Какво представляват аминокиселините и как да ги приемаме правилно. Аминокиселини и биосинтеза на протеини Основните свойства на аминокиселините се определят от наличието

В кисела среда α-аминокиселините действат като основи (според аминогрупата), а в алкална среда действат като киселини (според карбоксилната група). В някои аминокиселини радикалът (R) също може да бъде йонизиран, във връзка с което всички аминокиселини могат да бъдат разделени на заредени и незаредени (при физиологична стойност на рН 6,0 - 8,0) (виж таблица 4). Като пример за първото могат да се дадат аспарагинова киселина и лизин:

Ако аминокиселинните радикали са неутрални, те не влияят на дисоциацията на α-карбоксилната или α-амино групата и стойностите на pK (отрицателният логаритъм, показващ стойността на pH, при която тези групи са наполовина дисоциирани) остават относително постоянни .

Стойностите на pK за α-карбокси (pK 1) и α-амино групата (pK 2) се различават значително. При pH< pK 1 почти все молекулы аминокислоты протежированы и заряжены положительно. Напротив, при рН >pK 2 почти всички аминокиселинни молекули са отрицателно заредени, тъй като α-карбоксилната група е в дисоциирано състояние.

Следователно, в зависимост от pH на средата, аминокиселините имат общ нулев положителен или отрицателен заряд. Стойността на pH, при която общият заряд на молекулата е нула и тя не се движи в електрическото поле нито към катода, нито към анода, се нарича изоелектрична точка и се означава с pI.

За неутралните α-аминокиселини стойността на pI се намира като средна аритметична стойност между две стойности на pK:

Когато рН на разтвора е по-малко от pI, аминокиселините се протонират и като са положително заредени, се движат в електрическото поле към катода. Обратната картина се наблюдава при pH > pI.

За аминокиселини, съдържащи заредени (киселинни или основни) радикали, изоелектричната точка зависи от киселинността или основността на тези радикали и тяхното pK (pK 3). Стойността на pI за тях се намира по следните формули:

за киселинни аминокиселини:

за основни аминокиселини:

В клетките и междуклетъчната течност на човешкото и животинското тяло pH на околната среда е близко до неутрално, така че основните аминокиселини (лизин, аргинин) имат положителен заряд (катиони), киселинните аминокиселини (аспарагинова, глутамин) имат отрицателен заряд (аниони), а останалите съществуват под формата на биполярен цвитерион.

Стереохимия на аминокиселините

Важна характеристика на протеиновите α-аминокиселини е тяхната оптична активност. С изключение на глицина, всички те са построени асиметрично и следователно, разтворени във вода или солна киселина, те могат да въртят равнината на поляризация на светлината. Аминокиселините съществуват като пространствени изомери, принадлежащи към D- или L-серия. L- или D-конфигурацията се определя от вида на структурата на съединението по отношение на асиметричния въглероден атом (въглероден атом, свързан с четири различни атома или групи от атоми). Във формулите асиметричният въглероден атом се обозначава със звездичка. Фигура 3 показва проекционни модели на L- и D-конфигурации на аминокиселини, които са, така да се каже, огледален образ един на друг. Всичките 18 оптически активни протеинови аминокиселини принадлежат към L-серията. Въпреки това, D-аминокиселини са открити в клетките на много микроорганизми и в антибиотиците, произвеждани от някои от тях.

Ориз. 3. Конфигурация на L- и D-аминокиселини

Структурата на протеините

Въз основа на резултатите от изследването на продуктите на протеиновата хидролиза и представени от A.Ya. Идеите на Данилевски за ролята на пептидните връзки -CO-NH- в изграждането на протеинова молекула, немският учен Е. Фишер предложи в началото на 20 век пептидната теория за структурата на протеините. Според тази теория протеините са линейни полимери на α-аминокиселини, свързани с пептидна връзка - полипептиди:

