bemærkes, at i tilfælde af en reaktion mellem to forskellige aminosyrer, uden at observere nogle specifikke syntesebetingelser, sker dannelsen af ​​forskellige dipeptider samtidigt. Så for eksempel, i stedet for reaktionen af ​​glycin med alanin ovenfor, der fører til glycylanin, kan der forekomme en reaktion, der fører til alanylglycin:

Derudover reagerer et glycinmolekyle ikke nødvendigvis med et alaninmolekyle. Peptiseringsreaktioner finder også sted mellem glycinmolekyler:

Og alanin:

Da molekylerne af de resulterende peptider, ligesom de oprindelige molekyler af aminosyrer, indeholder aminogrupper og carboxylgrupper, kan peptiderne selv reagere med aminosyrer og andre peptider på grund af dannelsen af ​​nye peptidbindinger.

Individuelle aminosyrer bruges til at fremstille syntetiske polypeptider eller såkaldte polyamidfibre. Så især ved hjælp af polykondensationen af ​​6-aminohexansyre (ε-aminocapronsyre) syntetiseres nylon i industrien:

Nylonharpiksen opnået som et resultat af denne reaktion anvendes til fremstilling af tekstilfibre og plast.

Dannelse af interne salte af aminosyrer i vandig opløsning

I vandige opløsninger findes aminosyrer hovedsageligt i form af indre salte - bipolære ioner (zwitterioner):

At få aminosyrer

1) Reaktionen af ​​chlorerede carboxylsyrer med ammoniak:

Cl-CH2-COOH + 2NH3 \u003d NH2-CH2-COOH + NH4Cl

2) Nedbrydning (hydrolyse) af proteiner under påvirkning af opløsninger af stærke mineralsyrer og baser.

Aminosyrers egenskaber kan opdeles i to grupper: kemisk og fysisk.

Aminosyrers kemiske egenskaber

Afhængigt af forbindelserne kan aminosyrer udvise forskellige egenskaber.

Aminosyreinteraktion:

Aminosyrer som amfotere forbindelser danner salte med både syrer og baser.

Som carboxylsyrer danner aminosyrer funktionelle derivater: salte, estere, amider.

Interaktion og egenskaber af aminosyrer med grunde:
Der dannes salte:

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

Natriumsalt + 2-aminoeddikesyre Natriumsalt af aminoeddikesyre (glycin) + vand

Interaktion med alkoholer:

Aminosyrer kan reagere med alkoholer i nærværelse af hydrogenchloridgas, bliver ester. Estere af aminosyrer har ikke en bipolær struktur og er flygtige forbindelser.

NH2-CH2-COOH + CH3OH NH2-CH2-COOCH3 + H2O.

Methylester / 2-aminoeddikesyre /

Interaktion ammoniak:

Der dannes amider:

NH 2 -CH (R) -COOH + H-NH 2 \u003d NH 2 -CH (R) -CONH 2 + H 2 O

Interaktionen af ​​aminosyrer med stærke syrer:

Få salte:

HOOC-CH2-NH2 + HCl → Cl (eller HOOC-CH2-NH2*HCl)

Disse er de grundlæggende kemiske egenskaber ved aminosyrer.

Aminosyrers fysiske egenskaber

Vi lister de fysiske egenskaber af aminosyrer:

• Farveløs
• Har en krystallinsk form
• De fleste aminosyrer smager sødt, men afhængigt af radikalet (R) kan det være bittert eller smagløst
• Meget opløseligt i vand, men dårligt opløseligt i mange organiske opløsningsmidler
• Aminosyrer har egenskaben optisk aktivitet
• Smelt med nedbrydning ved temperaturer over 200°C
• ikke-flygtig
• Vandige opløsninger af aminosyrer i sure og alkaliske medier leder elektricitet

Aminosyrer.

Aminosyrer(aminocarboxylsyrer) - organiske forbindelser, hvis molekyle samtidig indeholder carboxyl (- COOH) og amingrupper (-NH2).

Strukturen af ​​aminosyrer kan udtrykkes med følgende generelle formel:
(hvor R- kulbrinteradikal, som kan indeholde forskellige funktionelle grupper).

Aminosyrer kan betragtes som afledt carboxylsyrer, hvor et eller flere brintatomer er erstattet af amingrupper (-NH2).