Във всеки пептид един краен аминокиселинен остатък има свободна а-аминогрупа (N-край), а другият има свободна а-карбоксилна група (С-край). Структурата на пептидите обикновено се изобразява, като се започне от N-терминалната аминокиселина. В този случай аминокиселинните остатъци са обозначени със символи. Например: Ala-Tyr-Leu-Ser-Tyr- - Cys. Този запис означава пептид, в който е N-терминалната α-аминокиселина ­ lyatsya аланин, и С-терминал - цистеин. При четене на такъв запис, окончанията на имената на всички киселини, с изключение на последните, се променят на - "ил": аланил-тирозил-левцил-серил-тирозил--цистеин. Дължината на пептидната верига в пептидите и протеините, открити в тялото, варира от две до стотици и хиляди аминокиселинни остатъци.

За да се определи аминокиселинният състав, протеините (пептидите) се подлагат на хидролиза:

В неутрална среда тази реакция протича много бавно, но се ускорява в присъствието на киселини или основи. Хидролизата на протеин обикновено се извършва в запечатана ампула в 6М разтвор на солна киселина при 105°C; при такива условия пълното разпадане настъпва за около ден. В някои случаи протеинът се хидролизира при по-меки условия (при температура 37-40 °C) под действието на биологични ензимни катализатори за няколко часа.

След това аминокиселините на хидролизата се разделят чрез хроматография върху йонообменни смоли (сулфополистиролов катионобменник), като се изолира отделно фракцията на всяка аминокиселина. За измиване на аминокиселини от йонообменната колона се използват буфери с повишаващо рН. Аспартатът, който има кисела странична верига, се отстранява първо; аргининът с основната странична верига се отмива последен. Последователността на отстраняване на аминокиселините от колоната се определя от профила на измиване на стандартните аминокиселини. Фракционираните аминокиселини се определят от цвета, образуван при нагряване с нинхидрин:

При тази реакция безцветният нинхидрин се превръща; до синьо-виолетов продукт, чийто интензитет на цвета (при 570 nm) е пропорционален на количеството аминокиселина (само пролинът дава жълт цвят). Чрез измерване на интензитета на оцветяване е възможно да се изчисли концентрацията на всяка аминокиселина в хидролизата и броя на остатъците от всяка от тях в изследвания протеин.

Понастоящем такъв анализ се извършва с помощта на автоматични устройства - анализатори на аминокиселини (виж фиг. Диаграма на устройството по-долу). Уредът дава резултата от анализа под формата на графика на концентрациите на отделните аминокиселини. Този метод е намерил широко приложение в изследването на състава на хранителните вещества, клиничната практика; с негова помощ за 2-3 часа можете да получите пълна картина на качествения състав на аминокиселините в продуктите и биологичните течности.

Ориз. Схема на аминокиселинен анализатор: 1 - промивен разтвор (буфер с променливо pH); 2 - хроматографска колона (протеиновият хидролизат се добавя към горната част на колоната, след което започва излугването); 3 - разтвор на нинхидрин; 4 - водна баня (нагряването е необходимо за ускоряване на реакцията на нинхидрин с аминокиселини); 5 - спектрофотометър и записващо устройство; 6 - хроматограма, всеки пик на която съответства на една аминокиселина, а площта на пика е пропорционална на концентрацията на аминокиселината в хидролизата.

Аминокиселините са основният строителен материал на всеки жив организъм. По своята същност те са първичните азотни вещества на растенията, които се синтезират от почвата. Структурата на и и аминокиселините зависи от техния състав.

Аминокиселинна структура

Всяка негова молекула има карбоксилни и аминогрупи, които са свързани с радикала. Ако една аминокиселина съдържа 1 карбоксилна и 1 амино група, нейната структура може да бъде обозначена с формулата по-долу.

Аминокиселините, които имат 1 киселинна и 1 алкална група, се наричат ​​моноаминомонокарбоксилни. В организмите също се синтезират и чиито функции определят 2 карбоксилни групи или 2 аминогрупи. Аминокиселините, съдържащи 2 карбоксилни и 1 аминогрупи, се наричат ​​моноаминодикарбоксилни, а тези, съдържащи 2 аминогрупи и 1 карбоксилна група, се наричат ​​диаминомонокарбоксилни.

Те също се различават по структурата на органичния радикал R. Всеки от тях има свое име и структура. Оттук и различните функции на аминокиселините. Именно наличието на киселинни и алкални групи осигурява неговата висока реактивност. Тези групи свързват аминокиселини и образуват полимер - протеин. Протеините се наричат ​​още полипептиди поради тяхната структура.

Аминокиселините като градивен материал

Една протеинова молекула е верига от десетки или стотици аминокиселини. Протеините се различават по състав, количество и ред на аминокиселините, тъй като броят на комбинациите от 20 компонента е почти безкраен. Някои от тях имат целия състав на незаменимите аминокиселини, докато други се справят без една или повече. Отделни аминокиселини, структурата, чиито функции са подобни на протеините на човешкото тяло, не се използват като храна, тъй като са слабо разтворими и не разграждат стомашно-чревния тракт. Те включват протеините на ноктите, косата, вълната или перата.

Функциите на аминокиселините не могат да бъдат надценени. Тези вещества са основната храна в диетата на хората. Каква е функцията на аминокиселините? Те увеличават растежа на мускулната маса, спомагат за укрепването на ставите и връзките, възстановяват увредените телесни тъкани и участват във всички процеси, протичащи в човешкото тяло.

Есенциални аминокиселини

Могат да се получат само добавки или храни Функциите за формирането на здрави стави, силни мускули, красива коса са много важни. Тези аминокиселини включват:

• фенилаланин;
• лизин;
• треонин;
• метионин;
• валин;
• левцин;
• триптофан;
• хистидин;
• изолевцин.

Функции на есенциалните аминокиселини

Тези тухли изпълняват най-важните функции в работата на всяка клетка на човешкото тяло. Те са незабележими, докато постъпват в организма в достатъчни количества, но дефицитът им значително нарушава функционирането на целия организъм.

1. Валинът обновява мускулите, служи като отличен източник на енергия.
2. Хистидинът подобрява състава на кръвта, подпомага възстановяването и растежа на мускулите, подобрява функцията на ставите.
3. Изолевцинът помага за производството на хемоглобин. Контролира количеството захар в кръвта, повишава енергията, издръжливостта на човека.
4. Левцинът укрепва имунната система, следи нивото на захарта и левкоцитите в кръвта. Ако нивото на левкоцитите е твърде високо: понижава ги и свързва резервите на тялото, за да премахне възпалението.
5. Лизинът спомага за усвояването на калций, който формира и укрепва костите. Подпомага производството на колаген, подобрява структурата на косъма. За мъжете това е отличен анабол, тъй като изгражда мускули и увеличава мъжката сила.
6. Метионинът нормализира работата на храносмилателната система и черния дроб. Участва в разграждането на мазнините, премахва токсикозата при бременни жени, има благоприятен ефект върху косата.
7. Треонинът подобрява работата на храносмилателния тракт. Повишава имунитета, участва в създаването на еластин и колаген. Треонинът предотвратява отлагането на мазнини в черния дроб.
8. Триптофанът е отговорен за човешките емоции. Произвежда серотонин - хормона на щастието, като по този начин нормализира съня, подобрява настроението. Укротява апетита, действа благоприятно на сърдечния мускул и артериите.
9. Фенилаланинът служи като предавател на сигнали от нервните клетки към мозъка на главата. Подобрява настроението, потиска нездравословния апетит, подобрява паметта, повишава възприемчивостта, намалява болката.

Дефицитът на незаменими аминокиселини води до забавяне на растежа, метаболитни нарушения и намаляване на мускулната маса.

Неесенциални аминокиселини

Това са аминокиселини, чиято структура и функции се произвеждат в тялото:

• аргинин;
• аланин;
• аспарагин;
• глицин;
• пролин;
• таурин;
• тирозин;
• глутамат;
• серин;
• глутамин;
• орнитин;
• цистеин;
• карнитин.