Et eksempel er det enkleste: aminoeddikesyre eller glycin og aminopropionsyre eller alanin:

Aminosyrers kemiske egenskaber

Aminosyrer - amfotere forbindelser, dvs. afhængigt af forholdene kan de udvise både basiske og sure egenskaber.

På grund af carboxylgruppen ( - COOH) de danner salte med baser.
På grund af aminogruppen ( -NH2) danner salte med syrer.

Hydrogenionen spaltes under dissociation fra carboxyl ( -HAN) aminosyre, kan passere til sin aminogruppe med dannelsen af ​​en ammoniumgruppe ( NH3+).

Således eksisterer aminosyrer og reagerer også i form af bipolære ioner (indre salte).

Dette forklarer, at opløsninger af aminosyrer, der indeholder en carboxyl- og en aminogruppe, har en neutral reaktion.

Alfa aminosyrer

Fra molekyler aminosyrer proteinmolekyler opbygges proteiner, som, når de er fuldstændig hydrolyseret under påvirkning af mineralsyrer, alkalier eller enzymer, nedbrydes og danner blandinger af aminosyrer.

Det samlede antal naturligt forekommende aminosyrer når op på 300, men nogle af dem er ret sjældne.

Blandt aminosyrerne skelnes en gruppe af de 20 vigtigste. De findes i alle proteiner og kaldes alfa-aminosyrer.

Alfa aminosyrer er krystallinske stoffer, der er opløselige i vand. Mange af dem har en sød smag. Denne egenskab afspejles i navnet på den første homolog i alfa-aminosyreserien - glycin, som også var den første alfa-aminosyre fundet i et naturligt materiale.

Nedenfor er en tabel med en liste over alfa-aminosyrer:

Navn	Formel	Restnavn
Aminosyrer med alifatiske radikaler
OH-gruppe
		Ser
		Thr
Aminosyrer med radikaler, der indeholder en COOH-gruppe
		asp
		Glu
Aminosyrer med radikaler indeholdende NH2CO-gruppe
		Asn
		Gln
Aminosyrer med radikaler indeholdende NH2-gruppe
		Lys
		Arg
Aminosyrer med radikaler indeholdende svovl
		Cys
		Mødte
Aminosyrer med aromatiske radikaler
		Phe
		Tyr
Aminosyrer med heterocykliske radikaler
		trp
		Hans
		Pro

Essentielle aminosyrer

hovedkilde alfa-aminosyrer for den animalske organisme er fødeproteiner.

Mange alfa-aminosyrer syntetiseres i kroppen, mens nogle alfa-aminosyrer, der er nødvendige for proteinsyntesen, ikke syntetiseres i kroppen og skal komme udefra, med mad. Disse aminosyrer kaldes uundværlig. Her er deres liste:

Aminosyre navn	Madens navn
	korn, bælgfrugter, kød, svampe, mejeriprodukter, jordnødder
	mandler, cashewnødder, kyllingekød, kikærter (kikærter), æg, fisk, linser, lever, kød, rug, de fleste frø, soja
	kød, fisk, linser, nødder, de fleste frø, kylling, æg, havre, brune (usrællede) ris
	fisk, kød, mejeriprodukter, hvede, nødder, amarant
	mælk, kød, fisk, æg, bønner, bønner, linser og soja
	mejeriprodukter, æg, nødder, bønner
	bælgfrugter, havre, bananer, tørrede dadler, jordnødder, sesamfrø, pinjekerner, mælk, yoghurt, hytteost, fisk, kylling, kalkun, kød
	bælgfrugter, nødder, oksekød, kyllingekød, fisk, æg, hytteost, mælk
	græskarkerner, svinekød, oksekød, jordnødder, sesamfrø, yoghurt, schweizisk ost
	tun, laks, svinemørbrad, oksefilet, kyllingebryst, sojabønner, jordnødder, linser

I nogle, ofte medfødte, sygdomme udvides listen over essentielle syrer. For eksempel, med phenylketonuri, syntetiserer menneskekroppen ikke en anden alfa-aminosyre - tyrosin, som i raske menneskers krop opnås ved hydroxylering af phenylalanin.

Brugen af ​​aminosyrer i medicinsk praksis

Alfa aminosyrer indtager en nøgleposition i nitrogen metabolisme. Mange af dem bruges i medicinsk praksis som lægemidler påvirker vævsmetabolismen.

Så, glutaminsyre bruges til at behandle sygdomme i centralnervesystemet, methionin og histidin– behandling og forebyggelse af leversygdomme, cystein- øjensygdomme.