Функции на неесенциалните аминокиселини

1. Цистеинът елиминира токсичните вещества, участва в изграждането на кожата и мускулните тъкани и е естествен антиоксидант.
2. Тирозинът намалява физическата умора, ускорява метаболизма, премахва стреса и депресията.
3. Аланинът служи за мускулния растеж, източник е на енергия.
4. повишава метаболизма и намалява образуването на амоняк при големи натоварвания.
5. Цистинът премахва болката при нараняване на връзките и ставите.
6. отговаря за мозъчната дейност, при продължително физическо натоварване преминава в глюкоза, произвеждайки енергия.
7. Глутаминът възстановява мускулите, подобрява имунитета, ускорява метаболизма, подобрява мозъчната функция и създава хормон на растежа.
8. Глицинът е от съществено значение за мускулната функция, разграждането на мазнините, стабилизирането на кръвното налягане и кръвната захар.
9. Карнитинът премества мастните киселини в клетките, където те се разграждат, за да освободят енергия, което води до изгаряне на излишните мазнини и генериране на енергия.
10. Орнитинът произвежда растежен хормон, участва в процеса на уриниране, разгражда мастните киселини и подпомага производството на инсулин.
11. Пролинът осигурява производството на колаген, необходим за сухожилията и ставите.
12. Серинът подобрява имунитета и произвежда енергия, необходим е за бързия метаболизъм на мастните киселини и мускулния растеж.
13. Тауринът разгражда мазнините, повишава съпротивителните сили на организма, синтезира жлъчни соли.

Протеин и неговите свойства

Протеините или протеините са макромолекулни съединения, съдържащи азот. Понятието „протеин“, обозначено за първи път от Берцелиус през 1838 г., идва от гръцката дума и означава „първичен“, което отразява водещата стойност на протеините в природата. Разнообразието от протеини прави възможно съществуването на огромен брой живи същества: от бактерии до човешкото тяло. Те са значително повече от другите макромолекули, тъй като протеините са в основата на живата клетка. Те съставляват приблизително 20% от масата на човешкото тяло, повече от 50% от сухата маса на клетката. Такова разнообразие от протеини се дължи на свойствата на двадесет различни аминокиселини, които взаимодействат помежду си и създават полимерни молекули.

Изключително свойство на протеините е способността независимо да създават специфична пространствена структура, характерна за конкретен протеин. Протеините са биополимери с пептидни връзки. За химичния състав на протеините е характерно постоянно средно съдържание на азот - приблизително 16%.

Животът, както и растежът и развитието на тялото, са невъзможни без функцията на протеиновите аминокиселини да изграждат нови клетки. Протеините не могат да бъдат заменени с други елементи, тяхната роля в човешкото тяло е изключително важна.

Функции на протеините

Нуждата от протеини се крие в следните функции:

• необходим е за растежа и развитието, тъй като действа като основен строителен материал за създаването на нови клетки;
• контролира метаболизма, по време на който се освобождава енергия. След хранене скоростта на метаболизма се увеличава, например, ако храната се състои от въглехидрати, метаболизмът се ускорява с 4%, ако от протеини - с 30%;
• регулират в организма, поради своята хидрофилност – способността да привлича вода;
• укрепване на имунната система чрез синтезиране на антитела, които предпазват от инфекция и премахват заплахата от заболяване.

Продукти - източници на протеини

Мускулите и човешкият скелет се състоят от живи тъкани, които не само функционират, но и се актуализират през целия живот. Възстановяват се от повреди, запазват здравината и издръжливостта си. За да направят това, те изискват точно определени хранителни вещества. Храната осигурява на тялото енергията, необходима за всички процеси, включително мускулната функция, растежа и възстановяването на тъканите. А протеинът в тялото се използва и като източник на енергия, и като строителен материал.

Ето защо е много важно да се спазва ежедневната му употреба в храната. Богати на протеини храни: пилешко, пуешко, постна шунка, свинско, телешко, риба, скариди, боб, леща, бекон, яйца, ядки. Всички тези храни доставят на тялото протеини и осигуряват енергията, необходима за живота.

Според характера на въглеводородните заместители амините се делят на

Общи структурни характеристики на амините

Както в молекулата на амоняка, в молекулата на всеки амин, азотният атом има неподелена електронна двойка, насочена към един от върховете на изкривения тетраедър:

Поради тази причина амините, подобно на амоняка, имат значително изразени основни свойства.

И така, амините, като амоняка, обратимо реагират с вода, образувайки слаби основи:

Връзката на водородния катион с азотния атом в молекулата на амина се осъществява чрез донорно-акцепторния механизъм, дължащ се на несподелената електронна двойка на азотния атом. Пределните амини са по-силни основи в сравнение с амоняка, т.к. в такива амини въглеводородните заместители имат положителен индуктивен (+I) ефект. В тази връзка се увеличава електронната плътност на азотния атом, което улеснява взаимодействието му с Н + катиона.

Ароматните амини, ако аминогрупата е директно свързана с ароматното ядро, показват по-слаби основни свойства в сравнение с амоняка. Това се дължи на факта, че несподелената електронна двойка на азотния атом е изместена към ароматната π-система на бензеновия пръстен, в резултат на което електронната плътност върху азотния атом намалява. От своя страна това води до намаляване на основните свойства, по-специално способността за взаимодействие с водата. Така например анилинът реагира само със силни киселини и практически не реагира с вода.

Химични свойства на наситените амини

Както вече беше споменато, амините реагират обратимо с вода:

Водните разтвори на амини имат алкална реакция на околната среда, дължаща се на дисоциацията на получените бази:

Наситените амини реагират с вода по-добре от амоняка поради техните по-силни основни свойства.

Основните свойства на наситените амини се увеличават в серията.

Вторичните ограничаващи амини са по-силни основи от първичните ограничаващи амини, които от своя страна са по-силни основи от амоняка. Що се отнася до основните свойства на третичните амини, когато става въпрос за реакции във водни разтвори, основните свойства на третичните амини са много по-лоши от тези на вторичните амини и дори малко по-лоши от тези на първичните. Това се дължи на пространствени пречки, които значително влияят върху скоростта на протониране на амина. С други думи, три заместителя "блокират" азотния атом и предотвратяват взаимодействието му с Н + катиони.

Взаимодействие с киселини

Както свободните наситени амини, така и техните водни разтвори взаимодействат с киселини. В този случай се образуват соли:

Тъй като основните свойства на наситените амини са по-изразени от тези на амоняка, такива амини реагират дори със слаби киселини, като въглеродна:

Аминните соли са твърди вещества, които са силно разтворими във вода и слабо разтворими в неполярни органични разтворители. Взаимодействието на аминовите соли с алкали води до освобождаване на свободни амини, подобно на това как амонякът се измества от действието на алкали върху амониеви соли:

2. Първичните ограничаващи амини реагират с азотиста киселина, за да образуват съответните алкохоли, азотен N 2 и вода. Например:

Характерна особеност на тази реакция е образуването на газообразен азот, във връзка с което тя е качествена за първичните амини и се използва за разграничаването им от вторични и третични. Трябва да се отбележи, че най-често тази реакция се извършва чрез смесване на амина не с разтвор на самата азотиста киселина, а с разтвор на сол на азотиста киселина (нитрит) и след това към тази смес се добавя силна минерална киселина. Когато нитритите взаимодействат със силни минерални киселини, се образува азотиста киселина, която след това реагира с амин:

Вторичните амини дават мазни течности при подобни условия, така наречените N-нитрозамини, но тази реакция не се случва в реални задачи на USE в химията. Третичните амини не реагират с азотиста киселина.

Пълното изгаряне на всякакви амини води до образуването на въглероден диоксид, вода и азот:

Взаимодействие с халоалкани

Трябва да се отбележи, че точно същата сол се получава чрез действието на хлороводород върху по-заместен амин. В нашия случай, по време на взаимодействието на хлороводород с диметиламин:

Получаване на амини:

1) Алкилиране на амоняк с халоалкани:

При липса на амоняк вместо амин се получава неговата сол:

2) Редукция с метали (до водород в серията активност) в кисела среда:

последвано от третиране на разтвора с алкали за освобождаване на свободния амин:

3) Реакцията на амоняк с алкохоли чрез преминаване на сместа им през нагрят алуминиев оксид. В зависимост от съотношението алкохол/амин се образуват първични, вторични или третични амини:

Химични свойства на анилина

Анилин - тривиалното име на аминобензен, което има формулата:

Както може да се види от илюстрацията, в анилиновата молекула аминогрупата е директно свързана с ароматния пръстен. В такива амини, както вече беше споменато, основните свойства са много по-слабо изразени, отколкото в амоняка. Така че, по-специално, анилинът практически не реагира с вода и слаби киселини като въглеродна.

Взаимодействието на анилин с киселини

Анилинът реагира със силни и умерено силни неорганични киселини. В този случай се образуват фениламониевите соли:

Взаимодействие на анилин с халогени

Както вече беше споменато в самото начало на тази глава, аминогрупата в ароматните амини се изтегля в ароматния пръстен, което от своя страна намалява електронната плътност на азотния атом и в резултат на това я увеличава в ароматното ядро. Увеличаването на електронната плътност в ароматното ядро ​​води до факта, че реакциите на електрофилно заместване, по-специално реакциите с халогени, протичат много по-лесно, особено в орто и пара позиции спрямо аминогрупата. И така, анилинът лесно взаимодейства с бромна вода, образувайки бяла утайка от 2,4,6-триброманилин:

Тази реакция е качествена за анилин и често ви позволява да я определите сред други органични съединения.

Взаимодействието на анилин с азотиста киселина

Анилинът реагира с азотиста киселина, но поради спецификата и сложността на тази реакция не се среща на реалния изпит по химия.

Реакции на алкилиране на анилин

С помощта на последователно алкилиране на анилин при азотния атом с халогенни производни на въглеводороди могат да се получат вторични и третични амини:

Получаване на анилин

1. Редукция на нитробензен с метали в присъствието на силни неокисляващи киселини:

C 6 H 5 -NO 2 + 3Fe + 7HCl = + Cl- + 3FeCl 2 + 2H 2 O

Cl - + NaOH \u003d C 6 H 5 -NH 2 + NaCl + H 2 O

Като метали могат да се използват всички метали, които са до водород в серията активност.

Реакцията на хлоробензен с амоняк:

C 6 H 5 -Cl + 2NH 3 → C 6 H 5 NH 2 + NH 4 Cl

Химични свойства на аминокиселините

Аминокиселини наричаме съединения, в молекулите на които има два вида функционални групи - амино (-NH 2) и карбокси-(-COOH) групи.

С други думи, аминокиселините могат да се разглеждат като производни на карбоксилни киселини, в молекулите на които един или повече водородни атоми са заменени с аминогрупи.

По този начин общата формула на аминокиселините може да бъде записана като (NH 2) x R(COOH) y, където x и y най-често са равни на едно или две.

Тъй като аминокиселините имат както аминогрупа, така и карбоксилна група, те проявяват химични свойства, подобни както на амините, така и на карбоксилните киселини.

Киселинни свойства на аминокиселините

Образуване на соли с алкали и карбонати на алкални метали

Естерификация на аминокиселини

Аминокиселините могат да влязат в реакция на естерификация с алкохоли:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

Основни свойства на аминокиселините

1. Образуване на соли при взаимодействие с киселини

NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl -

2. Взаимодействие с азотиста киселина

NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → HO-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O

Забележка: взаимодействието с азотиста киселина протича по същия начин, както при първичните амини

3. Алкилиране

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I -

4. Взаимодействие на аминокиселините помежду си

Аминокиселините могат да реагират една с друга, за да образуват пептиди - съединения, съдържащи в молекулите си пептидна връзка -C (O) -NH-

В същото време трябва да се отбележи, че в случай на реакция между две различни аминокиселини, без да се спазват някои специфични условия на синтез, образуването на различни дипептиди се извършва едновременно. Така например, вместо реакцията на глицин с аланин по-горе, водеща до глициланин, може да възникне реакция, водеща до аланилглицин:

В допълнение, молекулата на глицин не реагира непременно с молекула на аланин. Реакциите на пептизация протичат и между молекулите на глицин:

И аланин:

Освен това, тъй като молекулите на получените пептиди, подобно на оригиналните молекули на аминокиселините, съдържат аминогрупи и карбоксилни групи, самите пептиди могат да реагират с аминокиселини и други пептиди поради образуването на нови пептидни връзки.

Индивидуалните аминокиселини се използват за производството на синтетични полипептиди или така наречените полиамидни влакна. Така, по-специално, използвайки поликондензацията на 6-аминохексанова (ε-аминокапронова) киселина, найлонът се синтезира в промишлеността:

Найлоновата смола, получена в резултат на тази реакция, се използва за производството на текстилни влакна и пластмаси.

Образуване на вътрешни соли на аминокиселини във воден разтвор

Във водни разтвори аминокиселините съществуват главно под формата на вътрешни соли - биполярни йони (цвитериони):

Получаване на аминокиселини

1) Реакцията на хлорирани карбоксилни киселини с амоняк:

Cl-CH 2 -COOH + 2NH 3 \u003d NH 2 -CH 2 -COOH + NH 4 Cl

2) Разграждане (хидролиза) на протеини под действието на разтвори на силни минерални киселини и основи.

Свойства на аминокиселинитемогат да бъдат разделени на две групи: химически и физически.

Химични свойства на аминокиселините

В зависимост от съединенията аминокиселините могат да проявяват различни свойства.

Взаимодействие с аминокиселини:

Аминокиселините като амфотерни съединения образуват соли както с киселини, така и с основи.

Като карбоксилни киселини аминокиселините образуват функционални производни: соли, естери, амиди.

Взаимодействие и свойства на аминокиселините с основания:
Образуват се соли:

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

Натриева сол + 2-аминооцетна киселина Натриева сол на аминооцетна киселина (глицин) + вода

Взаимодействие със алкохоли:

Аминокиселините могат да реагират с алкохоли в присъствието на газ хлороводород, превръщайки се в естер. Естерите на аминокиселините нямат биполярна структура и са летливи съединения.

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.

Метилов естер /2-аминооцетна киселина/

Взаимодействие амоняк:

Образуват се амиди:

NH 2 -CH (R) -COOH + H-NH 2 \u003d NH 2 -CH (R) -CONH 2 + H 2 O

Взаимодействието на аминокиселините с силни киселини:

Получаване на соли:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (или HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

Това са основните химични свойства на аминокиселините.

Физични свойства на аминокиселините

Изброяваме физичните свойства на аминокиселините:

• Безцветен
• Имат кристална форма
• Повечето аминокиселини имат сладък вкус, но в зависимост от радикала (R) могат да бъдат горчиви или безвкусни
• Силно разтворим във вода, но слабо разтворим в много органични разтворители
• Аминокиселините имат свойството оптична активност
• Топи се с разлагане при температури над 200°C
• енергонезависим
• Водните разтвори на аминокиселини в кисела и алкална среда провеждат електричество

Аминокиселини.

Аминокиселини(аминокарбоксилни киселини) - органични съединения, чиято молекула съдържа едновременно карбоксил (-COOH) и аминогрупи (-NH2).

Структурата на аминокиселините може да бъде изразена със следната обща формула,
(където Р- въглеводороден радикал, който може да съдържа различни функционални групи).

Аминокиселиниможе да се счита за производно карбоксилни киселини, в който един или повече водородни атоми са заменени с аминогрупи (-NH2).

Пример е най-простият: аминооцетна киселина или глицин, и аминопропионова киселина или аланин:

Химични свойства на аминокиселините

Аминокиселини - амфотерни съединения, т.е. в зависимост от условията те могат да проявяват както основни, така и киселинни свойства.

Поради карбоксилната група ( -COOH) образуват соли с основи.
Благодарение на аминогрупата ( -NH2) образуват соли с киселини.

Водородният йон се отделя по време на дисоциацията от карбоксилната ( -ТОЙ) аминокиселина, може да премине към своята аминогрупа с образуването на амониева група ( NH3+).

Така аминокиселините съществуват и реагират и под формата на биполярни йони (вътрешни соли).

Това обяснява, че разтворите на аминокиселини, съдържащи една карбоксилна и една амино група, имат неутрална реакция.

Алфа аминокиселини

От молекули аминокиселинисе изграждат протеинови молекули протеини, които, когато са напълно хидролизирани под въздействието на минерални киселини, основи или ензими, се разлагат, образувайки смеси от аминокиселини.

Общият брой на естествено срещащите се аминокиселини достига 300, но някои от тях са доста редки.

Сред аминокиселините се разграничава група от 20 най-важни. Те се намират във всички белтъци и се наричат алфа аминокиселини.

Алфа аминокиселиниса кристални вещества, които са разтворими във вода. Много от тях имат сладък вкус. Това свойство е отразено в името на първия хомолог в серията алфа-аминокиселини - глицин, която е и първата алфа-аминокиселина, открита в естествен материал.

По-долу е дадена таблица със списък на алфа аминокиселините:

Име	Формула	Име на остатъка
Аминокиселини с алифатни радикали
OH група
		сер
		Thr
Аминокиселини с радикали, съдържащи СООН група
		аспид
		Glu
Аминокиселини с радикали, съдържащи NH2CO-група
		Asn
		Gln
Аминокиселини с радикали, съдържащи NH2-група
		Lys
		Арг
Аминокиселини с радикали, съдържащи сяра
		Cys
		Мет
Аминокиселини с ароматни радикали
		Phe
		Тир
Аминокиселини с хетероциклени радикали
		trp
		Неговата
		Професионалист

Есенциални аминокиселини

основен източник алфа аминокиселиниза животинския организъм са хранителните протеини.

Много алфа-аминокиселини се синтезират в тялото, докато някои алфа-аминокиселини, необходими за синтеза на протеини, не се синтезират в тялото и трябва да дойде отвън, с храна. Тези аминокиселини се наричат незаменим. Ето техния списък:

Име на аминокиселината	Име на храната
	зърнени храни, бобови растения, месо, гъби, млечни продукти, фъстъци
	бадеми, кашу, пилешко месо, нахут (нахут), яйца, риба, леща, черен дроб, месо, ръж, повечето семена, соя
	месо, риба, леща, ядки, повечето семена, пиле, яйца, овесени ядки, кафяв (небелен) ориз
	риба, месо, млечни продукти, пшеница, ядки, амарант
	мляко, месо, риба, яйца, фасул, фасул, леща и соя
	млечни продукти, яйца, ядки, боб
	варива, овесени ядки, банани, сушени фурми, фъстъци, сусам, кедрови ядки, мляко, кисело мляко, извара, риба, пилешко, пуешко, месо
	варива, ядки, телешко, пилешко месо, риба, яйца, извара, мляко
	тиквени семки, свинско, телешко, фъстъци, сусам, кисело мляко, швейцарско сирене
	риба тон, сьомга, свинско филе, телешко филе, пилешки гърди, соя, фъстъци, леща

При някои, често вродени заболявания, списъкът на есенциалните киселини се разширява. Например при фенилкетонурия човешкото тяло не синтезира друга алфа-аминокиселина - тирозин, който в тялото на здрави хора се получава чрез хидроксилиране на фенилаланин.

Използването на аминокиселини в медицинската практика

Алфа аминокиселинизаемат ключова позиция в азотен метаболизъм. Много от тях се използват в медицинската практика като лекарствазасягащи тъканния метаболизъм.

Така, глутаминова киселинаизползвани за лечение на заболявания на централната нервна система, метионини хистидин– лечение и профилактика на чернодробни заболявания, цистеин- очни заболявания.